Глобулярный белок

Cтраница 2

Поэтому для определения молекулярной массы глобулярного белка достаточно определить объем его элюции с предварительно откалиброванной колонки. Калибровку колонки проводят, пропуская через нее белки с известной молекулярной массой и определяя объемы элюции для каждого из них. [16]

Силы, стабилизирующие третичную структуру глобулярных белков. [17]

Хотя нативная третичная структура каждого глобулярного белка отвечает минимуму свободной энергии и потому является самой устойчивой конформа-цией, какую только может принять данная полипептидная цепь, третичную структуру глобулярных белков не следует считать абсолютно жесткой и неподвижной. Многие глобулярные белки в норме претерпевают конформа-ционные изменения при выполнении ими биологических функций. [18]

Какое влияние оказывают водородные связи на структуру глобулярного белка. Какое влияние оказывают на его структуру гидрофобные радикалы. [19]

Если молекула не стереорегулярна, как, например, глобулярный белок, то конформационный анализ помогает найти полезные закономерности во взаимодействии соседних мономерных единиц. Далее, молекулы нуклеиновых кислот - ДНК и РНК, а также фибриллярных белков, хотя, строго говоря, и не являются стереорегулярными, представляют собой последовательности весьма близких по геометрии мономерных звеньев и потому в первом приближении могут рассматриваться как стереорегулярные макромолекулы. [20]

Обычно активные центры ферментов включают части всех структурных доменов глобулярного белка. Субстраты и кофакторы обычно присоединяются к разным доменам. Кроме того, этот домен обнаружен на N-конце трех дегидрогеназ и одной киназы [230- 233, 235], а также на С-концевой половине четвертой дегидрогена-зы [234] и в средней части фосфорилазы [236], что указывает на возможность дупликации соответствующего гена и его переноса в другое место генома. [21]

Какой-либо заметной корреляции между структурным классом и функцией домена или глобулярного белка пока не обнаружено. [22]

Размер частиц вируса-сателлита ( 18 нм) и величина крупной молекулы глобулярного белка ( 13 нм) близки. Таким образом, если раньше между известными биологам организмами и неживыми молекулами химиков существовала пропасть, то теперь этой пропасти нет: она заполнена вирусами. [23]

Считают, что при созревании происходит распрямление изогнутых и запутанных макромолекул глобулярного белка. Макромолекула белка содержит значительное количество внутренних солевых связей, образованных ее амино - и карбоксильными группами. Щелочь разрушает солевые связи и делает макромолекулу более свободной и менее изогнутой. Силы межмолекулярного взаимодействия, возникающие между распрямленными макромолекулами, приводят к образованию ассоциатов макромолекул, что равносильно резкому увеличению молекулярного веса белка. Когда вязкость раствора возрастет до необходимого значения, процесс созревания прекращают и прядильный раствор продавливают через платино-родиевые фильеры в осадительную ванну. Каждая фильера имеет до 5000 отверстий; нити от пятидесяти фильер объединяют в один общий жгут, содержащий, следовательно, 250 000 элементарных волоконец. [24]

Как объясняет Марголис [263], действие кремнезема обусловливается адсорбцией и денатурацией глобулярного белка - фактора Хагемана. Было обнаружено, что степень денатурации возрастала с увеличением размеров частиц коллоидного кремнезема, который добавлялся в систему. Предложенный механизм заключался в том, что на достаточно больших по размеру частицах или же на плоских поверхностях кремнезема при формировании монослоев молекула белка растягивается под действием адсорбционных сил. Но в том случае, когда размер частиц кремнезема очень мал, молекулярные сегменты белка, не раскрываясь, присоединяются сразу к различным кремнеземным частицам. Для пояснения рассматриваемых эффектов приведен рис. 7.6, аналогичный рисунку в работе Марголиса. В том случае, когда молекула белка адсорбируется на большей по размеру частице кремнезема или на образованном из малень-ших частиц большом агрегате, цепь молекулы белка растягивается, при этом некоторое число внутренних водородных связей, удерживавших молекулу белка в какой-либо специфической конформации, оказываются разорванными. [25]

После синтеза на рибосоме полипептидная цепь самопроизвольно свертывается в определяемый аминокислотной последовательностью глобулярный белок, принимая состояние с наименьшей свободной энергией. Возможно, что свертывание начинается уже в ходе синтеза. Характер свертывания образующейся цепи определяет специфичность белка. Пространственная самоорганизация молекулы значительно упрощает общую схему, так как в противном случае потребовались бы морфогенетические ферменты или ферменты, способствующие свертыванию. Поскольку возможно огромное число способов свертывания цепи, то возникла бы потребность в большом числе таких вспомогательных ферментов. [26]

Поэтому места переломов основной а-спи-ральной конфигурации являются фиксированными и все молекулы этого глобулярного белка тождественны друг другу по своей кон-формации, или, как говорят, по третичной структуре. [27]

Обобщая, остается сказать, что конформация остова белковой молекулы вносят решающую долю в формирование конформаций глобулярного белка. Однако с помощью нековалентных взаимодействий ( гидрофобные, диполь-дипольные взаимодействия, ионные связи, дисперсионные силы) осуществляется образование стабильной трехмерной структуры белка, имеющей исключительное значение для биологической функции глобулярного белка. [28]

Солеобразные связи обычно образуются в среде с малой диэлектрической проницаемостью, например в органических растворителях или внутри гидрофобного ядра молекулы глобулярного белка. Образование их в водной среде менее вероятно. Поскольку образование солеобразных связей увеличивает и без того большую диэлектрическую проницаемость водных растворов, мочевина должна ослаблять такие связи. [29]

Не исключено, что решение задачи о конформациях средних по размеру олигопептидов окажется ие легче, а труднее, чем предсказание структуры глобулярного белка, поскольку для белков можно найти некоторые общие принципы. [30]

Страницы: 1 2 3 4