Глобулярные белок

Cтраница 2

Глобулярные белки в большинстве случаев представляют собой растворимые в воде вещества, в которых благодаря полифункциональности аминокислот, входящих в состав макромолекулы, содержится значительное число гидрофильных групп. В противоположность гликогену, для которого доказано наличие сильно разветвленной структуры, строение глобулярных белков точно не установлено. Шарообразная форма макромолекул этих белков может быть обусловлена скручиванием полипептидных цепей, как это предложено, например, Перутцем дляогемоглобина. При этом возможно скручивание на малых ( около 5 А) и на больших ( около 50 А) расстояниях. Наиболее подробно исследован инсулин, строение которого было выяснено Зангером. Вес его частицы - около 12 000; в состав инсулина входят 102 остатка аминокислот, соединенных в четыре цепи. Одна цепь ( цепь глицина) состоит из 21 аминокислотного остатка; в ней имеются также внутримолекулярные цистиновые мостики; двумя цистиновыми мостиками она соединяется с другой цепью ( цепь фенилаланина), состоящей из 30 остатков аминокислот. Каждая пара таких двойных цепей, соединяясь, дает частицу инсулина. Растворимый инсулин при длительном нагревании при рН 2 0 - 2 5 превращается в фибриллярную модификацию; обратное превращение может быть осуществлено при действии щелочи. [16]

Глобулярные белки в большинстве случаев представляют собой растворимые в воде вещества, в которых благодаря полифункциональности аминокислот, входящих в состав макромолекулы, содержится значительное число гидрофильных групп, В противоположность гликогену, для которого доказано наличие сильно разветвленной структуры, строение глобулярных белков точно не установлено. Шарообразная форма макромолекул этих белков может быть обусловлена скручиванием полипептидных цепей, как это предложено, например, Перутцем для / емоглобина. При этом возможно скручивание на малых ( около 5 А) и на больших ( около 50 А) расстояниях. Наиболее подробно исследован инсулин, строение которого было выяснено Зангером. Вес его частицы - около 12000; в состав инсулина входят 102 остатка аминокислот, соединенных в четыре цепи. Одна цепь ( цепь глицина) состоит из 21 аминокислотного остатка; в ней имеются также внутримолекулярные цистиновые мостики; двумя цистиновыми мостиками она соединяется с другой цепью ( цепь фенилаланина), состоящей из 30 остатков аминокислот. Каждая пара таких двойных цепей, соединяясь, дает частицу инсулина. Растворимый инсулин при длительном нагревании при рН 2 0 - 2 5 превращается в фибриллярную модификацию; обратное превращение может быть осуществлено при действии щелочи. [17]

Формы молекул глобулярных белков. [18]

Глобулярные белки обладают большей растворимостью, чем фибриллярные белки, и дают растворы в воде или в растворах солей. [19]

Глобулярные белки претерпевают в монослоях частичную или полную денатурацию, поэтому процесс образования монослоя на поверхности носит необратимый характер. Этот вопрос будет рассмотрен в гл. [20]

Глобулярные белки имеют чаще не шарообразную, а веретенообразную форму, варьирующую у разных белков. [21]

Глобулярные белки ( от латинского слова globula - шарик) состоят из макромолекул шаровидной, эллипсовидной, реже веретенообразной формы. Глобулярные белки находятся главным образом в биологических жидкостях: в крови, лимфе, протоплазме клеток. Белки этой группы - альбумины, а также глобулины яичного белка, молока, сыворотки крови, пепсин желудочного сока и другие - выполняют в организме очень важные биологические функции. [22]

Глобулярные белки - точно сбалансированные системы. [23]

Глобулярные белки характеризуются шаровидной или близкой к ней формой молекул. [24]

Глобулярные белки характеризуются шаровидной или близкой к ней формой молекул. Альбумины, глобулины, а также протеиды являются глобулярными белками. Молекулы глобулярных белков имеют более сложное строение, чем молекулы фибриллярных белков. Глобулярные белки являются обычно гораздо менее стойкими ко всяким воздействиям; очень часто они выполняют в организмах более важные и сложные функции, чем фибриллярные белки. [25]

Глобулярные белки характеризуются шаровидной формой молекул или формой, близкой к шару. Альбумины, глобулины, а также протеиды являются глобулярными белками. Молекулы глобулярных белков имеют более сложное строение, чем молекулы фибриллярных белков. Глобулярные белки обычно гораздо менее стойки ко всяким воздействиям; очень часто они выполняют в организмах более важные и сложные функции, чем фибриллярные белки. [26]

Глобулярные белки характеризуются формой молекул, близкой к шару. Альбумины, глобулины, а также протеиды являются глобулярными белками. Молекулы глобулярных белков имеют более сложное строение, чем молекулы фибриллярных белков. Глобулярные белки обычно гораздо менее стойки ко всяким воздействиям; очень часто они выполняют в организмах более важные и сложные функции, чем фибриллярные белки. [27]

Структура глобулярных белков.| Структура фнб шллярмых белкон. [28]

Глобулярные белки включают гормоны, ферменты и транспортные белки. Все они двигаются внутри клетки или переносятся кровью. Такой тип передвижения предполагает растворимость в воде. Поэтому в глобулярных структурах гидрофобные ьеполярныс группы находятся внутри, а ионные полярные - снаружи. [29]

Структура полипептидных цепей белка. в - спираль. б - лента. - водородная связь. [30]

Страницы: 1 2 3 4