Исходный белок

Cтраница 1

Количество аминного азота исходного белка вычитают из соответствующего значения аминного азота гидролизата ( выраженного в процентах от общего азота), что дает кажущееся содержание аминного азота, освобождающегося при гидролизе. [1]

Селективное осаждение молекул исходного белка осуществить трудно, если в гидролизате содержатся крупные пептидные молекулы. [2]

Значения структурных факторов для исходного белка F и производных, полученных при замещении тяжелыми атомами ( Ffj и Fj - f), являются наблюдаемыми векторами. [3]

Число фракций, на которые разделяется исходный белок при зональном электрофорезе, можно увеличить не только с помощью специальных методов окрашивания. Простая замена буферного раствора или поддерживающей среды дает тот же эффект. Еще лучшее разделение можно получить в поддерживающей среде, которая обладает эффектом молекулярного сита, например в крахмальном или полиакриламидном гелях. Малые размеры пор этих гелей задерживают миграцию высокомолекулярных белков, так как трение при этом увеличивается настолько, что даже большой электростатический заряд их молекул не может компенсировать замедляющего действия поддерживающей среды. Однако в других поддерживающих средах величина белковой молекулы мало влияет на скорость миграции, поскольку эффект увеличения трения обычно компенсируется ее большим электростатическим зарядом. [4]

Кислотные альбуминаты связывают значительно большее количество щелочи, чем исходный белок. [5]

После того, как определены N - и С-концы исходного белка и трех его фрагментов, становится ясной структура исходной молекулы при условии, если концевые остатки ее различны. [6]

Белки при действии едких щелочей превращаются в щелочные альбуми-наты, резко отличные от исходного белка как по составу, так и по свойствам. Они имеют кислотный характер, легкорастворимы в щелочах и разбавленных кислотах и не выпадают из щелочных растворов ни при кипячении, ни при высаливании. [7]

Белки при действии едких щелочей превращаются в щелочные альбумина-ты, резко отличные от исходного белка как по составу, так и по свойствам. Они имеют кислотный характер, хорошо растворимы в растворах щелочей и разбавленных кислотах и не выпадают из щелочных растворов ни при кипячении, ни при высаливании. [8]

Сопоставление таких групп, полученных действием разных ферментов, позволяет составить полную аминокислотную последовательность исходного белка. [9]

Главным преимуществом этого реагента следует считать возможность отщепления карбобензоксигрупп путем каталитического гидрирования с регенерацией исходного белка. До сих пор это свойство использовалось мало. Недостатком кар бобенз оке и хлорида является трудность его приготовления. Реакция Карбобензоксилироваиия легко протекает при рН 8, причем реагирует главным образом аминогруппа. Установленная электрофо-ретическим методом гомогенность указанных производных сыграла важную роль для доказательства того факта, что активность полученного препарата вируса скорее следует приписать его ацильному производному, чем небольшой примеси нормального вируса. [10]

Из фиброина шелка выделен кристаллический полипептид ( см. ниже), порошковая рентгенограмма которого аналогична рентгенограмме исходного белка. [11]

Влияние случайных замен аминокислотных остатков в определенных участках на стабильность субтилизина BPN, лишенного кальцийсвязывающего домена1. [12]

Белок с делецией не связывал кальций и, что удивительно, сохранял конформацию, сходную с таковой исходного белка. [13]

Повысив стабильность белка в широком диапазоне температур или рН, можно использовать его в условиях, при которых исходный белок инактивируется. [14]

Задача лишь несколько усложняется, если два фрагмента имеют тот же N - или С-конец, что и у исходного белка. [15]

Страницы: 1 2 3 4