Cтраница 3
Глобулярные белки состоят из макромолекул эллипсоидальной, реже - шаровидной формы. Они хорошо растворимы в воде, причем вязкость их рас - дворов невелика. К ним относятся белки крови, молока. [31]
Глобулярные белки функционируют в водном окружении, в большой степени определяющем высшие уровни их структуры. Влияние воды обязательно должно учитываться в физике белка. [32]
Глобулярные белки денатурируются ( см. § 4.8) под действием слабополярных органических растворителей, образующих водородные связи с большим трудом, чем вода. Действие таких растворителей определяется контактами с гидрофобными группами; эти контакты нарушают гидрофобные взаимодействия. Сильное денатурирующее действие мочевины также объясняется ее способностью ослаблять гидрофобные взаимодействия. [33]
Глобулярные белки состоят из одного или большего числа структурных доменов. Глобулярным белком принято называть продукт свертывания одиночной полипептидной цепи. В связи с этим глобулярные белки обычно состоят из одного или большего числа структурных доменов. В некоторых случаях ( Ser-протеазы, иммуноглобулины, роданеза и др.) домены настолько подобны, что можно предположить дупликацию гена. [34]
Глобулярные белки характеризуются растворимостью в воде, вводных растворах кислот, оснований или солей. Примером этих белков могут служить яичный альбумин, казбин и белки плазмы. Гисто-ны; и протамины отличаются от других глобулярных белков высоким содержанием основных аминокислот, что видно из данных, приведен-ны в табл. 42 ( стр. Протамины найдены только в зрелой сперме разных видов. Протамины имеют необычно низкий молекулярный вес, в них отсутствует ряд аминокислот, но они настолько богаты аргинином, что являются наиболее основными среди известных белков. [35]
Глобулярные белки - точно сбалансированные системы. Приведенные выше оценки дают представление о балансе термодинамических вкладов. Однако этот баланс неполон, поскольку отсутствует вклад AGPacTB. Для рассмотренного примера величина AGPaCTB довольно мала, так как образование спирали приводит к удалению от растворителя только полярного остова, но не крупных гидрофобных боковых цепей ( разд. [36]
Олигомерные глобулярные белки, содержащие две или большее число полипептидных цепей, представляют собой более крупные по сравнению с одноцепо-чечными белками молекулы с более сложной структурой, часто наделенные регуляторными свойствами. Способ упаковки отдельных полипептидных цепей ( субъединиц) в молекуле олигомерного белка называется его четвертичной структурой. [37]
Поскольку глобулярные белки имеют диаметр около 30 А, боковые цепи не могут располагаться внутри белка без того, чтобы там не находились также полярные амидные и карбонильные группы основной цепи. Однако полярные группы прекрасно сосуществуют с водой, и их локализация во внутренней части без потери свободной энергии возможна, только если они образуют водородные связи. В действительности такие связи наблюдаются для более чем 90 % полярных групп, расположенных внутри белка. [38]
Некоторые глобулярные белки, содержащие активную простетиче-скую группу, являются ферментами. Глобулярные белки, известные под названием гликопротеидов, содержат углеводную компоненту. Гемоглобин - белок, связанный с ферропорфирином. Миелин, структурна основа нервной ткани, представляет комбинацию белка, фосфоли-пида и холестерина. [39]
Кл Глобулярные белки - легко растворимы в воде. Фибриллярные белки - нерастворимы в воде. [40]
Поэтому глобулярные белки, такие, как сывороточный альбумин, обычно хорошо растворимы в водных системах. [41]
Некоторые глобулярные белки, содержащие активную простетиче-скую группу, являются ферментами. Глобулярные белки, известные под названием глюколротеидов, содержат углеводную компоненту. Гемоглобин - белок, связанный с ферропорфирином. Миелин, структурная основа нервной ткани, представляет комбинацию белка, фосфоли-лида и холестерина. [42]
Поскольку глобулярные белки имеют диаметр около 30 А, боковые цепи не могут располагаться внутри белка без того, чтобы там не находились также полярные амидные и карбонильные группы основной цепи. Однако полярные группы прекрасно сосуществуют с водой, и их локализация во внутренней части без потери свободной энергии возможна, только если они образуют водородные связи. В действительности такие связи наблюдаются для более чем 90 % полярных групп, расположенных внутри белка. [43]
Для глобулярных белков более характерна а-спираль-ная структура, а цепи их изогнуты в пространстве так, что макромолекула приобретает форму сферы. Глобулярные белки растворяются в воде и солевых растворах с образованием коллоидных систем. [44]
Подразделение глобулярных белков на структурные домены приблизительно одинаковой величины и присутствие одинаковых структурных доменов в разных белках привели к гипотезе, согласно которой большинство белков сконструировано как модульные системы из структурных доменов в качестве модулей ( см. также разд. В соответствии с такой гипотезой не следует придавать слишком большого значения всей полипептидной цепи, а концентрировать внимание на функциональных и, насколько возможно, структурных доменах. [45]