Белок - содержонок
Cтраница 1
Белки содержат сравнительно небольшое число титруемых аминогрупп и карбоксильных групп, соответствующее числу концевых аминокислотных остатков и числу боковых цепей аспарагиновой и глутами-новой кислот, аргинина и лизина. В процессе гидролиза белков число-титруемых карбоксильных и аминогрупп быстро возрастает, причем скорость появления карбоксильных групп равна скорости появления аминогрупп. Это дает основание считать, что в интактном белке в образовании каждой пептидной связи участвует одна карбоксильная и одна аминогруппа. [1]
Поскольку белки содержат в среднем около 35 6 спиралей, 15 % ( 3-структур, 25 % поворотов и 25 % клубков, то все четыре вклада приблизительно сбалансированы без преобладания вклада отрицательного предсказания. [2]
Обычно белки содержат мало остатков Met, поэтому в результате описанного метода гидролиза получают крупные пептиды. [3]
 |
Сверхвторичная рарар-структу-ра ( греческий орнамент. [4] |
Многие белки содержат относительно слабо взаимодействующие между собой участки, которые называют доменами. Средний размер домена обычно составляет 100 - 150 остатков, что отвечает глобуле с поперечником около 2 5 нм. Вместе с тем встречаются и значительно большие домены. [5]
Многие белки содержат на своем N-конце специфические полипептидные лидеры, которые выполняют роль сигналов, направляющих эти белки к их рабочему месту. Эти сигнальные последовательности уместно сравнить с почтовым индексом на письме. Белки, синтезируемые рибосомами шероховатого эндоплазматического ретикулума в клетках поджелудочной железы и экспортируемые из этих клеток, например трипсиноген и прокарбоксипептидаза ( разд. N-концах полипептидные лидирующие последовательности. В процессе синтеза любого белка, в том числе предназначенного на экспорт, сигнальные лидеры, будучи расположены на N-конце, образуются первыми. Такие лидеры узнаются особыми рецепторны-ми участками на внешней поверхности эндоплазматического ретикулума, причем это происходит даже раньше, чем рибосома полностью завершит синтез белка. [6]
Их белки содержат все необходимые животным аминокислоты. Получают кормовые дрожжи из разного сырья: мелассы, кислотных гидролизатов древесины, сульфитных щелоков и отходов сельскохозяйственного производства. [7]
Многие белки содержат небелковые группы, связанные с полипептидной ( полиамидной) цепью - это, так называемые, простетичес-кие группы, например, ионы металлов, фосфорная кислота, гемин в гемоглобине. [8]
Поскольку белки содержат до 20 различных аминокислот, а отдельная белковая цепочка может состоять из сотни аминокислот, число возможных комбинаций аминокислот невообразимо велико. В природе встречается лишь часть из этих комбинаций, но все равно число различных белков оказывается очень большим. [9]
Многие белки содержат небелковые группы, связанные с поли-нштидной ( полиамидной) цепью - это, так называемые, простатические группы, например, ионы металлов, фосфорная кислота, гемин в гемоглобине. [10]
Все белки содержат углерод, водород, кислород, азот; большинство белков содержит, кроме того, серу; некоторые белки содержат еще и фосфор. Ряд белков содержит и другие элементы. Так, например, гемоглобин содержит железо, белок щитовидной железы - йод. [11]
Молекулы белка содержат от ста до нескольких тысяч аминокислотных остатков; молекулярная масса белка колеблется от десяти тысяч до нескольких миллионов. [12]
 |
Пространственное распределение электронной плотности в мио. [13] |
Кристаллы белка содержат большое количество воды, и их исследуют в маточном растворе. Верная и Ходжкин впервые воспользовались этим методом в получили десятки тысяч четких рефлексов на рентгенограммах. Их число может доходить и до сотен тысяч. [14]
Макромолекулы белка содержат больший объем информации, чем соответствующие полинуклеотиды, так как они обладают различными третичными ( и четвертичными) структурами. Однако белки не способны к автокатализу, к саморепродукции. [15]
Страницы: 1 2 3 4