Мышечные белок - Большая Энциклопедия Нефти и Газа, статья, страница 4
Восемьдесят процентов водителей оценивают свое водительское мастерство выше среднего. Законы Мерфи (еще...)

Мышечные белок

Cтраница 4


Приспособления к обитанию в условиях высокого гидростатического давления охватывают, в частности, и сферу биохимических реакций. Показано, что разные классы белков отличаются по устойчивости к давлению. Особенно чувствительны к этому фактору лактат-и мелатдегидрогеназы. У гидробионтов, обитающих на глубине более 500 м, обнаруживаются дегидрогеназы, обладающие большей устойчивостью к давлению, чем у мелководных видов. Это связано с понижением каталитической активности ферментов. Для мышечных белков - актинов - адаптация к давлению наблюдается у видов, обитающих на глубине 2 - 3 тыс. м, и связана с тонкими биохимическими процессами ( О.  [46]

Механическая прочность мясных изделий обусловлена опре. В мясных продуктах вода в третичной структуре белка связана главным образом с мышечными белками, а не с соединительнотканными. Содержание соединительнотканных белков зависит от характера сырья, возраста животного и ряда других условий. Тепловая обработка животных продуктов и заключается в частичном разрушении соединительнотканных, а также мышечных белков. Разрушение происходит за счет воды, участвующей в образовании третичной структуры мышечных белков ( практически вода в мясе связана главным образом с этими белками) и освобождающейся при их температурной коагуляции. При тепловой обработке высвобожденная вода внедряется непосредственно во вторичную структуру белков ( главным образом коллагена), разрушая их и приводя соединительнотканные белки в желатинообразное состояние. Эту фазу часто рассматривают как образование из коллагена глютина. Механическая прочность мясных продуктов при этом заметно уменьшается. Температурная коагуляция белков в зависимости и от их природы начинается с 60, но в большинстве случаев с 70 С. При варке и жарке мяса температура внутри изделия в зависимости от вида мяса и величины куска обычно достигает 75 - 95 С.  [47]

48 Пути превращения аминокислот в печени. [48]

Печень участвует также в метаболизме аминокислот, поступающих время от времени из периферических тканей. Спустя несколько часов после каждого приема пищи из мышц в печень поступает аланин; в печени он подвергается дезаминированию, а образующийся пируват в результате глюконеогенеза превращается в глюкозу крови ( разд. Глюкоза возвращается в скелетные мышцы для восполнения в них запасов гликогена. Одна из функций этого циклического процесса, называемого циклом глюкоза-аланин, состоит в том, что он смягчает колебания уровня глюкозы в крови в период между приемами пищи. Сразу после переваривания и всасывания углеводов пищи, а также после превращения части гликогена печени в глюкозу в кровь поступает достаточное количество глюкозы. Но в период, предшествующий очередному приему пищи, происходит частичный распад мышечных белков до аминокислот, которые путем переаминирования передают свои аминогруппы на продукт гликолиза пируват с образованием аланина. В печени аланин подвергается дезаминированию, образующийся пируват превращается в глюкозу, поступающую в кровь, a NH3 включается в состав мочевины и выводится из организма. Возникший в мышцах дефицит аминокислот в дальнейшем после еды восполняется за счет всасываемых аминокислот пищи.  [49]

Наиболее известный факт, говорящий о существовании клеточной памяти-это стойкое сохранение дифференцированного состояния клеток во взрослом организме ( см. гл. Благодаря клеточной памяти неделящиеся клетки ( например, нейроны) сохраняют свои характерные особенности, а делящиеся передают их потомкам. Однако дифференцировка, проявляющаяся внешне-это обычно лишь последний этап длительного процесса. Благодаря клеточной памяти стимулы, направляющие клетку на тот или иной путь дифференцировки, могут оказывать свое действие значительно раньше. Например, в сомитах некоторые клетки на очень раннем этапе специализируются как предшественники мышечных клеток, а затем мигрируют из сомитов в те участки, где будут формироваться конечности ( подробнее см. в разд. Эти предшественники еще не содержат больших количеств специализированных сократительных белков, характерных для зрелых мышечных волокон; они даже внешне не отличаются от других клеток зачатка конечности, которые происходят не из сомитов. Только через несколько дней они приобретают внешние признаки дифференцировки и начинают интенсивно синтезировать специфические мышечные белки. Остальные клетки будущей конечности, расположенные здесь же, дифференцируются в элементы соединительной ткани.  [50]

