Денатурированный белок

Cтраница 1

Денатурированный белок удается расщепить до водорастворимых соединений только с помощью специфических биокатализаторов-ферментов. [1]

Денатурированный белок нерастворим в изоэлектрическом состоянии. В этом состоянии указанные белки в золях наименее устойчивы. В изоэлектрической точке достигается максимальная скорость коагуляции денатурированного белка. [2]

Денатурированный белок нерастворим в изоэлектрическом состоянйи. В этом состоянии белки в золях наименее устойчивы. [3]

Структура гемоглобина. Молекула состоит из четырех полипептидных цепей. двух а-цепей и двух fi - цепей. С каждой цепью связана одна группа гема, к которой присоединяется молекула кислорода. Гемоглобин - пример белка, состоящего из отдельных субъединиц, т. е. обладающего четвертичной структурой. [4]

Иногда денатурированный белок в подходящих условиях вновь спонтанно приобретает свою на-тивную структуру. Этот процесс называется рена-турацией. Ренатурация убедительно показывает, что третичная структура белка полностью определяется его первичной структурой и что сборка биологических объектов может осуществляться на основе немногих общих принципов. [5]

Обратное превращение денатурированного белка в нативный возможно лишь в случае, когда нативная структура запрограммирована в первичной структуре. Впервые это было показано на примере уже упоминавшейся в § 2.1 панкреатической рибонуклеазы. Если с помощью восстановителя разрушить эти мостики, а затем в мягких условиях провести окисление, то в основном восстанавливаются ковалентные связи между теми же остатками цнстеипн, которые были в исходном нативном ферменте, причем восстанавливается и каталитическая активность фермента. Таким образом, оказывается резко предпочтительной одна из 105 различных комбинаций, в которых могут попарно объединяться остатки цистеина. Это означает, что при окислении в мягких условиях восстановленный белок имеет пространственную организацию, близкую к натнвной. Следовательно, первичная структура рибонуклеазы уже в значительной мере предопределяет ее пространственную структуру. [6]

Оптическую активность денатурированного белка можно отнести за счет его структурных единиц, а именно L-аминокислот. В нативных белках существует, по-видимому, какая-то особенность структуры, обусловливающая меньшее значение отрицательного вращения. [7]

KD процесса нативный белок денатурированный белок минимальна. [8]

Действительно, опыт показывает, что и денатурированный белок при некоторых условиях может оставаться в растворе. Осадок появляется только после нейтрализации раствора. [9]

Действительно, опыт показывает, что и денатурированный белок при некоторых условиях может оставаться в растворе. Так, например, при нагревании до 100 достаточно подкисленного или подщелоченного раствора сывороточного белка - образования осадка не наблюдается. Осадок появляется только после нейтрализации раствора. [10]

При повышении температуры равновесие смещается в сторону денатурированного белка, так как реакция денатурации эндотермична. Таким образом, движущей силой реакции является, по-видимому, высокая энтропия реакции ( 180 кал. [11]

В этих случаях происходит так называемая агрегация денатурированного белка - явление чрезвычайно распространенное и многократно изучавшееся. В пределе агрегация приводит к полной утере растворимости - выпадению хлопьев белка из раствора, а в концентрированных растворах - к желатинированию. Типичным примером белка, сильно агрегирующего при денатурации, является яичный альбумин. В некоторых белках явления денатурации обратимы. Обычно это белки сильно вулканизированные дисульфидными связями. [12]

Препарат иммобилизованного мономера отмывают от мочевины и денатурированного белка Na-фосфатом. Проводят сравнение каталитических характеристик иммобилизованных мономеров и тетрамеров. [13]

Величина а находится из данных о ДОВ для денатурированного белка. [14]

При осаждении белков упомянутыми выше способами очень трудно отделить осажденный денатурированный белок от вещества, примененного для осаждения. Метод Се-вага состоит в том, что белок денатурируется и переводится в нерастворимое состояние путем встряхивания с хлороформом. Избыток хлороформа удаляется выпариванием. [15]

Страницы: 1 2 3 4