Cтраница 3
На одну молекулу гемоглобина приходится четыре единицы тема, поэтому небольшое изменение конфигурации цепи увеличивает способность других гемовых групп координировать кислород. [31]
Кислород переносится молекулами гемоглобина вместе с током крови в мелких капиллярах, расположенных между миофибриллами, и запасается в мышце молекулами миоглобина. Красный цвет мышц обусловлен молекулами миоглобина и цитохромов. [32]
Насколько тесно упакованы молекулы гемоглобина в эритроците. [33]
Следовательно, каждая молекула гемоглобина должна содержать четыре атома железа. В аналогичных расчетах с использованием данных по аминокислотному составу выбирают, естественно, ту аминокислоту, содержание которой в б елке минимально. Этот метод используется главным образом для проверки результатов определений молекулярного веса с помощью физических методов. [34]
Известно, что молекула гемоглобина жадно поглощает кислород в легких, богатых им, и так же легко отдает его в тканях. Однако неизвестно другое - как эта молекула узнает, когда ей нужно поглощать ( координировать) кислород и когда его отдавать. [35]
Установлено, что молекулы гемоглобина образуют на поверхности сернокислого аммония мономолекулярный слой толщиной 36 А. Принимая плотность гемоглобина в этом слое равной 1 35 г / см3, рассчитайте, какую поверхность покроет 1 мг гемоглобина, если он образует мономолекулярный слой. [36]
Если четыре гем-группы молекулы гемоглобина связывают кислород независимо одна от другой, это уравнение должно быть справедливо и для гемоглобина. [37]
Изменение четвертичной структуры молекулы гемоглобина при присоединении трех молекул кислорода увеличивает вероятность присоединения четвертой молекулы в 70 раз по сравнению с вероятностью присоединения первой молекулы. Это замечательное свойство молекулы гемоглобина отражает взаимосвязь четырех структурных ее единиц. В результате такой взаимосвязи физиологическая активность молекулы гемоглобина носит положительный кооперативный характер. [38]
![]() |
Несколько ( 3 или 7 спиралей сплетены наподобие жил g кабеле. это уже четвертичная структура. [39] |
Итак, в молекуле гемоглобина мы-различаем первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. Таким образом, последняя предрешает ( предписывает молекуле), где возникнет ( и возникнет ли вообще) спиральная структура, где произойдет ( и произойдет ли) свертывание и с какой другой молекулой должна объединиться в конце концов данная молекула. [40]
Более точно - одна молекула гемоглобина представляет собой агрегат из четырех сцепленных межмолекулярными силами полиаминокислотных цепей - двух идентичных ос-цепей и двух идентичных р-цепей. Так часто бывает, что функциональный белок получается слипанием нескольких цепей. Так вот, мутация, о которой идет речь, приводит к тому, что шестой аминокислотой в р-цепи становится не Глу, как в нормальном гемоглобине, а Вал. [41]
В этом случае к молекуле гемоглобина медленно присоединяется 2 иона ртути, по-видимому, путем реакции с оставшимися SH-группами. Все эти дериваты изоморфны с гемоглобином и пригодны для работы. В настоящее время в ряде лабораторий проводится рентгено-структурный анализ многих белков. Инсулин, рибонуклеаза, лизоцим и цитохром С являются ближайшими объектами. Методы снятия рентгенограмм, фотометрирования пятен и методы вычислений поддаются в значительной степени механизации и автоматизации. [42]
![]() |
Электрофореграм-ма гемоглобина в ПААГ. [43] |
В слабокислых и нейтральных растворах молекула гемоглобина под действием таких веществ, как мочевина, ацетамид, формамид, взятых в концентрации 4 - 8 моль / л, распадается на отдельные протомеры. Имея различный аминокислотный состав, а следовательно, и заряд, а-и р-цепи гемоглобина в электрическом поле движутся с различной скоростью. [44]
После насыщения кислородом одной половины молекулы гемоглобина возникает новое, внутреннее, напряженное состояние молекулы гемоглобина, которое вынуждает и вторую половину гемоглобина изменить конфор-мацию. Теперь еще две молекулы кислорода, по-видимому, по очереди связываются со второй половинкой молекулы гемоглобина, образуя оксигемоглобин. [45]