Отдельные белок

Cтраница 4

Как уже было указано, белки - высокомолекулярные соединения. Некоторые из них обладают молекулярными массами порядка десятков ( 13000 - 68000), другие сотен ( 225 000 - 300 000) тысяч. Молекулярная масса отдельных белков достигает нескольких миллионов. [46]

Как уже было указано, белки - высокомолекулярные соединения. Некоторые из них обладают молекулярными массами порядка десятков ( 13 000 - 68 000), другие сотен ( 225 000 - 300 000) тысяч. Молекулярная масса отдельных белков достигает нескольких миллионов. [47]

Рациональной классификации белковых веществ в настоящее время не существует. Создание такой классификации возможно только на основе химических свойств индивидуализированных веществ. Однако поскольку в настоящее время нет бесспорного объяснения структуры отдельных белков, такая классификация пока невозможна. Все предложенные в настоящее время классификации основаны, главным образом, на растворимости белков при различных условиях. [48]

Эта десорбция происходит по принципу все или ничего: белок либо полностью связывается и совсем не элюируется, либо при незначительном изменении условий полностью высвобождается и совершенно не удерживается иони-том. В результате в следующих друг за другом слоях или зонах ионита не происходит восстановления сорбционного равновесия, как в обычных хроматографических процессах, и поэтому для хроматографирования высокомолекулярных полипептидов не требуются длинные колонки. При дискретном или градиентном элюировании происходит лишь постепенная экстракция отдельных белков, сорбированных на слое ионообменника. [49]

Метод электрофореза широко применяют в клинике для анализа белков плазмы и сыворотки крови. Сыворотка крови представляет собой плазму, лишенную фибриногена. При заболеваниях может изменяться как общее количество белков плазмы, так и содержание отдельных белков или белковых фракций без изменения общего количества белка. Напротив, острые инфекционные заболевания, возникновение некоторых злокачественных новообразований сопровождаются повышенным содержанием белков в крови, чаще всего глобулиыовой фракции. Поэтому анализ белков сыворотки крови имеет большое диагностическое значение и позволяет наблюдать за ходом лечения. Суммарный заряд белковой молекулы изменяется в зависимости от рН и при определенном значении рН ( изоэлектриче-ская точка) равен нулю. Белок в изоэлектрическом состоянии при электрофорезе не передвигается ни к катоду, ни к аноду, наименее устойчив в растворе и при стоянии выпадает в осадок. [50]

Не только цепи жирных кислот, но и полярные группы липи-дов характеризуют мембрану. При этом именно полярные головки могут резче различаться в индивидуальных биологических мембранах. Они могут быть более существенными для липид-белковых, чем для липид-липидных взаимодействий, и для нормального функционирования отдельные белки могут нуждаться в специфических липидных полярных группах. [51]

Из трех разных аминокислот подобным образом может образоваться 6 изомерных трипептидов; из четырех разных аминокислот уже может образоваться 24 изомерных тетрапептида. Количество возможных сочетаний в зависимости от порядка, в котором сочетаются остатки разных аминокислот, быстро растет с количеством этих остатков. Конечно, если в молекуле несколько раз повторяется отрезок одной и той же аминокислоты, количество изомеров будет меньше; но в действительности в образовании белковой молекулы принимают участие около трех десятков разных аминокислот ( при гидролизе отдельных белков образуется смесь не всех этих аминокислот), а в молекуле белка содержится не 20 отрезков аминокислот, а в десятки раз больше, благодаря чему количество возможных перестановок увеличивается. Наконец, все аминокислоты, из которых образуются белковые молекулы, оптически деятельны, кроме глицина. Эти данные, конечно, указывают не действительное количество существующих белков, а дают представление о том, практически бесконечном, количестве различных белков, которые могут возникнуть из аминокислот, принимающих участие в образовании белковых веществ. [52]

Электрофоретическое разделение белков в водной среде основано на способности их заряженных частиц перемещаться относительно растворителя под влиянием внешнего электрического поля. Если концентрация водородных ионов в растворителе не равна изоэлектрической точке, то скорость перемещения частиц зависит от величины их свободного заряда, размера и формы. Поскольку даже близкородственные белки, например, некоторые фракции сывороточного альбумина, имеют весьма различную электрофоретическую подвижность и поскольку их подвижность изменяется неодинаково при изменениях рН и состава буферных растворов, электрофорез может быть с успехом применен для разделения белковых смесей и характеристики отдельных белков. [53]

Молекулярный вес некоторых белков. [54]

Из сказанного вытекает, что вопрос о строении макромолекул белков очень труден, но он настолько важен, что им занимаются многие институты и лаборатории почти всех стран мира. На протяжении более 100 лет выдвигаются и разрабатываются многие теории строения белков. Вопросы теории строения белков еще разрабатываются. Расшифровываются строения молекул отдельных белков, и можно быть уверенным, что ближайшее будущее даст ответы на многие не ясные еще вопросы. [55]

Это было связано прежде всего с успехами в расшифровке строения отдельных белков, в том числе белков ферментов. [56]

Для высаливания белков из растворов применяются хлорид натрия, сульфат натрия, ацетат натрия, сульфат магния, ацетат калия, хлорид кальция, нитрат кальция и сульфат аммония. Некоторые из перечисленных солей высаливают белки не только при насыщении ими раствора; определенные белки высаливаются и при достаточно низких концентрациях солей. К таким солям относится сульфат аммония. Условия, при которых происходит осаждение сульфатом аммония, настолько характерны для отдельных белков ( за редкими исключениями), что это свойство белков можно сравнить с растворимостью, характеризующей кристаллические вещества. [57]

Страницы: 1 2 3 4