Индивидуальные белок

Cтраница 2

Перечисленные аминокислоты присутствуют в разных количественных соотношениях и последовательностях в тысячах белков, хотя отдельные индивидуальные белки не содержат полного набора всех этих аминокислот. [16]

Сравнение свойств выделенных веществ со свойствами природных смесей часто позволяло обнаружить в этих смесях независимо существующие, индивидуальные белки. [17]

Относительная масса трех основных компонентов межпозвоночного диска и хрящевой пластинки у здорового взрослого человека.| Схема структуры межпозвоночного диска, показывающая собранные в пучки коллагеновые волокна, между которыми находятся клетки и имеющие вид ершиков молекулы протеогликанов.| Схема части агрегата протеогликанов. G1, G2 и G3 являются складчато-глобулярными участками центрального белкового. [18]

Коллаген является основным структурным белком тела человека и представляет собой группу из, по крайней мере, 17 индивидуальных белков. Все коллагеновые белки имеют спиральный участок и стабилизированы несколькими внутри - и межмолекулярными сшивками, которые позволяют молекуле выдерживать высокую механическую нагрузку и ферментативное расщепление. В различных типах коллагеновых белков длина и форма молекулы, а также размер спирального участка различаются. В межпозвоночном диске присутствует несколько типов коллагена, причем наружное кольцо состоит преимущественно из коллагена I типа, а ядро и хрящевая пластинка - из коллагена II типа. Оба типа коллагена образуют волокна, формирующие структурную основу диска. [19]

Наличие двух видов катализатора нельзя приписать присутствию в растворе различных белковых молекул, так как двойная волна наблюдается и для индивидуальных белков в растворах солей кобальта. [20]

Для окончательного выяснения причины изменения аминокислотного состава белка необходимо провести параллельные исследования изменений в нуклеотидном составе ДНК и аминокислотном составе индивидуальных белков при облучении одного и того же биологического объекта. Теоретическая интерпретация результатов экспериментов может быть уточнена, если в конкретном случае учесть: 1) изменение относительного содержания гомогенных фракций в исследуемом сложном белке после облучения; 2) относительное содержание аминокислот в натив-ном гомогенном белке; 3) относительное содержание каждого из четырех нуклеотидов в ДНК, комплементарной иРНК, специфичной к данному белку; 4) радиационно-химические выходы всех реакций, приводящих к существенным заменам оснований. [21]

После достижения полной экстракции белков, т.е. перевода белков в растворенное состояние, приступают к разделению - фракционированию смеси белков на индивидуальные белки. [22]

В экстракте ферментов или культуральной жидкости возможно взаимодействие белка с другими высокополимерными соединениями, образующийся при этом комплекс выпадает в осадок при других концентрациях электролита, чем индивидуальные белки, что также используется при фракционировании и очистке ферментных растворов. [23]

В настоящее время трудно оценить общее число белков во всем царстве живой природы, но, учитывая огромное разнообразие организмов, следует признать факт существования по крайней мере многих миллиардов химически индивидуальных белков. Лишь в клетке Escherichia coli содержится более 3000 различных белков. [24]

При выделении индивидуальных белков обычно сталкиваются со следующими трудностями: 1) низкое содержание белка в исходном материале ( часто 0 1 % от сухой массы); 2) лабильность белков, что не позволяет применять традиционные методы органической химии ( нагревание, перегонка, кристаллизация); 3) связь белков со структурными элементами клеток или наличие их в белково-липидных, белково-угле-водных и других комплексах биологических жидкостей; 4) наличие близких физико-химических свойств у разделенных белков. [25]

Затем пластинки на 1 - 2 сут помещают во влажные камеры, где в результате диффузии антигены взаимодействуют с антителами и образуют изогнутые зоны преципитации. Метод позволяет выявлять индивидуальные белки. [26]

Значительная часть книги отведена описанию современных методов выделения и очистки белков с помощью электрофореза и гель-фильтрации. Следует отметить, что получение индивидуальных белков в высокоочищенном состоянии является необходимым условием любых структурных исследований. Поэтому разделы, посвященные теории и практике гель-фильтрации на колонках и в тонком слое, несомненно, окажутся полезными для широкого круга научных работников, так или иначе связанных с проблемой выделения чистых белков. Особый интерес представляет также весьма подробное описание метода очистки белков с помощью изоэлектрического фокусирования. Этот метод, ставший известным сравнительно недавно, позволяет достичь значительных успехов в разделении сложных смесей белков и день ото дня становится все более популярным. [27]

Объяснение изоэлектрических точек на основании диссоциации кислых и основных групп, однако, является только первым приближением. Найдено, что изоэлектрические точки индивидуальных белков зависят в некоторой степени от природы и концентрации используемого буфера. [28]

Слияние протопластов растений. [29]

Клетки растений, переведенные в культуру, являются прекрасной моделью для генетических и биохимических исследований, дающей возможность в ряде случаев получить уникальную информацию. Например, оценка синтеза и стабильности индивидуальных белков невозможна на целом растении, но легко осуществима на культуре клеток. [30]

Страницы: 1 2 3 4