Cтраница 4
На рис. 4 дан снимок молекул гемоглобина крови человека, сделанный при помощи электронного микроскопа. Ясно видно, что все молекулы имеют сферическую форму. Это объясняется тем, что нитевидные молекулы при осаждении свертываются в клубок. Таким образом, этот снимок не дает представления об истинной форме молекул. Как известно, вес шара пропорционален кубу радиуса; измеряя радиус молекулярного шара на электронно-микроскопическом снимке, можно определить вес молекулы, хотя такое определение, конечно, неточно. Более целесообразно подсчитать общее число молекул в осадке на пленке, зная вес вещества. Этот метод скорее применим для демонстрации положения о дискретности материи или для наглядного подтверждения существования молекул, чем для определения их размеров. [46]
Характер связей атомов железа в молекуле гемоглобина был в известной степени выяснен путем определения их магнитных моментов. Ион двухвалентного железа имеет 4 непарных электрона, ион же трехвалентного железа имеет 5 таких электронов. Каждый из этих электронов обладает спином, и, следовательно, мы можем измерить результирующий магнитный момент. [47]
Парные оси вращения обнаружены в молекулах гемоглобина и а-химотрипсина. Они также могут возникать, например, при компоновке вирусных оболочек из белковых субъединиц. Если эти элементы симметрии совпадают с кристаллографическими осями, они могут быть относительно легко обнаружены методом дифракции рентгеновских лучей. В противном случае их нахождение связано со значительными трудностями. В обоих случаях парные оси вращения обнаруживаются при помощи метода ЭПР значительно легче и проще, чем методом рентгеноструктурного анализа. [48]
Бостона гем каким-то образом вытесняется из молекулы гемоглобина. [49]
Молекула миоглобина IB четыре раза меньше молекулы гемоглобина, и миоглобин значительно более растворим. Он может быть получен в кристаллическом состоянии из мышц лошади и других животных, а также из мышц человека с помощью одних лишь методов высаливания. Миоглобин осаждается из водной вытяжки [18, 241-244] почти полностью насыщенным раствором сернокислого аммония после предварительного удаления прочих мышечных белков. [50]
Как уже было сказано выше, молекула гемоглобина содержит четыре субъединицы и, следовательно, четыре тема, каждый из которых может присоединить одну молекулу кислорода. [51]
Таким образом, на основании исследований молекулы гемоглобина разностным методом Фурье можно утверждать, что обратимая природа структурных изменений, связанных с изменением ориентации порфирина при присоединении и отщеплении лиганда, применима как к координированным [88, 103], так и некоординированным [139] четвертичным конформациям. Из спектроскопических данных следует [133-136], что изменение состояния окисления и лиган-дного окружения железа сопровождается изменениями ориентации порфирина. Учитывая величину этих изменений и связь их с изменениями спинового состояния гемового железа в гемоглобине и учитывая слабо выраженные изменения в миоглобине кашалота ( рис. 11), можно предположить, что они играют важную роль при передаче конфомационных изменений, лежащих в основе кооперативного связывания лиганда. Согласно интерпретации разностных карт Фурье при разрешении 350 пм, предложенной Андерсоном [139], остатки F-спирали, примыкающие к координирующему проксимальному гистидину, влияют преимущественно через изменения вандерваальсовых взаимодействий между белком и пор-фирином. [52]
А и, следовательно, длина молекулы гемоглобина соответствует длине цепи, содержащей 10 - 17 аминокислотных остатков. Однако молекулярный вес аминокислот, из которых состоит гемоглобин, равен в среднем 130, и поэтому в каждую молекулу гемоглобина должно входить 520 - 530 аминокислот. [53]
Каждый эритроцит содержит около 270 миллионов молекул гемоглобина. [54]
Те же самые незначительные нарушения в молекуле гемоглобина, которые приводят к появлению аномальных гемоглобинов и возникновению тяжелых форм анемии, оказываются жизненно ценными в малярийных районах, так как обеспечивают противомалярийный иммунитет. Ферментный аппарат паразита - плазмодия, проникающего в эритроцит, высокоспециализирован и способен расщеплять полипептиды с определенной аминокислотной последовательностью. Молекула аномального гемоглобина, имеющая только одно незначительное изменение, соединяется с ферментом, но не может быть расщеплена им, выступая, таким образом, в роли ингибитора данного фермента. Гетерозиготные по гену аномального НЬ лица менее подвержены заболеванию малярией. [55]