Дисульфидный мостик
Cтраница 1
Дисульфидные мостики определяют механические свойства внеклеточных белков. Дисульфидные мостики обычны в белках, котот рые переносятся или действуют во внеклеточном пространстве; типичными примерами служат змеиные яды и другие токсины, пептидные гормоны, пищеварительные ферменты, белки комплемента, иммуноглобулины, лизоцимы и белки молока. Кроме того, эти мостики играют важную роль в некоторых крупных структурах. Поперечные связи между молекулами кератина придают эластичность шерсти и волосу [110], когезионноэластичный характер теста из пшеничной муки определяется дисульфидами глютенина, а трехмерная сеть дисульфидов глютенина создает трудности при влажном помоле зерна. [1]
Дисульфидные мостики определяют химические свойства внутриклеточных белков. Из тех белков, которые никогда не покидают своей клетки, лишь немногие содержат Дисульфидные мостики. Во внутриклеточных белках дисульфиды, как правило, выполняют функции, не связанные со стабилизацией структуры. [2]
Дисульфидные мостики, возникающие в результате окисления SH-групп, могут: а) неспецифически расщепиться в ходе гидролиза или б) при ферментативном гидролизе обусловливать образование фрагментов сложной структуры. [3]
Дисульфидные мостики определяют механические свойства внеклеточных белков. Дисульфидные мостики обычны в белках, котот рые переносятся или действуют во внеклеточном пространстве; типичными примерами служат змеиные яды и другие токсины, пептидные гормоны, пищеварительные ферменты, белки комплемента, иммуноглобулины, лизоцимы и белки молока. Кроме того, эти мостики играют важную роль в некоторых крупных структурах. Поперечные связи между молекулами кератина придают эластичность шерсти и волосу [110], когезионноэластичный характер теста из пшеничной муки определяется дисульфидами глютенина, а трехмерная сеть дисульфидов глютенина создает трудности при влажном помоле зерна. [4]
Дисульфидные мостики определяют химические свойства внутриклеточных белков. Из тех белков, которые никогда не покидают своей клетки, лишь немногие содержат Дисульфидные мостики. Во внутриклеточных белках дисульфиды, как правило, выполняют функции, не связанные со стабилизацией структуры. [5]
Дисульфидные мостики токсина играют значение для сохранения антигенных свойств. [6]
Дисульфидные мостики белков возникают в результате окисления ( которое происходит после включения цистеина в полипептидные цепи), а не в результате непосредственного включения цистина в белок. [7]
Поскольку дисульфидные мостики по-прежнему сохраняются, после водной обработки возникает состояние постоянного напряжения в волосе, так как S-S - мостики как бы тянут в одну сторону, а водородные и солевые - в другую. Очевидно, что подобная обработка волос не способна обеспечить на длительное время такую же отчетливую волнообразную форму волоса, как собственно перманент. [8]
Если дисульфидные мостики редки, пространственная система частично сохраняет подвижность, а следовательно, и эластичность. Кроме серы существуют и другие вулканизаторы, действующие по принципу сшивания молекул. [9]
Расположение дисульфидных мостиков выявляет эволюционные связи. Многие белки, в частности внеклеточные, содержат дисульфидные мостики, ковалентно связывающие удаленные части полипептидной цепи. Способы изображения таких связей показаны на рис. 7.2. Мостики S-S обнаруживают тенденцию сохраняться в процессе эволюции, поэтому они характерны для данного семейства гомологичных последовательностей. Более того, по дисульфид-ным мостикам можно выделить структурные повторения в одной цепи, как в случае агглютинина пшеничного зерна ( рис. 7.2, а), строение которого было выяснено по карте электронной плотности, так и сывороточного альбумина человека ( рис. 7.2, б), строение которого установлено химическими методами. [10]
Разрыв дисульфидных мостиков, окисление и отщепление серы, а также эстери-фикация карбоксильных групп в инсулине приводят к потере биологической активности. [11]
Разрушение дисульфидных мостиков в молекуле инсулина путем восстановления [2208] или окисления [765] сопровождается полной потерей активности. Хотя ряд исследователей [726, 1613] указывали, что изолированные цепи А и В все еще обладают некоторой остаточной активностью, эти данные нельзя считать достоверными, поскольку не исключалось присутствие следов природного инсулина. [12]
Расположение дисульфидных мостиков выявляет эволюционные связи. Многие белки, в частности внеклеточные, содержат дисульфидные мостики, ковалентно связывающие удаленные части полипептидной цепи. Способы изображения таких связей показаны на рис. 7.2. Мостики S-S обнаруживают тенденцию сохраняться в процессе эволюции, поэтому они характерны для данного семейства гомологичных последовательностей. Более того, по дисульфид-ным мостикам можно выделить структурные повторения в одной цепи, как в случае агглютинина пшеничного зерна ( рис. 7.2, а), строение которого было выяснено по карте электронной плотности, так и сывороточного альбумина человека ( рис. 7.2, б), строение которого установлено химическими методами. [13]
 |
Примеры реакции электрофильного замещения для фенолов. [14] |
В природе дисульфидные мостики имеют важное значение, определяя трехмерную структуру белков ( разд. [15]
Страницы: 1 2 3 4