Белок - плазма
Cтраница 2
Целлофановая мембрана задерживает белки плазмы неизбирательно. [16]
Первые попытки разделения белков плазмы были основаны на фракционном осаждении их сульфатом аммония или спиртом. Фибриноген легко может быть получен методом высаливания. Электрофоре-тический анализ кровяной сыворотки показывает наличие в ней четырех основных фракций, названных альбумином и -, Р - и -: гл бул1Ииа - ми. С улучшением техники разделения было показано, что эти фракции являются не индивидуальными белками, а группами белков, обладающими одинаковыми подвижностями. Дальнейшие успехи, достигнутые в период второй мировой войны Коном1 и Эдсоллом2, были стимулированы большим спросом на ллазму, необходимую для предотвращения шока, зависящего от поддержания осмотического давления белками сыворотки. Цельная плазма содержит протеолитические ферменты, которые в большой мере расщепляют белки плазмы, поэтому получение белковой фракции крови в сухом виде сулило большие преимущества. [17]
Первые попытки разделения белков плазмы были основаны на фракционном осаждении их сульфатом аммония или спиртом. Фибриноген легко может быть получен методом высаливания. Электрофоре-тический анализ кровяной сыворотки показывает наличие в ней четырех основных фракций, названных альбумином и а -, ( 3 - и глобулинами. С улучшением техники разделения было показано, что эти фракции являются не индивидуальными белками, а группами белков, обладающими одинаковыми подвижностями. Дальнейшие успехи, достигнутые в период второй мировой войны Коном1 и Эдсоллом2, были стимулированы большим спросом на плазму, необходимую для предотвращения шока, зависящего от поддержания осмотического давления белками сыворотки. Цельная плазма содержит протеолитические ферменты, которые в большой мере расщепляют белки плазмы, поэтому получение белковой фракции крови в сухом виде сулило большие преимущества. [18]
Согласно этим представлениям, белки плазмы могут служить источником аминокислот для синтеза белков тканей. Не исключена возможность использования при этом пептидных фрагментов. Белки плазмы используются тканями весьма эффективно; это можно объяснить, по крайней мере отчасти, тем, что эти белки легко проникают через клеточные мембраны. Альбумин, фибриноген и значительная часть фракции глобулинов, вероятно, синтезируются в печени. Опыты с введением меченых аминокислот л актирующим животным показали, что белки плазмы не являются прямыми предшественниками белков молока [595, 596], поскольку степень включения метки в белки молока значительно превышает степень ее включения в белки плазмы. [19]
Иногда при миеломной болезни аномальные белки плазмы преодолевают почечный барьер и появляются в моче. Эти белки, представляющие собой легкие цепи иммуноглобулинов, получили название белков Бенс-Джонса. [20]
Эти полипептиды образуются из белков плазмы при их расщеплении протеолити-ческими ферментами. Кинины действуют на гладкую мускулатуру, расширяют периферические сосуды, увеличивают проницаемость капилляров и вызывают ощущение боли. [21]
Особое внимание уделяется изменениям белков плазмы кровнг при патологических состояниях. Различного рода диспротеинемии могут носить диагностический и прогностический характер. [22]
Свертывание крови обусловлено превращением растворимого белка плазмы фибриногена в нерастворимый белок фибрин. Изучению механизма этого процесса, одного из наиболее замечательных биологических процессов, было посвящено очень большое число исследований. Несмотря на это, вопрос до настоящего времени еще полностью не разрешен. Превращение фибриногена в фибрин вызывается действием особого фермента - тромбина. [23]
При этом значении рН все белки плазмы заряжены отрицательно. Пик А отвечает сывороточному альбумину, пики аь аг, Р и v - смеси сывороточных глобулинов, пик ф-фибриногену. [24]
При заболеваниях печени определение фракционного состава белков плазмы ( или сыворотки) крови нередко представляет интерес как в диагностическом, так и в прогностическом плане. Известно, что патологический процесс в гепатоцитах резко снижает их синтетические возможности. В результате содержание альбумина в плазме крови резко падает, что может привести к снижению онкотического давления плазмы крови, развитию отеков, а затем асцита. Отмечено, что при циррозах печени, протекающих с явлениями асцита, содержание альбуминов в сыворотке крови на 20 % ниже, чем при циррозах без асцита. [25]
Фибриноген - третий наиболее важный тип белка плазмы - составляет примерно 5 - 6 % общего количества белка. Он является непосредственным предшественником фибрина - нерастворимого белка, который, осаждаясь в виде нитей, образует основу кровяного сгустка. [26]
 |
Агглютинация эритроцитов животных рицином. [27] |
Грабар [3] полагает, что способность белков плазмы соединяться с различными веществами объясняет одну из важных физиологических функций - транспортную. Согласно этому взгляду, роль р-глобулиноа при переносе липидов аналогична той роли, которую играют антитела при их соединении с антигенами. [28]
 |
Схема аппарата и.п.. направление потока крови - стрелка с одним штрихом, диализирующего раствора - с двумя штрихами. [29] |
Для решения первого вопроса было проведено разделение белков плазмы по фракциям методом электрофореза па бумаге. Данные этого опыта ( табл. 2) показали, что ц.м. задерживает белки плазмы неизбирателыю. [30]
Страницы: 1 2 3 4