Молекула - белок
Cтраница 3
Молекулы белков, построенные из аминокислот, в водной среде содержат основные группы HONH3 - и кислотные группы - СООН и поэтому являются амфотерными соединениями. Однако следует помнить, что ионо-генные группы ОНМН3 - - и - СООН могут располагаться не только на концах молекулы, но и в виде коротких боковых цепей, распределенных по всей длине основной цепи. [31]
Молекула белка, ведущая себя в этом случае как основание, приобретает положительный заряд и при электрофорезе движется к катоду. Поскольку между одноименно заряженными группами, разбросанными по всей длине молекулы, действуют электрические силы отталкивания, свернутая в клубок цепная молекула белка в кислой среде будет стремиться распрямиться. Плотность молекулярного клубка в результате этого понизится и может стать даже ниже той плотности, которая соответствует наиболее статистически вероятной форме гибкой макромолекулы. [32]
Молекула белка ведет себя здесь как кислота, она приобретает отрицательный заряд и при электрофорезе передвигается к аноду. В этом случае также в результате взаимодействия одноименно заряженных групп - СОО - цепная молекула стремится распрямиться и плотность молекулярного клубка уменьшается. Однако при избытке NaOH, из-за наличия большого количества ионов Na и снижения ионизации соли HONH3 - R-COONa, заряд будет уменьшаться и макромолекула снова свернется в более плотный клубок. [33]
Молекула белка состоит из одной или нескольких полипептидных цепей, соединенных между собой главным образом водородными связями. [34]
Молекулы белков могут быть выделены и кристаллизованы. Кристаллы белков, несмотря на то, что их молекулы содержат тысячи атомов, удается изучить методами рентгеноструктурного анализа и установить их структуру. Задача эта исключительно сложна, и не удивительно, что к настоящему времени известна структура лишь шести белков. [35]
Молекулы белков, имеющие сравнительно небольшие размеры, проникают через поры внутрь этих гранул, в результате чего их прохождение через колонку замедляется ( рис. 6 - 4), тогда как молекулы более крупных белков не могут проникнуть внутрь гранул и проходят через колонку значительно быстрее. [37]
Молекулы белка в той области, где рН ниже его изоточки, заряжены положительно и перемещаются в направлении сверху вниз. Напротив, молекулы в области с рН выше изоточки белка мигрируют снизу вверх. В итоге белок оказывается сконцентрированным или сфокусированным в зоне с рН, равным его изоточке. В таком состоянии он остается до тех пор, пока сохраняется градиент рН и подается напряжение. [38]
Молекула белка, состоящая более чем из двух полипептидных цепей, может ступенчато диссоциировать на компоненты. Продукт диссоциации, который содержит по крайней мере две полипептидные цепи, называется субъединицей. Сами полипептидные цепи в свою очередь состоят исключительно из аминокислотных остатков, соединенных друг с другом пептидными связями. [39]
Молекула белка, состоящая из нескольких полипептидных цепей, может диссоциировать на субъединицы или полипептидные цепи при денатурации. Проблема установления числа субъединиц или полипептидных цепей сводится в конечном счете к определению молекулярного веса. Обычно денатурация происходит в присутствии высоких концентраций гуани-дингидрохлорида или мочевины ( см. разд. Во избежание образования дисульфидных связей из сульфгидрильных групп в процессе денатурации, которое может вызвать ковалент-ное связывание полипептидных цепей друг с другом, в раствор добавляют р-меркаптоэтанол. В некоторых случаях диссоциация на субъединицы происходит после малеилирования ( ср. [40]
Молекулы белков образуются в результате реакции поликонденсации ( стр. СООН и - NH2 связаны с одним а тем же атомом углерода в молекуле. В состав животных и растительных белков входят аминокислотные остатки более 20 различных аминокислот. [41]
Молекулы белков по существу представляют собой полипептидные цепочки, составленные из отдельных аминокислот. Но аминокислоты недостаточно активны, чтобы соединиться между собой самостоятельно. Поэтому, прежде чем соединиться друг с другом и образовать молекулу белка, аминокислоты должны активироваться. Эта активация происходит под действием особых ферментов. Причем каждая аминокислота имеет свой, специфически настроенный на нее фермент. [42]
Молекулы белка вследствие своего исключительно большого размера почти неспособны проникать через поры животных и растительных мембран. В то же время молекулы низкомолекулярных веществ свободно проходят через такие перепонки. Меняя воду, окружающую мешочек, можно освободить-коллоидный раствор от находящихся в нем низкомолекулярных веществ. Этот метод, называемый диализом, часто применяют для очистки белковых препаратов от сопутствующих низкомолекулярных веществ. [43]
Молекулы белка вследствие своего исключительно большого размера почти неспособны проникать через поры животных и растительных мембран. В то же время молекулы низкомолекулярных веществ свободно проходят через такие перепонки. Меняя воду, окружающую мешочек, можно освободить коллоидный раствор от находящихся в нем низкомолекулярных веществ. Этот метод, называемый д и а л и з о м, часто применяют для очистки белковых препаратов от сопутствующих низкомолекулярных веществ. [44]
Молекулы белков представляют более или менее длинные полипептид-ные цепи. [45]
Страницы: 1 2 3 4