Мышечные белок

Cтраница 3

Молекула миоглобина IB четыре раза меньше молекулы гемоглобина, и миоглобин значительно более растворим. Он может быть получен в кристаллическом состоянии из мышц лошади и других животных, а также из мышц человека с помощью одних лишь методов высаливания. Миоглобин осаждается из водной вытяжки [18, 241-244] почти полностью насыщенным раствором сернокислого аммония после предварительного удаления прочих мышечных белков. [31]

Важные с точки зрения концепции динамических структур сведения о скорости обмена различных белков, к сожалению, неполны. Как отмечает Ф. Б. Штрауб, ферменты и сократительные белки все время обмениваются в живой мышечной ткани, причем перерезка соответствующего нерва приводит ( по Фердману) к усилению распада. Изотопные методы позволили Велику ( цитируем по Ф. Б. Штраубу [7]) сделать интересные выводы относительно периода полужизни различных ферментных мышечных белков. [32]

Классификация белков по их функции в организме. [33]

Однако по мере изучения природы белков и биологической роли каждого из них классификация сильно изменялась и стала основываться на свойствах, которые связаны с их большим функциональным разнообразием и распространенностью. Белки организма в целом представлены широким спектром веществ; на долю белков, входящих в состав клеток, обычно приходится более половины сухой массы. Можно выделить некоторые отдельные группы: ферменты, которые обеспечивают катализ биохимических реакций в клетке; резервные белки; структурные белки; транспортные белки; мышечные белки; антитела; токсины; гормоны и регулятор-ные белки. Возможно также несколько более широкое понимание биологических функций белков для того, чтобы их классифицировать на три основные категории ( табл. 23.1.2) - резервные белки, структурные, или механические белки и белки, проявляющие свои различные биологические свойства при комбинации или связывании с ионами или другими молекулами. [34]

Кристаллы пепсиногена.| Кристаллы пепсина. [35]

К последним принадлежит, например, кератин волпг и тпррсхи. Не изменяются под влиянием пепсина и наиболее просто построенные белки - пдотамдаы. Что касается коллагена, эластина и некоторых других белковых веществ опорных тканей, то они изменяются только при длительнрм воздействии пепсина. Легко расщепляются пепсином мышечные белки ( миозин и миоген), а также альбумины и глобулины как животного, так и растительного происхождения. Под влиянием пепсина происходит распад молекулы белка, который характеризуется расщеплением пептидных связей между определенными аминокислотами и соответственно увеличением количества свободных карбоксильных и аминных групп. Следовательно, пепсин осуществляет гидролитическое расщепление белка. [36]

При тепловой обработке мясных продуктов при 60 - 70 С начинается денатурация белков. Вначале разрушается третичная структура миофибриллярных и саркоплазменных белков с выде-чением свободной воды. При некоторых условиях эта вода может затем внедриться во вторичную структуру соединительной ткани ( коллагена и эластина) с образованием желатиноподоб-ных соединений. Происходит частичный гидролиз мышечных белков с образованием растворимых в воде продуктов, в том числе пептидов и аминокислот. Общее количество этих продуктов может достигать 10 % исходного белка. При варке эти азотистые вещества переходят в бульон, где участвуют в образовании пенки; при жарении остаются на жарочной поверхности вместе с сырьем. [37]

В этих случаях желательно предварительно удалить кровь из органов путем перфузии их изотоническим раствором хлористого натрия. Обескровленный орган после размельчения и растирания подвергается экстракции растворами хлористого натрия или буферными растворами. Белки, полученные таким способом из мышцы, описаны в разделе Мышечные белки. Многие из белков, выделенные из органов, обладают ферментативной активностью; они будут рассмотрены в гл. Белковые гормоны, выделенные из эндокринных желез, рассматриваются в гл. В подобных экстрактах редко можно обнаружить белки типа альбумина. Так, например, 51 5 % всего количества белков хрусталика глаза составляет глобулин и только 0 5 % - альбумин; остальные 48 % приходятся на долю нерастворимого белка - склеропротеина. [38]

