Индивидуальные белок

Cтраница 3

Схема транскриптона по Георгиеву показана на рис. 1.11. Для понимания молекулярного строения транскриптона и, следовательно, хромосом, необходимо прежде всего исследовать взаимодействие ДНК с гистонами и негистоновыми белками. Гистоны состоят из ряда фракций - индивидуальных белков. Установлена первичная структура гистонов, выделенных из различных организмов. [31]

Эти условия выполняются в том случае, если ни одна из аминокислот не присутствует в большом количестве. Однако в настоящее время обсуждение аминокислотного состава индивидуальных белков не имеет существенного значения, так как мало или совсем ничего неизвестно о связи между составом и свойствами белков. Кроме того, при таком обсуждении предполагается, что белки представляют собой соединения в самом строгом смысле этого понятия; многие же полагают, что белки подвержены изменениям состава в определенном узком интервале, причем эти изменения могут вызываться и ограничиваться наследственностью и ( или) окружающей средой. [32]

В свое время свободный и зональный электрофорезы позволили проанализировать сравнительно небольшое число индивидуальных белков сыворотки. За исключением 5 классических белков, выявляемых в свободном и зональном электрофорезе, остальные фракции сыворотки не всегда легко поддаются идентификации. Поэтому специальные виды зонального электрофореза с более высокой разрешающей способностью, чем простой электрофорез на бумаге, так и не вошли в повседневную практику клинических лабораторий, сохранив свое значение главным образом для научных исследований. Определение процентного содержания альбумина, а -, р - и у-глобулинов нередко помогает поставить верный клинический диагноз, но мы должны помнить о том, что фракции белков, гомогенные в зональном электрофорезе, могут включать разные белки, образующие одну фракцию только благодаря сходной электрофоретической подвижности. Об этом свидетельствует также окрашивание липо - и гликопро-теидов. [33]

Как уже указывалось, глобулины сыворотки могут быть выделены при помощи электрофореза. Нельзя с уверенностью утверждать, что фракции, полученные этим методом, представляют индивидуальные белки, так как в результате ультрацентрифугирования получаются несколько иные фракции и, вообще говоря, по мере усовершенствования методов разделения белков удается получить все большее число фракций. [34]

Вместе с тем атомные соединения любой сложности с совершенной точностью воспроизводятся в организмах. Заметим также, что существуют способы выделения сложных атомных соединений, в частности индивидуальных белков. Мало того, осуществлен матричный синтез полипептидов. Как мы видели выше, атомные соединения довольно просто синтезируются путем химической сборки соответствующих структурных единиц на подходящих матрицах. Следовательно, не может быть и речи о принципиальной невоспроизводимости твердых атомных соединений, в том числе полимеров. Каждое из них может быть получено надлежащим способом в чистом виде, но именно надлежащим, особым способом. В чем заключается особенность синтеза атомных твердых соединений. [35]

Спектры поглощения триптофана ( / ланина ( 3. [36]

Поскольку большинство белков содержит остатки тирозина, измерение поглощения при 280 нм с помощью спектрофотометра представляет собой быстрый и удобный способ определения содержания белка в растворе. Этот метод дает хорошие результаты с гетерогенной смесью белков, а также с препаратами индивидуальных белков, молярная абсорбция которых ( коэффициент оптической плотности) может быть точно измерена или вычислена исходя из аминокислотного состава. [37]

Способность к ионному обмену используют для концентрирования, очистки и разделения смесей разнообразных органических веществ. Особо следует отметить развивающееся в последние годы направление по разделению сложных белковых смесей и выделению индивидуальных белков, основанное на применении специально приготовленных ионитов ( в виде тонких слоев), обеспечивающих высокую селективность. [38]

