Молекула - гемоглобин
Cтраница 1
Молекулы гемоглобина, входящего в состав эритроцитов, содержат, как известно, атомы двухвалентного железа. Еще в конце прошлого столетия внимание токсикологов привлекло свойство метгемоглобина быстро присоединять к себе цианид-ион. [1]
Молекула гемоглобина построена как тетрамер из двух аналогичных глобинов ( полипептидных цепей) неодинаковой длины. [2]
Молекулы гемоглобинов некоторых беспозвоночных состоят из цепи только одного типа. [3]
Молекула гемоглобина, состоящая из двух пар полипептидных цепей, а 2 2, и четырех железосодержащих групп тема, связывает каждую следующую молекулу кислорода с большей эффективностью, чем предыдущую. Если определить последовательные константы равновесия для связанных молекул кислорода так, как это было сделано для констант образования комплексов иона металла с различными лигандами в разд. Для гемоглобина человека Кь, примерно в 100 раз больше Ki, в гемоглобине овцы это отношение еще больше. Это кооперативное взаимодействие гемо-групп в молекуле гемоглобина, облегчающее присоединение следующей молекулы кислорода после присоединения предыдущей, особенно хорошо заметно при присоединении последней, четвертой молекулы кислорода. Как было указано в разд. XV, гемогруппы отстоят друг от друга на 25 и 35 А, так что взаимодействие между ними должно быть каким-то образом связано с белковыми цепями. Исследования, проведенные при различных температурах, показали, что при насыщении кислородом абсолютная величина отрицательного теплового члена свободной энергии несколько уменьшается, но что увеличивающееся падение свободной энергии по мере присоединения молекул кислорода обусловлено в основном увеличением роли энтропийного члена. Хотя знак энтропийного члена положителен, как и при денатурации белков, его значение много меньше, и оксигемоглобин более устойчив к денатурации, чем его восстановленная форма. Оксигемоглобин имеет более высокую тенденцию диссоциации при более низком давлении кислорода. Таким образом, процесс его присоединения к гемоглобину затруднен, по-видимому, из-за того, что взаимодействие между темами в оксиформе больше, чем в восстановленной форме. Относительно высокая тенденция нормального оксигемоглобина к диссоциации при низких давлениях кислорода физиологически целесообразна, поскольку благодаря этому ткани, бедные кислородом, получают его в большем количестве. У оксигемоглобина тенденция к диссоциации значительно выше, чем у оксимиоглобина, так что при контакте гемоглобина, на 50 % насыщенного кислородом, с эквивалентным количеством мио-глобина большая часть кислорода переходит к миоглобину. [4]
Молекула гемоглобина A2 состоит из четырех полипептидных цепей: две - цепи, те же, что и в гемоглобине А, и две цепи, отличные от р-цепей и названные б-цепями. [5]
Молекула гемоглобина состоит из четырех попарно идентичных полипептидных цепей, каждая из которых несет гем. Сворачивание полипептидной цепи и фиксирование тема осуществляются по тем же принципам, что и в миоглобине. В крови взрослого человека сбдержится - 1 кг гемоглобина. [6]
 |
Кривые оксигенации гемоглобина ( а и миоглобина ( Ь. [7] |
Молекулы гемоглобина состоят из 4 - х субъединиц: двух а и двух ft и, соответственно, содержат 4 полипептидные цепочки двух типов. Каждая а-цепочка содержит 141, a ft - цепочка - 146 аминокислотных остатков. [8]
Молекула гемоглобина человека, подобно гемоглобину других млекопитающих, состоит из четырех полипептидных цепей ( каждая из которых содержит одну гем-группу) и способна обратимо присоединять четыре молекулы кислорода. Уже много лет назад было показано, что равновесное связывание кислорода гемоглобином описывается S-образ-ной кривой, приведенной на рис. 15.12, которая отличается от аналогичной кривой для миоглобина. [9]
Молекула гемоглобина миноги ( Latnpetra) с молекулярной массой 17000 содержит одну группу тема. Гемоглобин, выделенный из Paramecium aurella, имеет еще более низкую молекулярную массу ( 13000) и содержит одну группу тема на молекулу гемоглобина. [10]
Одна молекула гемоглобина содержит 38 остатков гисти-дина. [11]
Обычно молекула гемоглобина построена из четырех полипептидных цепей, каждая из которых связана с одной группой тема. Среднее время жизни эритроцитрв составляет 120 дней, после чего они разрушаются клетками ретикулоэндотелиальнои системы. Распаду подвергаются также и молекулы гемоглобина. [12]
Одна молекула гемоглобина включает 4 подобных тема и, следовательно, 4 атома железа, А так как кислород в гемоглобине непосредственно фиксируется железом, то такая молекула может, постепенно насыщаясь, присоединить 4 атома кислорода. [13]
Сколько молекул гемоглобина содержится в одном эритроците. [14]
 |
Зависимость энергии связи Есв атома золота от его степени окисления v ( по данным электронной спектроскопии для химического анализа. [15] |
Страницы: 1 2 3 4