Миозин

Cтраница 3

Раствор миозина хранят либо при 0 - 4 С в течение трех - четырех недель, либо ( для длительного хранения в течение года) добавляют глицерин до 50 % и помещают в морозильную камеру при - 10 - - 15 С. [31]

В мышце миозин функционирует при взаимодействии с актином, - как уже сказано, через мостики ТММ - в актомиозиновом комплексе. В этих условиях ионы Mg2 оказывают активирующее действие. [32]

В мышце миозин функционирует при взаимодействии с актином ( как уже сказано, через мостики ТММ) в актомиозиновом комплексе. В этих условиях ионы Mg оказывают активирующее действие. [33]

При взаимодействии миозина с АТФ, вырабатываемой организмом в процессе обмена веществ, и происходит сокращение волокон мышцы. Иными словами, АТФ оказалась тем самым концентрированным горючим, которое поставляет мышцам энергию. Каждая молекула аденозинтрифоефорной кислоты, реагируя с миозином, превращается, если можно так выразиться, в механическую анергию. Эта анергия расходуется на сжимание или растягивание миозиновых нитей, и мышца напрягается, работает. [34]

Сульфгидрильным группам миозина принадлежит важная роль в ферментативном катализе, а также в образовании актомиозинового комплекса. [35]

Ответ АТРазы миозина показывает, что одинаково важны и действия белка и контроль над этим действием. Миозин проявляет АТРазную активность только при сокращении мышцы; высокая активность АТРазы в отсутствие взаимодействия актин - миозин была бы бессмысленной затратой химической энергии. [36]

Методы выделения миозина основаны на различной растворимости миозина и актомиозина в растворах солей различной ионной силы и сводятся к многократному последовательному осаждению и растворению миозина в растворах хлористого калия разной концентрации. [37]

АТФазная активность миозина открыта акад. [38]

В растворе миозина проводят определение белка одним из колориметрических методов ( с. [39]

Сократительная система скелетных мышц. А. Скелетная мышца состоит из пучков параллельных мышечных волокон. Эти волокна представляют собой очень длинные много-ядерные клетки, Б. В каждом мышечном волокне содержится множество миофибрилл-пучков параллельно расположенных нитей. Миофиб-риллы разделены особыми темными участками Z-линиями на саркомеры. В. Каждый сарко-мер состоит из правильно расположенных толстых и тонких нитей. Толстые нити могут скользить вдоль тонких. Г. Толстые нити слагаются из пучков длинных палочковидных мо. [40]

Каждая молекула миозина состоит из двух a - спиралъных полипептидных цепей, закрученных одна вокруг другой. Каждая тонкая нить состоит из двух цепей F-актина, закрученных одна вокруг другой в1 спираль. Каждая такая депь составлена из глобулярных молекул G-актина, соединенных друг с другом наподобие нитки бус. Глобулярные миозиновые головки выступают из толстых нитей. Предполагается, что в присутствии АТР эти миозиновые головки действуют как рычаги. Прикрепляясь к тонким нитям и притягивая их к центру саркомера, они укорачивают саркомеры, в результате чего миофибриллы сокращаются. [41]

Чтобы раствор миозина сильно не разводить, желательно, чтобы объемы растворов трипсина и ингибитора трипсина не превышали 0 1 - 0 2 объема миозина. [42]

Радиусы инерции коллагена и миозина ( в А. [43]

В случае миозина данные определенно указывают на то, что жесткие палочки лучше представляют действительную структуру, чем хаотический клубок. На основе данных о поведении и свойствах небольших молекул миозина Хольтчер и Райси104 предположили, что реальная молекула представляет собой жесткое стержне-лодобное образование переменной толщины. [44]

К раствору миозина добавляют водный раствор а-химотрипсина до конечной концентрации 0 05 мг / мл. Через 15 мин реакцию протеолиза останавливают добавлением 100 мМ раствора фенилметансульфонилхлорида в этиловом спирте до конечной концентрации 2 5 - 10 - 4 М для ингибирования реакции протеолиза. [45]

Страницы: 1 2 3 4