Качественные особенности белков, как основы жизненных процессов, без сомнения, определяются химическим строением их молекулы. На современном этапе развития учения о белке центральное место в проблеме занимает вопрос о связи структуры индивидуальных белков с их биологическими функциями. Давно отброшены представления о том, что белки - это инертные коллоидные носители низкомолекулярных активных соединений. Ферменты, многие гормоны, токсины, вирусы, антигены, антитела - вот далеко не полный перечень тех важнейших биологически активных тел, свойства которых связаны с их белковой природой. Детальные представления о роли белков в организме начинают вырисовываться только теперь, когда достигнуты принципиальные успехи в деле расшифровки строения индивидуальных белков. Все возрастающее значение идей и методов химии белка как с естественно-научной и философской, так и с чисто практической точки зрения делает необходимой всестороннюю разработку проблемы белка. Одним из предметов такого исследования должна стать история учения о белке. [39]

Дальнейшее развитие химии белков было невозможно без решения новой, не менее трудной задачи - установления деталей строения индивидуальных белков. Точное представление о порядке соединения аминокислот в полипептидные цепи, о расположении сульфгидрильных мостиков между такими цепями было необходимо не только как непременное условие подхода к самой заманчивой цели органической химии - синтезу белковых веществ. Развитие биологической химии, в особенности энзимологии и иммунохимии, вызвало возникновение новых проблем, проблем взаимосвязи строения белковых веществ с теми биологическими функциями, которые они выполняют в организме. Разрешение биохимических проблем не менее настоятельно требовало точного знания деталей строения индивидуальных активных белков. [40]

В агаровом геле или на ацетат-целлюлозной мембране белковый антиген и специфические антитела диффундируют навстречу друг другу и образуют в месте контакта линии преципитации, которые можно видеть невооруженным глазом или выявить специальным окрашиванием. При анализе двух белковых смесей, например двух разных сывороток или выделенных нативных белков, с помощью этого метода можно не только узнать число индивидуальных белков, присутствующих в нашей системе, но и получить данные об их имму-нохимической идентичности, родственности или различиях. Все эти выводы могут быть сделаны на основании числа и взаимного расположения линий преципитации. [41]

Химический состав поперечно-полосатых мышц млекопитающих ( средние значения. [42]

Белки, входящие в состав саркоплазмы, относятся к протеинам, растворимым в солевых средах с низкой ионной силой. Принятое ранее подразделение саркоплазматических белков на миоген, глобулин X, миоальбумин и белки-пигменты в значительной мере утратило смысл, поскольку существование глобулина X и миогена как индивидуальных белков в настоящее время отрицается. Установлено, что глобулин X представляет собой смесь различных белковых веществ со свойствами глобулинов. Термин миоген также является собирательным понятием. В частности, в состав белков группы миогена входит ряд протеинов, наделенных ферментативной активностью: например, ферменты гликолиза. К числу саркоплазматических белков относятся также дыхательный пигмент миоглобин и разнообразные белки-ферменты, локализованные главным образом в митохондриях и катализирующие процессы тканевого дыхания, окислительного фосфорилирования, а также многие стороны азотистого и липидного обмена. Их физиологическая роль остается еще неясной. [43]

Несмотря на это, белковые вещества чрезвычайно многочисленны и разнообразны; следовательно, причиной этого различия главным образом служит не разное процентное содержание образующих их элементов, а различие в строении и размерах их молекул, которые очень велики. Установление точной формулы белковых веществ представляет большие трудности, так как, с одной стороны, природные ( нативные) белки являются смесями нескольких белков и выделение индивидуальных белков весьма трудная задача, с другой, к белкам, являющимся типичными коллоидами, неприменимы обычные методы определения молекулярного веса. [44]

В действительности их имеется намного больше, чем шесть, так как некоторые из пиков представляют смеси белков с одинаковыми подвижностями. Когда эта диаграмма была получена впервые144, были известны только три компонента плазмы крови ( альбумин, глобулин и фибриноген), и открытие, что глобулин может быть разделен на три фракции ( а, Р и у; пик для ах не был обнаружен в этой первой работе), вызвало плодотворное развитие работ по выделению и очистке индивидуальных белков не только из крови, но также из других жидкостей и тканей живых систем. [45]

Страницы: 1 2 3 4