Cтраница 4
Для глобулярных белков, таких, как яичный альбумин, необходимо было выяснить, не приводит ли солю-билизация углеводорода к денатурации. [46]
Для глобулярных белков в р-ре наблюдается глобулярная к о н ф о р м а ц и я, в к-рой полинеп-тидная цепь уложена в компактную структуру, не содержащую растворителя внутри себя. Такая конформация стабилизована гидрофобными взаимодействиями. [47]
Для глобулярных белков в р-ре наблюдается глобулярная конформация, в к-рой полипептидная цепь уложена в компактную структуру, не содержащую растворителя внутри себя. Такая конформация стабилизована гидрофобными взаимодействиями. [48]
Помимо глобулярных белков, имеется только несколько вирусов ( среди них вирус кустистой карликовости помидора), образующих монокристаллы с большими симметричными элементарными ячейками, которые можно ожидать при упаковке больших компактных молекул. Соответственно этому среди молекул, достаточно больших, чтобы быть видимыми в электронный микроскоп, только вирус кустистой карликовости помидора и несколько других вирусов имеют формы частиц, близкие к сферической. [49]
Молекулы глобулярных белков при исследовании их в водных растворах вблизи изоэлектрических точек имеют компактные кон-формации, непроницаемые для молекул воды. В разделе 7 было указано, что в образовании такой конформации могут принимать участие различные силы, в число которых включаются также и силы, приводящие к образованию гидрофобных и водородных связей, уже рассмотренных при описании поведением полипептидов и полимерных мыл. Вероятно, сочетание такого рода сил и величина свободной энергии, требуемой для разрушения первоначальной нативной структуры, изменяются при переходе от одного белка к другому. [50]
Большинство глобулярных белков находится в водно-солевой среде. Укладка элементов вторичной структуры при этом такова, что гидрофильные ( полярные, заряженные) аминокислотные остатки располагаются в осн. При этом глобула приобретает уникальную ( идентичную для всех молекул данного белка) компактную и стабильную форму. [51]
Большинство глобулярных белков кристаллизуется из раствора и может поэтому служить объектом для точного рентгено-структурного анализа. Ферменты являются глобулярными белками. [52]
Строение глобулярных белков значительно сложнее и для них характерны многократно завернутые полипептидные цепи, которые взаимодействуют между собой. Изучены глобулярные белки значительно меньше фибриллярных, но их можно в ряде случаев превратить в фибриллярные белки, например путем денатурации. Поэтому предполагается, что они обладают в основном той же структурой, что и фибриллярные а-белки. [53]
Молекулы глобулярных белков имеют шарообразную форму, но в них также имеются пептидные цепи, свернутые в спираль. Предполагается, что в таких молекулах между различными участками спирали возникают взаимодействия, изгибающие и поворачивающие цепи. Пространственная структура, образующаяся в результате взаимодействий отдельных участков пептидной цепи, называется третичной. [54]
Молекулы глобулярных белков имеют более сложное строение, чем молекулы фибриллярных белков. Глобулярные белки являются обычно гораздо менее стойкими ко всяким воздействиям; очень часто они выполняют в организмах более важные и сложные функции, чем фибриллярные белки. [55]