Молекула - гемоглобин
Cтраница 2
Своеобразие молекулы гемоглобина заключается в том, что каждый атом железа может присоединить еще один лиганд - молекулу кислорода. Этот процесс необходим для поддержания жизни высших организмов. [16]
Размер молекул гемоглобина у различных видов не одинаков. Однако у некоторых видов встречаются гемоглобины с меньшей молекулярной массой. [17]
В молекулу гемоглобина входит четыре таких тема. [18]
В молекуле гемоглобина эти цепи не соединены ковалентными связями, но тесно ассоциированы друг с другом посредством водородных связей и гидрофобных взаимодействий ( гл. После разделения а - и р-глобинов их аминокислотные последовательности были установлены двумя группами исследователей в Соединенных Штатах и одной-в ФРГ. Многие стадии, через которые проходит определение аминокислотной последовательности длийных полипептидных цепей, и одновременная регистрация всех полученных результатов осуществляются в настоящее время автоматическими аминокислотными анализаторами с программным управлением. [20]
В молекуле гемоглобина содержится 4 атома железа. Это означает, что 4 тема входят в состав молекулы гемоглобина. [21]
В молекуле гемоглобина ( рис. 7.9 [2]) 4 субъединицы, каждая, из которых по третичной структуре подобна молекуле миогло-бина. [22]
В молекуле гемоглобина главные соединения между четырьмя цепями осуществляются с помощью солевых мостиков между концевыми группами NH - з1 и С00 - двух а - и двух Р - цепей. Переход иона железа при присоединении молекулы кислорода в низкоспиновое состояние, его смещение в плоскость порфиринового кольца и смещение атома азота гистидинового остатка к плоскости кольца, приводят к перемещению спирального участка гемоглобина этой цепи к центру глобулы. Это смещение выталкивает тирозиновый остаток цепи из области, где он находился, что приводит к разрыву двух солевых мостиков, соединяющих эту цепь с соседней а-цепью. [23]
В молекуле гемоглобина гем-группы расположены далеко друг от друга ( 3000 пм), поэтому прямого взаимодействия между ними недостаточно, чтобы объяснить это явление. Однако было найдено, что присоединение кислорода или другого лиганда изменяет форму свернутой полипептидной цепи и благодаря взаимодействию между соседними цепями этот эффект передается. [24]
В окрашенных молекулах гемоглобина крови и хлорофилла растений пятичленное гетероциклическое кольцо, содержащее азот, занимает центральное место. [25]
 |
Фотография нормальных эритроцитов человека, полученная при помощи 2 мкм сканирующего электронного микроскопа. [26] |
Особые свойства молекулы гемоглобина, которые делают его столь эффективным переносчиком кислорода в крови, легче всего уяснить из сравнения миоглобина и гемоглобина в отношении их сродства к кислороду. [27]
Изучение строения молекулы гемоглобина методом рентгенострук-турного анализа было проведено Перутцем с сотрудниками [57] на примере оксигемоглобииа лошади. [28]
Построены модели молекул гемоглобина ( М. Ф. Перутц) и миоглобина ( Дж. [29]
В а-цепях молекулы гемоглобина полость между спиральными участками, в которых помещается диск тема, достаточно широка, и молекула кислорода может присоединяться к иону железа без препятствий. В fj - цепях полости, в которых находятся темы, недостаточно широки для беспрепятственного вхождения молекулы кислорода. Присоединение кислорода в этом случае осуществляется после конформационного изменения молекулы, вызванного присоединением кислорода к а-цепям. [30]
Страницы: 1 2 3 4