Молекула - белок
Cтраница 2
Молекулы белков строятся из соединяющихся друг с другом аминокислот. Соединение происходит в результате образования так называемой пептидной связи. Возникшая белковая молекула затем свертывается и принимает свойственную ей форму благодаря образованию четырех других видов связей - ионных, дисульфидных, водородных связей и гидрофобных взаимодействий. Знакомство с природой этих связей необходимо для понимания структуры и поведения белков. [16]
Молекулы белков, построенные из аминокислот, в водной среде содержат основные группы HONH3 - и кислотные группы - СООН и поэтому являются амфотерными соединениями. Однако следует помнить, что ионо-генные группы ОНМН3 - - и - СООН могут располагаться не только на концах молекулы, но и в виде коротких боковых цепей, распределенных по всей длине основной цепи. [17]
Молекулы белков и нуклеатов очень велики: они содержат тысячи атомов и весьма сложны по химическому составу, поскольку они выполняют в живом организме множество специализированных функций. Хотя белки и нуклеаты весьма различны по химическому строению, их объединяет одна общая особенность - основу структуры их молекул составляют довольно длинные цепи атомов; в молекулах имеются и боковые группы, которые сами могут быть короткими цепочками, но главной особенностью всегда остается очень длинная осевая цепь из сотен и тысяч атомов. [18]
Молекула белка, ведущая себя в этом случае как основание, приобретает положительный заряд и при электрофорезе движется к катоду. Поскольку между одноименно заряженными группами, разбросанными по всей длине молекулы, действуют электрические силы отталкивания, свернутая в клубок цепная молекула белка в кислой среде будет стремиться распрямиться. Плотность молекулярного клубка в результате этого понизится и может стать даже ниже той плотности, которая соответствует наиболее статистически вероятной форме гибкой макромолекулы. [19]
Молекула белка обычно представляет собой цепь, состоящую из нескольких десятков или даже сотен молекул аминокислот. Многие белки выполняют роль естественных катализаторов, ускоряющих химические реакции в десятки и даже сотни миллионов раз. В настоящее время известно около тысячи подобных ферментов. [20]
Молекулы белков - самые сложные из известных науке. Их: биологически функциональная пространственная структура, а также структура надмолекулярных систем, содержащих белки ( мембраны и др.), определяются как химическими связями в белковых цепях, так и целой гаммой слабых взаимодействий. Нативные белки никогда не являются статистическими клубками. [21]
Молекула белка ведет себя здесь как кислота, она приобретает отрицательный заряд и при электрофорезе передвигается к аноду. В этом случае также в результате взаимодействия одноименно заряженных групп - СОО - цепная молекула стремится распрямиться и плотность молекулярного клубка уменьшается. Однако при избытке NaOH, из-за наличия большого количества ионов Na и снижения ионизации соли HONH3 - R-COONa, заряд будет уменьшаться и макромолекула снова свернется в более плотный клубок. [22]
 |
Возможные структуры изологичного ( /, ге-терологичного ( 2 димеров и гетерологичного полиме-ра ( 3. [23] |
Молекула белка представляет собой олигомер, состоящий из двух или большего числа идентичных субъединиц - протомеров, занимающих эквивалентные пространственные положения. Тем самым, молекула обладает элементами симметрии. Каждому лиганду ( субстрату или АСЭ) отвечает один активный центр протомера. [24]
Молекулы белков построены из 20 - 22 остатков в основном а-ами нокислот, связанных пептидной связью в полипептидные звенья, ко торые в свою очередь могут быть соединены между собой дисульфидны ми, водородными, пиро - и ортофосфорными, фосфоамидными связями солевыми мостами и другими связями. [25]
Молекула белка, стабилизированная дисульфидными связями, устойчива к действию денатурирующих агентов и протеолитиче-ских ферментов. Поэтому при наличии в исследуемом белке ди-сульфидных связей необходимыми этапами работы являются их восстановление и последующая модификация или окисление с образованием стабильных производных цистеина. Число дисульфидных связей в белке определяется по разности суммарного содержания остатков цистеина и количества свободных сульфгидрильных групп. [26]
Молекула белка содержит от шести до восьми атомов железа и столько же остатков цистеина. В спектре ( 220 МГц) ферри-формы ферредоксина, выделенного из Clostridium pasteu-rianum, [75, 76], в области от - 0 4 до - 0 9t содержится восемь сигналов по интенсивности соответствующих одному протону каждый. Их сдвиги обусловлены сверхтонким взаимодействием, что следует из наблюдаемой температурной зависимости. Имеются, кроме того, сигналы в области 0 - 4т, также смещенные за счет сверхтонкого взаимодействия. [27]
Молекула белка представляет собой длинную цепь ( несколько сотен или тысяч атомов), построенную из молекул а-аминокислот ( их называют остатками), которые расположены в довольно строгом порядке вдоль цепи; при этом боковые цепи могут быть весьма различными, иногда они бывают связаны между собой. [28]
Молекула белка имеет линейную структуру ( без разветвлений) и состоит из аминокислотных остатков. Цепи из аминокислот называют ( как указано ранее) полипептидами. [29]
Молекулы белков состоят из аминокислот, содержат ионогенные группы ( - СООН, - NH3OH) и обладают амфотерными свойствами. Белки растворимы в растворах щелочей, некоторые из них растворимы в воде и разбавленных растворах солей и кислот. Растворы белков очень нестойки к действию температур: при нагревании происходит денатурация многих белков и переход их в нерастворимую форму. Белки осаждаются из растворов электролитами, спиртом и ацетоном. До сих пор многие белки из-за сложности строения не получены синтетическим путем. [30]
Страницы: 1 2 3 4