В репродуктивных тканях андрогены отвечают за их дифференцировку и функционирование. Образовавшийся в семенниках тестостерон и его активный метаболит ДГТ проникают в клетки-мишени методом простой или облегченной диффузии и взаимодействуют с одним и тем же белковым рецептором. Образовавшиеся гормон-рецепторные комплексы перемещаются в ядро, связываются с хроматином и стимулируют процессы синтеза белка ( гл. В репродуктивных органах эти процессы реализуются в половой дифференцировке, основные этапы которой представляют собой: хромосомы-гонады-фенотип. Кроме того, андрогены стимулируют сперматогенез, половое созревание и по принципу обратной связи контролируют секрецию гонадотропинов. Помимо влияния на функционирование репродуктивной системы, андрогены участвуют в контроле клеточного метаболизма многих других тканей и органов. Независимо от типа ткани андрогены проявляют анаболические эффекты, связанные со стимуляцией процессов транскрипции и увеличения скорости синтеза белка. Более всего андрогенных клеток-мишеней находится в скелетных мышцах, причем под действием гормонов происходит резкое увеличение мышечных белков и наращивание мышечной массы. Стимуляция белок-синтетических процессов под действием андрогенов отмечена в почках, сердечной мышце, костной ткани. Андрогены образуются не только в семенниках, но и в яичниках. Их роль в организме женщин или самок животных заключается в формировании поведенческих реакций, а также в контроле за синтезом белка в репродуктивных органах.  [51]

Синтез незаменимых аминокислот из продуктов обмена углеводов и жиров в организме животных отсутствует. В то же время организм может нормально развиваться исключительно при белковом питании, что также свидетельствует о возможности синтеза углеводов из белков. Он доказан прямым путем в опытах на животных с экспериментальным диабетом: более 50 % введенного белка превращается в глюкозу. Как известно, при диабете организм теряет способность утилизировать глюкозу, и энергетические потребности покрываются за счет окисления аминокислот и жирных кислот. Более того, имеются доказательства существования в организме своеобразного циклического процесса-глюкозо-аланинового цикла, участвующего в тонкой регуляции концентрации глюкозы в крови в тех условиях, когда в период между приемами пищи организм испытывает дефицит глюкозы. Источниками пирувата при этом являются указанные аминокислоты, образующиеся в мышцах при распаде белков и поступающие в печень, в которой они подвергаются дезами-нированию. Образовавшийся аммиак в печени обезвреживается, участвуя в синтезе мочевины, которая выделяется из организма. Дефицит мышечных белков затем восполняется за счет поступления аминокислот пищи.  [52]

По мере своего продвижения вдоль цепи РНК-посредника ( или продвижения молекулы РНК через рибосомы) каждая рибосома считывает информацию, необходимую для синтеза законченной полипептидной цепи. Разнообразие размеров полисом в различных клетках может быть связано с разнообразием длин молекул РНК-посредников. Установлено, что взаимодействие рибосомы и РНК-посредника для образования полипептидной цепи гемоглобина проходит за одну минуту. В бактериальной клетке время белкового синтеза может составить всего лишь 10 секунд. В настоящее время полисомы выделены из нескольких видов бактерий, из слизистых грибов, из одноклеточных простейших, а также из значительно более сложных клеток, в том числе из клеток человека. Полисомы, по-видимому, представляют собой универсальную структуру, используемую природой при синтезе большинства белков из аминокислот. Вполне возможно, что полисомы играют активную роль в образовании таких белков, которые имеют более одной полипептидной цепи. Проблема образования третичной и четвертичной структур сложных глобулярных белков, от которых зависят структура и обмен веществ клетки, еще ждет своего решения. Мы рассмотрели несколько биологически важных внутриклеточных структур, имеющих характер частицы и выполняющих определенные более или менее известные функции. Понимание природы этих частиц может послужить выяснению ряда других динамических процессов, происходящих в живой клетке и, следовательно, в тканях. Если взять, к примеру, мышечное сокращение, то в нем в единый комплекс сплетаются влияние нервного импульса, гистологической структуры мышц, молекулярного строения мышечных белков, их ферментативных свойств, биохимических реакций, электрохимических изменений и ряда тепловых и физико-механических процессов. В простейших организмах функции подвижности и возбудимости связаны практически с одними и теми же биологическими структурами, но в результате дифференцирования в процессе эволюции они проявляются затем в различных специализированных структурах в конечном счете в скелетной мускулатуре и нервной системе. Естественно, что структура и биохимические процессы в мышечной и нервной тканях отличаются необычайной сложностью и их рассмотрение следует отнести к области специальной литературы.  [53]



Страницы:      1    2    3    4