Мышечные белок

Cтраница 2

Аминокислоты всегда встречаются в небольшом количестве в свободном состоянии в мышечной ткани, поскольку они постоянно образуются в процессе распада и обновления мышечных белков. [16]

Взяв за основу происхождение организма, различают растительные, животные, вирусные и бактериальные белки, в то же время учитывая органы и клеточные оргаиеллы - белки плазмы, мышечные белки, белки молока, яиц, рибосомиые белки, белки клеточного ядра, микросом и мембран. [17]

Из сопоставления видно ( табл. 10, см. приложение), что повышенное содержание в мясе белков соединительной ткани снижает его пищевую ценность и поэтому определение в мясе собственно мышечных белков и белков соединительной ткани ( коллаген и эластин) важно для установления питательной ценности мяса. В разных мышцах это отношение различно. [18]

С помощью метода меченых атомов успешно изучаются такие важные для сельскохозяйственного производства проблемы и вопросы, как фотосинтез, рациональное применение удобрений, усвоение различных элементов растениями, внекорневая подкормка растений, питание сельскохозяйственных животных, синтез молочного жира и мышечных белков, передвижение воды и водяного пара в почве, миграция насекомых, действие инсектицидов, износ трущихся деталей автотракторных двигателей и многие другие. [19]

Остальные мышечные белки находятся в незначительных количествах. Приведенное распределение основных фракций мышечных белков не является постоянным и значительно меняется в процессах посмертных изменений мышечной ткани, сопровождающихся переходом части растворимых белков в нерастворимое состояние. В живой мышце миоген и глобулин X входят в состав саркоплазмы, а миозин и актин - в состав мио-фибриллей. [20]

Метод оттенения металлами в электронной микроскопии. Длина тени в направлении пучка атомов металла равна h ctg9, где h - высота частицы и 9-угол, под которым атомы металла попадают. [21]

Первоначально наибольшее применение электронная микроскопия нашла при исследовании структур, размеры которых превышают размеры отдельных молекул; к таким структурам относятся волокна мускульной и соединительной тканей. Электронные микрофотографии таких структур ДРЛИ основание для гипотез относительно расположения мышечных белков или молекул коллагена в этих живых тканях. [22]

Многие другие ( водорастворимые) белки мышц также обладают ферментативной активностью. Можно, таким образом, считать, что более 50 % мышечных белков является белками-ферментами. Сходная картина была обнаружена при исследовании ферментов других тканей и органов. [23]

Кобальт - применяют в виде углекислой и хлористой соли в качестве добавок в корма. Кобальт существенно влилет на углеводородный и белковый обмен, усиливает синтез мышечных белков и усвоение азота, способствует увеличению содержания в крови гемоглобина, улучшает усвоение доступного железа. Недостаток кобальта вызывает заболевание животных сухоткой. [24]

Белки обладают не только видовой, но также и органной специфичностью. Так, например, белки сыворотки отличаются серологически от гемоглобина или от мышечных белков того же самого животного. [25]

Так, например, известно, что в покоящейся мышце большая часть ионов калия находится в связанной форме и неспособна диализироваться; однако сразу же после сокращения мышцы эти ионы легко переходят в диализат. Ионы калия, вероятно, отщепляются от отрицательно заряженных карбоксильных групп миозина и других мышечных белков. Это уменьшение объема мышцы можно объяснить тем, что количество свободной воды в ней уменьшается в связи с гидролизом или гидратацией белков или других ионов. [26]

Спонтанная сборка филаментов F-актина - процесс, зависящий главным образом от гидрофобных взаимодействий между мономерами актина. Спонтанная сборка фила-ментов миознна - процесс, в основном определяемый образованием водородных связей между мономерами. Влияние давления на мышечные белки рассматриваются в работах Дрейцена, Кима и их сотрудников ( Ашег. [27]

МИОГЛОБЙН, сложный белок мышц, связывающий переносимый гемоглобином от легких мол. Составляет 40 - 60 % всех мышечных белков. При соединении с актином образует актом ио-зин - осн. Обладает аденозинтрифосфатаз-ной активностью: преобразует химич. [28]

Рассмотренные выше белки расположены таким образом, чтобы продемонстрировать различные аспекты структуры и функции. Эта классификация в известной степени произвольна. Так, читатель может принять во внимание, что гемоглобин и мышечные белки могут рассматриваться в разделе белок-белковых взаимодействий, тропонин С - как белок, связывающий ион металла, а миозин - как белок, претерпевающий посттрансляционное метилирование. [29]

При связывании фермента на колонке при рН адсорбции 6 5 в верхней части ионообменника образуется ярко-красное кольцо мышечных белков, а по мере заполнения колонки белком целлюлоза приобретает опаловую, бледную желтизну. Граница раздела между матовой и желтовато-опаловой зонами постепенно продвигается книзу. После подачи на колонку буфера рН 7 9 ( КОН-трицин) красное кольцо мышечных белков начинает постепенно двигаться книзу, разделяясь при этом на несколько отдельных колец и прокрашивая целлюлозу в бледно-розовый цвет. После того как поглощение при 280 нм в элюате снизится до значения 0 1 - 0 2, на колонку подают буфер ( 10 мМ КОН-трицин, рН 7 9), содержащий вместо 3 мМ ацетата натрия 0 5 мМ 3-фосфоглицерат. [30]

Страницы: 1 2 3 4