Образующиеся продукты распада липидного комплекса мясных продуктов выделяются вместе с сочком. Эти продукты ( в количестве до 25 % от общего количества) при варке переходят в бульон. При дальнейшей варке происходит частичный гидролиз три-глицеридов до глицерина и жирных кислот. Жирные кислоты плохо растворимы в воде и вместе с продуктами распада мышечных белков участвуют в образовании пенки. Поскольку высокомолекулярные жирные кислоты обладают неприятным салимым привкусом, пенку удаляют. [39]

Теория, предложенная в работе [66], хорошо объясняет основные факты, относящиеся к теплопродукции мышцы. Однако эта теория основана на модели, хотя и хорошо аргументированной, но все же содержащей ряд постулативных положений. Подлинный молекулярный механизм процесса остается неизвестным. Путь к его познанию идет через детальное изучение строения и свойств мышечных белков. [40]

Прекрасной иллюстрацией значения белков является раскрытие механизма мышечного сокращения. Установлено, что в основе мышечного сокращения лежит изменение механо-эластических свойств особого сократимого белка мышц - актомио зина в результате взаимодействия его с аденозинтрифосфорной кислотой ( стр. Если, например, на мацерированные ( вымоченные в воде) мышечные волокна, лишенные возбудимости, подействовать раствором аденозинтри-фосфата ( при определенных концентрациях солей), то можно наблюдать резкое сокращение этих волокон, во многих отношениях напоминающее сокращение живой мышцы. Здесь имеется совершенно несомненное доказательство того, что для сокращения мышцы необходимо химическое взаимодействие мышечных белков с определенным химическим веществом. [41]

Прекрасной иллюстрацией значения белков является раскрытие механизма мышечного сокращения. Установлено, что в основе мышечного сокращения лежит изменение физического состояния особого сократительного белка мышц - актом и оз и на в результате взаимодействия его с аденозинтрифосфорной кислотой ( стр. Если, например, на мацерированные ( вымоченные в воде) Тмышечные волокна, лишенные возбудимости, подействовать раствором аденозинтри-фосфата ( при определенных концентрациях солей), то можно наблюдать резкое сокращение этих волокон, во многих отношениях подобное сокращению живой мышцы. Здесь имеется совершенно несомненное доказательство того, что для сокращения мышцы необходимо химическое взаимодействие мышечных белков с богатым энергией химическим веществом. [42]

Если исследовать действие пепсина на простые белки, то нетрудно заметить, что одни из них поддаются действию фермента весьма легко, другие - труднее, а третьи совсем не поддаются. Не изменяются под влиянием пепсина и наиболее просто построенные белки - протамипы. Что касается коллагена, эластина и некоторых других белковых веществ опорных тканей, то они изменяются только при длительном воздействии пепсина. Легко расщепляются пепсином мышечные белки ( миозин и миоген), а также альбумины и глобулины как животного, так и растительного происхождения. Под влиянием пепсина происходит распад молекулы белка, который характеризуется расщеплением пептидных связей между определенными аминокислотами и соответственно увеличением количества свободных карбоксильных и аминных групп. Этому, по-видимому, предшествует разрыв ассоциативных или межмицеллярных связей в белке. Следовательно, пепсин осуществляет гидролитическое расщепление белка. [43]

Механическая прочность мясных изделий обусловлена опре. В мясных продуктах вода в третичной структуре белка связана главным образом с мышечными белками, а не с соединительнотканными. Содержание соединительнотканных белков зависит от характера сырья, возраста животного и ряда других условий. Тепловая обработка животных продуктов и заключается в частичном разрушении соединительнотканных, а также мышечных белков. Разрушение происходит за счет воды, участвующей в образовании третичной структуры мышечных белков ( практически вода в мясе связана главным образом с этими белками) и освобождающейся при их температурной коагуляции. При тепловой обработке высвобожденная вода внедряется непосредственно во вторичную структуру белков ( главным образом коллагена), разрушая их и приводя соединительнотканные белки в желатинообразное состояние. Эту фазу часто рассматривают как образование из коллагена глютина. Механическая прочность мясных продуктов при этом заметно уменьшается. Температурная коагуляция белков в зависимости и от их природы начинается с 60, но в большинстве случаев с 70 С. При варке и жарке мяса температура внутри изделия в зависимости от вида мяса и величины куска обычно достигает 75 - 95 С. [44]

Экологические зоны Мирового океана ( по А.С. Константинову, 1967 16. [45]

Страницы: 1 2 3 4