Белок - содержонок
Cтраница 4
Хотя в участии металлов в нейтрализации зарядов при ферментативных реакциях переноса фосфата не приходится сомневаться, можно отметить, что эта функция не обязательно выполняется металлом. Белки содержат и другие заряженные центры, не содержащие металл, - амилные и имидазольные группы, которые с успехом могут участвовать в связывании отрицательно заряженных фосфатных групп. Многие ферменты, в том числе некоторые из переносящих фосфат, работают в отсутствие металлов, хотя их субстраты заряжены отрицательно. [46]
Аналитический состав большинства белков колеблется в сравнительно узких пределах. Белки содержат 50 - 55 % углерода, 6 5 - 7 3 % водорода, 15 - 18 % азота, 21 - 24 % кислорода, 0 - 2 4 % серы и, как правило, золу. В то же время характер и количество отдельных составных частей, из которых построены белки, очень различны. [47]
Сходный механизм используется при образовании белков наружной мембраны грамотрицательных бактерий. Эти белки содержат гидрофобную якорную последовательность, которая позволяет такому белку закрепиться в мембране. Процесс секреции данных белков часто называют экспортом. [48]
Сера содержится во многих встречающихся в природе органических соединениях. Некоторые белки содержат сульфгидрильные ( - S - Н) и ди-сульфидные связи. В пенициллине имеется сульфидная связь. [49]
Некоторые белки содержат большое количество определенных аминокислот; так, например, коллаген богат гликоколем, пролином и оксипролином, кератин - цистеином и оксикислотами, глиадин пшеницы - глутаминовой кислотой, а салъмин - белок из спермы рыб - состоит почти исключительно из аргинина и не содержит кислотных групп. [50]
В состав белков входят углерод, водород, кислород и азот. Многие белки содержат серу; известны белковые вещества, содержащие фосфор и другие элементы. Белки играют исключительную роль в природе. [51]
Белки представляют собой сложные органические соединения, поэтому выделение индивидуального белка и изучение его состава и строения представляет большие трудности. Некоторые белки содержат фосфор, железо, медь, галогены. Молекулярный вес белков очень велик и колеблется для различных белков в больших пределах - о т 40000 до 5000000 и больше. [52]
 |
Классы органических соединении, родственных сероводороду. [53] |
Сера содержится во многих встречающихся в природе органических соединениях. Некоторые белки содержат сульфгидрильные ( - S - Н) и ди-сульфидные связи. В пенициллине имеется сульфидная связь. [54]
Белки, безусловно, являются наиболее известными амфотерными полимерами. Большинство белков содержат и свободные аминогруппы и свободные карбоксильные группы и в зависимости от рН раствора могут вести себя и как кислоты, и как основания. Многие из немодифицированных натуральных белков обладают поверхностноактивными свойствами. Эти соединения понижают поверхностное натяжение водных растворов, причем некоторые из них обладают заметными пенообразующими, эмульгирующими и даже моющими свойствами. [55]
Гемоглобины и миоглобины образуют группу белков, которые лучше всего подходят для исследования влияния белков на константу равновесия в процессе связывания одного лиганда, а именно кислорода. Все эти белки содержат один и тот же железопор-фириновый комплекс и, за исключением некоторых весьма редких мутантов, один и тот же аксиальный лиганд. Кроме того, все белки, о которых идет речь, обладают весьма сходной третичной структурой. Тем не менее величина константы равновесия связывания кислорода, а также гомотропное и гетеротропное взаимодействия для них изменяются в широких пределах. Начиная с новаторской ра-боты Кендрью и Перутца с сотрудниками по миоглобину кашалота и гемоглобинам человека и лошади, наиболее детальные сведения о структуре ряда гемоглобинов и миоглобинов получены методом рентгеноструктурного анализа. Благодаря тому интересу, который представляют для медицины мутантные белки, за последние годы многие мутантные формы гемоглобина были выделены и изучены, так что можно исследовать влияние замены даже одной аминокислоты на структуру белка и его сродство к кислороду. [56]
Страницы: 1 2 3 4