Белок
Cтраница 1
Белки дрожжевых грибков представляют собой биополимеры с высоким молекулярным весом, построенные из цепочек аминокислот, связанных друг с другом. При брожении крахмала белки гидролизуются в аминокислоты. Две из них - лейцин и изолейцин под действием ферментов ( энзимов) превращаются в амиловые спирты, а валин - в изобутиловый спирт. [1]
Белки проявляют селективность во взаимодействиях с компонентами клеток. [2]
Белки могут специфично взаимэдействэвать с другими макромолекулами, например с нуклеиновыми кислотами и полисахаридами. К макромолекулам относят также липиды, поскольку они образуют в водных растворах крупные агрегаты. В нуклеопротеидах, глико-протеидах или липопротеидах белок может составлять менее 50 %, и суммарные свойства комплексов часто опрэделяются небелковыми фрагментами. Более того, и образование, и стабильность структуры белков могут зависеть от их партнеров по комплексам. Эго наиболее очевидно для тех мембранных белков, которые соединяют различные углеводородные фрагменты липидного бислоя. [3]
Белки перемещаются в плоскости мембраны. [4]
 |
Схематическое изображение фермент-субстратного, комплекса, участвующего в реакции фосфорнокислого. остатка АТФ с группой ОН глюкозы. [5] |
Белки составляют также основную часть животных шкур. [6]
 |
Элементный состав компонентов живого вещества.| Групповой состав биопродуцентов.| Групповой состав современных представителей флоры. [7] |
Белки - важнейшие компоненты живого вещества, входящие в состав клеточной ткани и участвующие в процессах биосинтеза. Белки - это сложные полимеры, построенные индивидуальными аминокислотами. Простые белки - протеины - состоят только из аминокислот; сложные белки - протеиды - помимо аминокислот содержат другие структурные элементы. [8]
Белки содержатся не только в плодах, но и во всех других органах растений: листьях, стеблях, цветах и корнях. Белки, находящиеся в вегетативных органах растений, являются живым белком, постоянно превращающимся из одной формы в другую, и редко накопляются в значительных количествах, как это бывает в плодах или в корнях. Этим и объясняется, что плоды, а иногда корни и клубни служат складами белка, где скапливается большое количество его, но эти белки обладают стойкостью, необходимой для запасенного продукта, и меньшей переваримостью при питании. [9]
Белки представляют собой полимеры, построенные из а-аминокислот, соединенных так называемой пептидной связью. Таким образом, с химической точки зрения, они являются полипептидами. На сегодняшний день может считаться установленным, что все белки строятся из набора 20 различных аминокислот. Следовательно, белки могут различаться длиной полипептидной цепи, числом каждой из 20 аминокислот, присутствующих в полимерной молекуле, и порядком чередования аминокислотных остатков вдоль цепи. [10]
Белок, обеспечивающий перенос лактозы, способен переносить внутрь клетки и многие другие / S-галактозиды, поэтому его называют Р - галактозидпермеазой. [11]
Белки, выполняющие структурные функции, в отличие от глобулярных белков часто имеют вытянутую нитевидную форму, их называют в этом случае фибриллярными белками. [13]
Белки и нуклеиновые кислоты в живых организмах образуются путем последовательного наращивания - полимерной цепи мономерными звеньями, порядок присоединения которых определяется программирующими биосинтез нуклеиновыми кислотами. Однако последние сами по себе определяют лишь первичную структуру создаваемого биополимера. Для того чтобы биополимер принял необходимую для его функционирования пространственную структуру ( нативную структуру), необходимо, чтобы последняя была запрограммирована самой первичной структурой белка. Случайное образование далее термодинамически наиболее выгодной, т.е. наиболее стабильной пространственной структуры чрезвычайно маловероятно по соображениям, приведенным в начале этой главы. Должны существовать некоторые общие принципы ее формирования, или, как принято говорить, принципы самоорганизации макромолекул биополимеров. В значительной мере эти принципы основываются на наличии двух уровней пространственной организации - вторичной и третичной структур. [14]
Белки состоящие из нескольких субъединиц, широко распространены в природе. Уже указывалось, что гемоглобин состоит из четырех субъединиц, попарно одинаковых. Субъединицы принято обозначать греческими буквами. У гемоглобина имеется две субъединицы, обозначаемые как - субъединица и две / J-субъе-диницы. Наличие нескольких субъединиц ( см. § 3.10) приводит к более благоприятной для функционирования гемоглобина как переносчика кислорода зависимости степени насыщения кислородом от его парциального давления. [15]
Страницы: 1 2 3 4