Молекула - миозин
Cтраница 1
Молекула миозина сильно вытянута в длину, причем ее длинная, стержневая часть образована двумя тяжелыми полипептидными цепями, которые на этом участке имеют структуру а-спирали и к тому же закручены одна вокруг другой в суперспираль. N-концы тяжелых цепей образуют глобулярные головки, каждая из которых находится в комплексе с двумя легкими цепями. АТФазная активность миозина сосредоточена в головках, имеющих каждая по одному активному центру. Да, лишенный большей части стержня, или хвоста, миозино-вой молекулы, а также препараты головок. Электрофоретическая картина зависит от вида примененной протеазы, ее концентрации и времени обработки белка. Головки, или, как их называют, субфрагмент-1, полученный путем химиотрипсинового протеолиза, при ДСН-элект-рофорезе дают полосу 96 000 Да - - фрагмент тяжелой цепи, и две полосы легких цепей - примерно 18 000 и 15 000 Да. Две другие легкие цепи отсутствуют вследствие деградации. Тяжелый меромиозин обычно дает целый набор полос, среди которых присутствуют: 81 000 Да, 74 000, 51 000, 37000, 25000, 21 000 и некоторые другие. Большинство этих полос соответствует различным фрагментам тяжелых цепей. Следует обратить внимание на то, что, несмотря на наличие разрывов в полипептидных цепях, активность тяжелого меромиозина как АТФазы в полной мере сохраняется. [1]
Каждая молекула миозина состоит из двух a - спиралъных полипептидных цепей, закрученных одна вокруг другой. Каждая тонкая нить состоит из двух цепей F-актина, закрученных одна вокруг другой в1 спираль. Каждая такая депь составлена из глобулярных молекул G-актина, соединенных друг с другом наподобие нитки бус. Глобулярные миозиновые головки выступают из толстых нитей. Предполагается, что в присутствии АТР эти миозиновые головки действуют как рычаги. Прикрепляясь к тонким нитям и притягивая их к центру саркомера, они укорачивают саркомеры, в результате чего миофибриллы сокращаются. [3]
 |
Структура миофибрилл. [4] |
Основой толстой нити является молекула миозина. [5]
Тот факт, что молекулы миозина могут переходить из растянутого состояния в состояние сокращенное, был установлен экспериментально Астбери с помощью рентгенографического анализа. Подобная картина находилась бы в противоречии с данной выше кине-тической Гтеорией мышечной силы, если бы сокращение молекулы миозина было одинаковым по всей ее длине, как это, по-видимому, предполагает Астбери. В действительности, однако, его рентгенограммы вполне совместимы с предположением, что только некоторая доля мономерных звеньев, образующих полимерную миозиновую цепочку, свертывается в соответствии с представлением Астбери, тогда как остальные звенья сохраняют свою растянутую конфигурацию. [6]
Кратковременная обработка трипсином расщепляет молекулу миозина на два фрагмента. ЛММ, подобно миозину, образует нити, однако он не обладает АТФазной активностью и не связывает актин. ТММ катализирует гидролиз АТФ и связывает актин. ТММ можно расщепить далее путем более длительной обработки трипсином или папаином, в результате чего получается один 82-фрагмент длиной 40 нм с мол. [7]
Как схематически показано внизу слева, молекула миозина ( 6 в г) состоит из длинной суперспирализоваиной а-спирали, хвоста, и двух глобулярных головок. Хвост образован тяжелыми цепями молекулы, которые вместе с четырьмя легкими цепями участвуют также в образовании обеих головок. Тонкие фнламенты прикрепляются к Z-дискам, отделяющим саркомеры друг от друга. Тонкие фнламенты, выходящие из разных сторон Z-мембраны, имеют противоположную полярность. Миофибриллы ( л), находящиеся на следующем уровне структурной иерархии, построены из саркомеров. [8]
 |
Схема строения тонкой нити мышечного волокна. [9] |
Молекула тропомиозина имеет также, как молекула миозина, двухспиральную структуру - две а-спирали, скрученные друг относительно друга. На каждый оборот суперспирали приходится около 36 оборотов а-спирали. В отличие от молекул миозина молекулы тропомиозина не имеют голов и значительно короче - их длина 410 А и толщина 20 А. [10]
Электронные микрофотографии филамента актина в присутствии молекул миозина показывают, что молекулы миозина прикрепляются к филаменту актина так, что все их хвосты вытягиваются в направлении одного конца филамента. [11]
Из всего сказанного следует, что, повидимому, молекулы миозина имеют в растворе форму удлиненных нитевидных частиц. Данные физико-химического анализа сухого миозина подтверждают этот вывод. [12]
В сократительной системе мышцы толстые нити ( состоящие из молекул миозина) и тонкие нити ( состоящие из G-актина) уложены параллельными рядами. [13]
Электронные микрофотографии филамента актина в присутствии молекул миозина показывают, что молекулы миозина прикрепляются к филаменту актина так, что все их хвосты вытягиваются в направлении одного конца филамента. [14]
 |
Строение нервной клетки. [15] |
Страницы: 1 2 3 4