Отдельные белок

Cтраница 2

Она ставит своей целью ознакомление широкого круга специалистов с современными представлениями о строении, свойствах, методах исследования и специфических особенностях отдельных белков. [16]

Мы детально рассмотрим влияние рН ( или pD), температуры, растворителя, состояния окисления и связывание малых молекул на спектры отдельных белков, в том числе содержащих гем-группы и другие простетические группы, резонансные сигналы и влияние которых мы еще не рассматривали. Эффект кольцевых токов ( см. разд. Мы обсудим также большое число других факторов, влияющих на химические сдвиги, и другие методы наблюдения, которые лучше всего рассматривать в их конкретных приложениях. Большая часть наблюдаемых спектров получена с использованием накопления большого числа прохождений ( иногда 100 и более) с помощью накопителя ( см. разд. [17]

Чувствительный метод, в основе которого лежит колориметрическая реакция с фенольным реактивом Фолина - Чокальтеу [1 ], очень широко используется для определения отдельных белков, а также для контрольного анализа вытекающих из колонок элюа-тов, которые содержат много различных белков. [18]

Отделить белковые тела друг от друга, пожалуй, еще труднее, чем выделить их в виде смеси, потому что разница в свойствах отдельных белков в большей степени количественная, чем качественная. Для разделения чаще всего пользуются методом дробного высаливания. [19]

Все природные аминокислоты, получаемые при гидролизе белков ( за исключением первого члена ряда - глицина), оптически активные соединения. Отдельные белки отличаются друг от друга различным набором аминокислот, порядком их расположения и характером строения макромолекулы. [20]

Денатурация и ренатурация на примере панкреатической ри-бонуклеазы ( по Анфинсену. [21]

Химическая денатурация достигается прежде всего с помощью соединений, разрывающих водородные связи ( 6 - 8 М раствор мочевины, 4 М раствор гидрохлооида гу-аиидииа), обработкой кислотами и щелочами ( 3 рН 9), а также воздействием поверхностно-активных веществ, например, 1 % - иым раствором додецилсульфата натрия. Чувствительность отдельных белков к денатурирующим средствам различна. [22]

Участок нуклеотидной последовательности транскрипта мРНК гена D в ДНК фХ174. Видно, каким образом ген Е, лежащий внутри гена D, кодируется рамкой считывания, отличной от рамки считывания гена D. Рамки считывания генов обозначены разным цветом. [23]

Живые клетки имеют точно запрограммированные механизмы, регулирующие синтез различных белков таким образом, что в любой клетке присутствует определенное количество молекул каждого белка, позволяющее ей осуществлять свои метаболические процессы плавно и с максимальной эффективностью. Реально число копий отдельных белков может быть различным; более того, число копий некоторых из них постоянно, тогда как число копий других может варьировать. Число копий гли-колитических ферментов также, по-видимому, поддерживается в клетке на постоянном и очень высоком уровне. Однако, как мы увидим ниже, число молекул этого фермента может резко увеличиваться в ответ на изменения в доступности определенных питательных веществ в окружающей среде. Благодаря регуляции синтеза ферментов в клетках любого типа создается правильный набор ферментов, обеспечивающий нормальное протекание основных клеточных процессов. [24]

Длительность существования молекул в организме невелика. Например, молекулы отдельных белков разрушаются через несколько суток после их образования, а за 3 месяца обновляется больше половины всех белков нашего тела Таким образом непрерывно обновляются все вещества, из которых состоят живые клетки. [25]

Электростатическое взаимодействие между белком и ионитом определяется количеством заряженных групп белка, его суммарным зарядом, дипольным моментом, ориентацией макромолекулы на поверхности сорбента, зарядом сорбента и другими факторами. Так как эти факторы для отдельных белков различны, то у них разная сорбируемость, на чем и основано их разделение. Сорбируемость белков наибольшая в бессолевой среде или в разбавленных буферных растворах. В присутствии солей сорбируемость снижается, ионы соли вытесняют ион белка или, взаимодействуя с ним, изменяют его электрический заряд. Интервал концентрации нейтральной соли, например NaCl, в котором сорбируемость данного белка изменяется от минимальной до максимальной, называется интервалом перехода. [26]

Рентгеноскопические исследования последних лет показывают, что отдельные аминокислотные остатки, по-видимому, расположены в белковой молекуле в определенном порядке и последовательности. В настоящее время установлено, что отдельные белки отличаются не только по аминокислотному составу, но и по форме молекул. [27]

Рентгеноскопические исследования последних лет показывают, что отдельные аминокислотные остатки, невидимому, расположены в белковой молекуле в определенном порядке и последовательности. В настоящее время установлено, что отдельные белки отличаются не только по аминокислотному составу, но и по форме молекул. [28]

Естественно возник вопрос, чем же отличаются белки животные от белков растительных и какая разница между белками различных частей животного и растительного организмов. Для ответа на этот вопрос понадобилось прежде всего глубоко изучить химический состав отдельных белков. Необходимо было найти то общее, что встречается во всех белках независимо от их происхождения и что является характерным для белков, несмотря на их разнообразие. [29]

На конечных стадиях очистки ферментов часто используется электрофорез. Это - физический метод, в основе которого лежит различная скорость движения отдельных белков в электрическом поле, определяемая величиной свободного заряда их молекул. Так как количественные соотношения положительно и отрицательно заряженных групп в белках неодинаковы, то различия в их свободном ( суммарном) заряде могут служить основой для электрофоретического разделения белковых смесей. При различных рН среды он может двигаться либо к аноду, либо к катоду, причем с неодинаковой скоростью. [30]

Страницы: 1 2 3 4