Дисульфидный мостик

Cтраница 2

Образование таких дисульфидных мостиков может происходить и в глу-тат) юне, что повлечет за собой сдваивание некоторых молекул, которые будут превращаться в гексапептид. [16]

Это окисление дисульфидных мостиков и образование сульфоновых кислот может быть очень полезным для определения структуры белков путем исследования получаемых фрагментов. Кроме того, образование ЗОзН-группы и увеличение молекулярного веса позволяют легко определить количественное содержание этих мостиков. [17]

Постепенное образование дисульфидных мостиков с подавлением ди-сульфидного обмена - это критическая проблема этой стратегии, так как в большинстве случаев симметричный и несимметричный дисульфиды разделить трудно. [18]

В присутствии гуанидина дисульфидные мостики в таких полисульфидах, как инсулин, могут быть предварительно восстановлены сульфит-ионами до сульфгидрильной группы, которую можно затем определить с помощью амперометрического титрования. [19]

Возникают так называемые дисульфидные мостики ( или дисульфидные связи) S - S, которые соединяют эти макромолекулы. На разрыве и образовании дисульфидных мостиков основывается действие составов для холодного перманента, придающих форму волосам. [20]

Кальцитонин человека содержит дисульфидный мостик ( между 1 - м и 7 - м аминокислотными остатками) и характеризуется N-концевым цистеином и С-концевым пролинамидом. Кальцитонины быка, овцы, свиньи и лососевых рыб мало отличаются друг от друга как по структуре и концевым аминокислотам, так и по гипокальциемической активности. Биологическое действие кальцитонина прямо противоположно эффекту паратгормона: он вызывает подавление в костной ткани резорбтивных процессов и соответственно гипокальциемию и гипофосфатемию. Это следует учитывать при хирургических лечебных манипуляциях на данных железах. [21]

Число и тип дисульфидных мостиков в разных белках различны, но для каждого данного белка число и расположение этих мостиков служат специфической характеристикой. Существуют белки, в молекуле которых дисульфидные мостики вообще отсутствуют; у других имеются мостики либо между отдельными цепями, либо внутри одной и той же цепи; наконец. [22]

Схематическое изображение структуры инсулина с межпеп-тидными и внутрипептидными дисульфидными связями ( по Онкли, 1961. [23]

В местах локализации дисульфидных мостиков создаются напряжения, ослабляющие водородные связи и нарушающие спиральную структуру. Это подтверждается опытами по определению скорости дейтерации белков. Очевидно, что к их числу относятся водородные атомы тех пептидных групп, которые близко расположены к дисульфидным мостикам и потому слабо связаны водородными связями. Таким образом, наличие дисульфидных связей приводит к тому, что наряду со спиральными участками в полипептидных цепях имеются аморфные участки, придающие им определенную гибкость. [24]

Циклическим пептидам с дисульфидными мостиками посвящены обширные систематические исследования. Эфирная связь имеет большое значение в случае гетеромерных пептидов, содержащих наряду с аминокислотами также гидроксикислоты. [25]

Немаловажное значение имеет геометрия дисульфидных мостиков. [26]

Изменение вторичной и тичной структуры сывороточного бумина при вариации растворителя от воды до 65 % - го диоксана. [27]

В нем имеется 17 дисульфидных мостиков, препятствующих полной спи-рализации и фиксирующих компактную третичную структуру. Вулкапизационные мостики не позволяют а-спирали вытянуться в полную длину. [28]

Расщепление полипептидных цепей, содержащих дисульфидные мостики, обычно приводит к сложной смеси низших пептидов. [29]

Обе цепи связаны двумя дисульфидными мостиками. Цепь А содержит третий дисульфидный мостик, замыкающий петлю, состоящую з шести аминокислотных остатков. Цепь А имеет сильно свернутую структуру с короткими квазиспиральными участками. Участки а-спиралей имеются в цепи В между дисульфидными мостиками. Низкая молекулярная масса ( 5780), казалось бы, делает инсулин привлекательным объектом для исследования с помощью ЯМР, тем не менее еще нет публикаций об изучении этим методом на-тивного белка. Отчасти, видимо, это объясняется тем, что в нем не выделен активный центр. Гормональная функция инсулина - способность понижать содержание сахара в крови - хорошо известна, но непонятна с химической точки зрения. Инсулин обладает ярко выраженной способностью образовывать полимеры. В димере наблюдается интересное окружение ( по типу ящика) остатков Тир-26 ( В) и Фен-24 ( В), а также остатков во второй входящей в димер молекуле, связанных с двумя первыми осью симметрии второго порядка. [30]

Страницы: 1 2 3 4