Cтраница 4
Миозин составляет 50 - 55 % от сухой массы миофибрилл. Химическая энергия АТФ, освобождающаяся в ходе данной ферментативной реакции, превращается в механическую энергию сокращающейся мышцы. Молекула миозина ( рис. 20.3) имеет сильно вытянутую форму, длину 150 нм. Она может быть расщеплена без разрыва ковалентных связей на субъединицы: две тяжелые полипептидные цепи с мол. Тяжелые цепи образуют длинную закрученную а-спираль ( хвост молекулы), конец каждой тяжелой цепи совместно с легкими цепями создает глобулу ( головка молекулы), способную соединяться с актином. Эти головки выдаются из основного стержня молекулы. Легкие цепи, находящиеся в головке миозиновой молекулы и принимающие участие в проявлении АТФазной активности миозина, гетерогенны по своему составу. Количество легких цепей в молекуле миозина у различных видов животных и в разных типах мышц неодинаково. [46]
Достигнув-концевых цистерн саркоплазматическои сети, такая волна деполяризации резко повышает проницаемость мембран концевых цистерн относительно ионов кальция. Ионы кальция устремляются в саркоплазму, окружающую тонкие и толстые нити сарко-меров. Достигнув при своем диффузионном движении молекул тропонина в области, голов миозиновых молекул на концах толстых нитей, они через молекулы тропомиозина запускают механизм. Энергия гидролиза ( 0 54 эВ) - передается молекулам миозина. В миозиновых молекулах возникают несимметричные солитоны, которые перемещаются от-голов молекул, где они возникли, к их хвостам. [47]
Было показано, что во время сокращения происходит небольшое, но определенное смещение диффракционной картины, обусловленное изменением тонких нитей. Можно было думать, что эти изменения отражают смещение молекул тропомиозина в желобках двойных спиралей тонких нитей. В состоянии релаксации молекулы тропомиозина лежат вблизи внешнего края желобков. При повышении концентрации ионов Са2 они смещаются внутрь желобков, освобождая активные места молекул миозина. [48]
Толстые нити образованы белком миозином. Каждая толстая нить окружена шестью тонкими. К каждой из головок нековалентно присоединены по две, легкие цепи. С-конец тяжелой цепи имеет конформацию а-спирали. Головка миозина присоединена к остальной части молекулы гибким участком. Это позволяет ей обратимо присоединяться к актину. Палочкообразные хвосты молекул миозина могут соединяться друг с другом, образуя пучки. Головки располагаются вокруг пучка по спирали. В области Af-линии пучки соединяются хвост к хвосту, образуя миозиновые нити саркомера. [49]
Схематическое изображение модели приведено на рис. 5.19 и 5.20. Сформулируем основные исходные положения. Сокращение связано с фосфори-лированием и дефосфорилированием миозина. В частности, прямой гидролиз фосфориамиозина активирует миозин. Форма головки молекулы миозина изменяется при добавлении АТФ. Связь F-актин - миозин легко расщепляется с образованием комплекса миозин - АТФ при высоких концентрациях АТФ или комплекса миозин - фосфат - АДФ при низких концентрациях АТФ. Полный цикл происходит вследствие расщепления связи миозин - F-актин после конформа-ционного превращения головки миозина, вызванного выделением энергии. Связь восстанавливается, когда молекула миозина возвращается в свою исходную форму. Как показано на рис. 5.20, Тономура предполагает различную функциональность S - 1A и S - 1B частей ТММ. [50]
Миозин составляет 50 - 55 % от сухой массы миофибрилл. Химическая энергия АТФ, освобождающаяся в ходе данной ферментативной реакции, превращается в механическую энергию сокращающейся мышцы. Молекула миозина ( рис. 20.3) имеет сильно вытянутую форму, длину 150 нм. Она может быть расщеплена без разрыва ковалентных связей на субъединицы: две тяжелые полипептидные цепи с мол. Тяжелые цепи образуют длинную закрученную а-спираль ( хвост молекулы), конец каждой тяжелой цепи совместно с легкими цепями создает глобулу ( головка молекулы), способную соединяться с актином. Эти головки выдаются из основного стержня молекулы. Легкие цепи, находящиеся в головке миозиновой молекулы и принимающие участие в проявлении АТФазной активности миозина, гетерогенны по своему составу. Количество легких цепей в молекуле миозина у различных видов животных и в разных типах мышц неодинаково. [51]