Различные белок

Cтраница 1

Различные белки выпадают в осадок при разной концентрации соли. Постепенное увеличение ее концентрации дает возможность получить ряд отдельных фракций с преимущественным содержанием в одной из них выделяемого фермента. [1]

Различные белки высаливаются с неодинаковой легкостью. При добавлении к раствору белка равного объема насыщенного раствора сульфата аммония в жидкости получается вдвое меньшая концентрация его. В таком полунасыщенном растворе этой соли глобулины выпадают в осадок и могут быть отделены от остающихся в растворе альбуминов. В насыщенном растворе ( МН) 25Оч высаливает и альбумины. [2]

Различные белки характеризуются различным набором и количественным соотношением этих аминокислот. [3]

Различные белки, например молочный казеин и яичные вителлин, вителленин и фосфовитин, содержат значительное количество химически связанного фосфора. Ни один из этих фос-фопротеинов не удалось выделить в чистом состоянии. При расщеплении а - или р-казеина трипсином или пепсином образуются так называемые фосфопептоны, содержащие 19 - 22 аминокислотных остатков и 3 - 5 молей фосфорной кислоты [873, 1691, 1692, 2220], которая ковалентно связана с гидро-ксильными группами остатков серина и треонина. [4]

Различные белки высаливаются с неодинаковой легкостью. При добавлении к раствору белка равного объема насыщенного раствора сернокислого аммония в жидкости получается вдвое меньшая концентрация его, В таком полунасыщенном растворе этой соли глобулины выпадают в осадок и могут быть отделены от остающихся в растворе альбуминов. В насыщенном растворе ( NH4) aSO4 высаливает и альбумины. [5]

Различные белки отличаются друг от друга по своему аминокислотному составу. [6]

Однако различные белки окрашиваются по-разному. [7]

Смешивание различных белков или добавление к ним кристаллических аминокислот без учета сказанного выше может привести к так называемому аминокислотному дисбалансу. [8]

Макромолекулы различных белков значительно различаются между собой не только по аминокислотному составу, но и по форме. Это имеет особое значение при определении технологической пригодности различных белковых веществ для получения искусственного волокна. Глобулярные и фибриллярные белки представляют собой не два различных типа белков, как это считали раньше, а различное состояние белковых молекул. В зависимости от условий обработки и характера применяемых реагентов можно значительно изменять конфигурацию макромолекул белков и соответственно получать один и тот же белок в глобулярном или фибриллярном состоянии. [9]

Для различных белков получены немного различающиеся значения поглощения ( не более чем в 2 раза), однако ошибка определения при работе по этой методике меньше, чем по другим. [10]

Для различных белков частота замен сильно варьируется. Такие различия свидетельствуют о том, что сохранение структуры данного белка важно для его функции в организме. [11]

У различных белков величины дисульфидного обмена сильно различаются; величины, найденные по достижении равновесия реакции, могут быть использованы для правильной оценки содержания цистеиновых и полуцистиновых остатков в белке. [12]

Молекулярные веса различных белков покрывают широкий диапазон от нескольких сотен до нескольких миллионов. Если белки имеют молекулярные веса свыше 100000, они, как правило, являются комплексами нескольких полипептидных цепей. В табл. 1 приведены некоторые характеристики белков, имеющих четвертичную структуру. [13]

При гидролизе различных белков, выделенных из любой животной и растительной ткани, получается смесь аминокислот. [14]

Адсорбционная хроматография по М. С. Цвету. Разделение на адсорбционной колонке смеси, содержащей ксантофилл, хлоро-филлы, Р - и а-каротины. [15]

Страницы: 1 2 3 4