Белок - куриное яйцо
Cтраница 1
Белок куриного яйца неразбавленный. [1]
Белки куриных яиц отделяют от желтков, смешивают с 19 - 20-кратным объемом воды и фильтруют через несколько слоев марли. [2]
Белок куриного яйца состоит из смеси гликопротеинов, из которых лучше всего изучены яичный альбумин ( овальбумин), составляющий около 60 % белка, и овомукоид, составляющий около 10 - 15 % белка. [3]
Белок куриного яйца отделите от желтка, перенесите в колбу, смешайте со 120 мл дистиллированной воды, хорошо взболтайте. Профильтруйте коллоидный раствор белка через смоченное водой полотно и используйте для проведения опытов. [4]
Белок куриного яйца отделяют от желтка и растворяют при энергичном размешивании стеклянной палочкой в 200 мл воды. Полученный раствор фильтруют через вату. [5]
Белок куриного яйца отделяют от желтка и энергично взбалтывают в 500 мл дистиллированной воды. После этого добавляют по каплям насыщенный раствор хлористого натрия до полного растворения осадка ( глобулинов), образующегося при разведении белка водой. [6]
Белки куриных яиц отделяют от желтков, смешивают с 19 - 20-кратным объемом воды и фильтруют через несколько слоев марли. [7]
Белок куриного яйца отделите от желтка, перенесите в колбу, смешайте со 120 мл дистиллированной воды, хорошо взболтайте. Профильтруйте коллоидный раствор белка через смоченное водой полотно и используйте для проведения опытов. [8]
Лизоцим белка куриных яиц - мономерный белок с молекулярной массой 14500, его полипептидная цепь состоит из 129 аминокислотных остатков, связанных поперечно четырьмя дисульфид-ными связями. [9]
 |
Схема вторичной структуры белковой молекулы.| Схема третичной структуры белковой молекулы. [10] |
Одни белки ( белок куриного яйца) растворяются в воде, образуя коллоидные растворы; другие белки растворяются в разбавленных растворах солей; некоторые совсем нерастворимы. [11]
Рентгеноструктурный анализ лизоцима белка куриных яиц, завершенный в 1965 г. ( см. [5]), и соответствующие выводы о механизме его действия стимулировали работу многих исследователей в различных странах мира по изучению структуры лизоцима из других источников. [12]
Для следующих задач служит белок куриного яйца, разведенный в пять-десять раз водой и отфильтрованный от выпавшего глобулина. Для отдельных реакций употребляют, кроме того, растворы казеина, желатины, пептона и белковые гидро-лизаты. [13]
Лизоцим человека и лизоцим белка куриного яйца были изучены с помощью метода ЯМР [7-11, 19-28], причем первый исследован более подробно. В ранних работах [7, 8] были установлены основные характеристики его спектра в D2O и отмечена относительно высокая устойчивость к развертыванию при нагревании до 65 С, что, по-видимому, отчасти обусловлено наличием четырех дисульфидных мостиков. Однако при нагревании от 65 до 75 С происходит денатурация и в спектре наблюдаются заметные изменения. Природа этих изменений будет обсуждена детально немного позднее. На рис. 14.3 показаны полные спектры 10 % - ных растворов лизоцима в D2O ( pD 5 5) при 30, 54 и 80 С. На рис. 14.4 приведены детальные записи слабо-польных и сильнопольной областей спектра при температуре несколько ниже ( 65 С) и несколько выше ( 80 С) температуры денатурации. Для сравнения представлен спектр, рассчитанный и построенный на основании данных табл. 13.1 и, следовательно, соответствующий неупорядоченному состоянию белковой молекулы. Спектр при температуре 80 С очень близок к спектру лизоцима в неупорядоченном состоянии, если учесть искажения, вызванные дисульфид-ными связями. [14]
В спектре денатурированного лизоцима белка куриного яйца они проявляются как один пик при - 0 0т ( рис. 14.6 а), а в спектре нативного белка ( рис. 14.6 6) наблюдается пять раздельных пиков. Шестой пик не был до сих пор идентифицирован. Возможно, он находится в области сигналов NH-пептидных групп. Два из их в наиболее слабых полях, обозначенные ка к I и II на рис. 14.6 6 и в, более медленно обмениваются с DaO, чем другие. Поэтому они были отнесены к Три-28 и Три-108, которые, как известно, [15, 16], образуют водородные связи с карбонильными группами остатков Тир-23 и Лей-56 соответственно. Отнесение лика II к Три-108 подтверждается, кроме того, тем, что при связывании ингибиторов N-ацетилглюкозамина ( АГА, стр. По данным рентгеноструктурного исследования известно, что лишь Три-108 может сильнее экранироваться при связывании ингибитора. Также было установлено, что Три-111 расположен внутри глобулы и поэтому мало доступен, так что нельзя исключить отнесение пика I к этому остатку. [15]
Страницы: 1 2 3 4