Белок - пища
Cтраница 1
Белки пищи расщепляются ферментами в желудочно-кишечном тракте до составляющих их аминокислот. Белки, поступающие в желудок, стимулируют выделение гормона гастрина, который в свою очередь вызывает секрецию соляной кислоты обкладочными клетками желез слизистой желудка ( рис. 24 - 3), а также пепсиногена главными клетками. Благодаря такой кислотности он действует как антисептик, убивая большинство бактерий и других клеток. Кроме того, в условиях низкого рН желудочного сока глобулярные белки подвергаются денатурации, их молекулы разворачиваются и вследствие этого внутренние пептидные связи полипептидных цепей становятся более доступными для ферментативного гидролиза. [2]
Расщепление белков пищи начинается в желудке, где они гидролизу-ются под действием пепсина желудочного сока с образованием смеси пептидов. У младенцев жизненно важную роль выполняет фермент рен-нин, который способствует свертыванию белков молока и таким образом удерживает их в желудке, что необходимо для действия пепсина. У взрослого человека функцию реннина выполняет химотрипсин панкреатического сока. В двенадцатиперстной кишке трипсин и химотрипсин быстро гидролизуют пептиды и некоторые нативные белки до простых пептидов и аминокислот. [3]
Дальнейшее превращение белков пищи осуществляется в тонкой кишке, где на белки действуют ферменты панкреатического и кишечного соков. Благодаря гидролитическому действию на белки всех трех эндопептидаз ( пепсин, трипсин, химотрипсин) образуются различной длины пептиды и некоторое количество свободных аминокислот. Дальнейший гидролиз пептидов до свободных аминокислот осуществляется под влиянием группы ферментов-пептидаз. Помимо панкреатической карбоксипептидазы, на пептиды действуют кишечная аминопептидаза и разнообразные дипептидазы. [4]
Энзиматический гидролиз белков пищи начинается в желудке млекопитающих под действием желудочного сока, содержащего соляную кислоту и пепсин. Пепсин - пеп-тид-пептидогидролаза ускоряет гидролиз белков, находящихся в состоянии амфкатионов. Оптимум активности пепсина лежит около рН 2 и несколько отличен для различных белков. При рН5 0 действие пепсина прекращается, а при рН8 0 пепсин необратимо инактивируется. [5]
Продуктом гидролиза белков пищи трипсином являются полипептиды и небольшое количество аминокислот. Трипсин катализирует расщепление пептидных связей, образованных карбоксильными группами аргинина и лизина. Расщепление белков химотрипсином более глубокое по сравнению с гидролизом трипсином. Химотрипсин катализирует расщепление пептидных связей, образованных карбоксильными группами тирозина, фенилаланина, триптофана и метноннна. [6]
По-видимому, большая часть белков пищи подвергается в пищеварительном канале гидролизу на составляющие их аминокислоты, и, следовательно, аминокислоты всасываются из кишечника преимущественно, если не исключительно, в свободном виде. Не существует данных, полностью исключающих возможность того, что некоторые белки могут всасываться как таковые. [7]
Обеспеченность организма ретинолом сказывается на усвоении белка пищи, в связи с чем витамин особенно необходим молодым, растущим животным. [8]
Большинство аминокислот, образовавшихся при переваривании белков пищи, всасывается в кровь стенкой кишечника, но некоторая часть их избегает всасывания, так как подвергается ряду превращений за счет действия ферментов микроорганизмов кишечной флоры. [9]
Незаменимые аминокислоты должны входить в состав белков пищи. Имеются белки, которые содержат не все незаменимые аминокислоты. Желатина, например, не содержит триптофана; зеин - белок зерна кукурузы - не содержит лизина. Белки, которые содержат все незаменимые аминокислоты, называются полноценными белками. [10]
Согласно современным представлениям, витамин А и белки пищи являются важными регуляторами обмена нуклеиновых кислот. Исследование метаболизма нуклеиновых кислот при различной обеспеченности организма белками и витамином А весьма важно, так как изменения его при данных условиях могут быть наиболее ранними, а также могут предшествовать и способствовать появлению и развитию других метаболических нарушений. Следовательно, изучение этих вопросов является одним из необходимых этапов в выяснении механизма обменных нарушений в организме, возникающих при недостаточном или избыточном потреблении витамина А, белков и аминокислот. [11]
В настоящее время считается, что 1 г белков пищи дает ккал, 1 г жиров - 9, а 1 г углеводов - 4 ккал. [12]
Аминокислоты и относительно простые полипептиды, образующиеся при переваривании белков пищи, всасываются главным образом в кровеносные капилляры слизистой оболочки кишечника. С кровью воротной вены они направляются в печень, откуда впоследствии распределяются между остальными частями организма. Механизм всасывания аминокислот мало изучен. Возможно, что резорбция аминокислот происходит при участии пиридоксаля. [13]
Гипопротпеинемию регистрируют при следующих состояниях: а) недостаточное поступление белка пищи или понижение процессов биосинтеза белка; б) потеря белка организмом при острых и хронических кровотечениях, резко увеличенной проницаемости капиллярных стенок, при кровоизлияниях, образовании обширных экссудатов, выпотов в серозные полости, отеках; в) понижение содержания белка в плазме крови отмечается у женщин в период лактации и на последних месяцах беременности. [14]
Организм животных может синтезировать лишь определенные аминокислоты; другие происходят из белков пищи, как уже указывалось выше. Поэтому недостаточно, чтобы пища животных содержала определенное количество белков ( определенный процент азота); она должна содержать достаточное количество каждой незаменимой аминокислоты. Белки молока, мяса, рыбы, яиц, мозга, сыворотки, фибрина, сои и пшеничного зародыша содержат незаменимые аминокислоты в адекватном количестве; эти белки могут заменять друг друга без какого-либо ущерба. Отсутствие незаменимых аминокислот в белках пищи ярко проявляется на молодых животных, рост которых прекращается или замедляется. Эти явления исчезают при введении в их диету молока. [15]
Страницы: 1 2 3 4