Cтраница 2
Возможно, что когда-нибудь поставщиком необходимых пищевых белков станет химический синтез, но сейчас имеется еще немало неиспользуемых природных ресурсов. Значительных успехов предстоит достигнуть, например, на путях использования ряда новых сельскохозяйственных источников белка и микробиологической переработки неорганических веществ, углеводных отходов и углеводородов нефти в усвояемые белки. [16]
Ферменты кислого желудочного сока воздействуют на пищевые белки в относительно узкой зоне пищевого содержимого, находящегося в непосредственном контакте со слизистой оболочкой желудка и в небольшом удалении от нее, куда диффундировал желудочный сок и не был нейтрализован за счет буферных свойств пищи. Ширина этой зоны зависит от количества и свойств желудочного сока и принятой пищи. Вся масса пищи в желудке не смешивается с соком. [17]
Почему важно уметь определять аминокислотный состав пищевых белков. [18]
В связи с заботами о повышении запасов пищевых белков в наше поле зрения попадают необычные методы получения белков. Во многих странах имеются огромные количества отходов древесины и соломы и другие остатки растительных продуктов, которые с помощью подходящих методов можно превратить в ценные белки. [19]
Следует иметь в виду, что плохая перевариваемость различных пищевых белков может быть обусловлена также присутствием в них ингибиторов протеаз. Так, например, соевые бобы содержат мощный ингибитор трипсина; в яичном белке обнаружен мукопротеид ( овомукоид), сильно угнетающий действие трипсина. [20]
Бактерии, живущие в толстой кишке животных, действуют на аминокислоты пищевых белков и образуют биогенные амины, которые могут поглощаться животным-хозяином. Так как эти амины крайне токсичны, имеется несколько способов, при помощи которых животное детоксицирует эти амины. [21]
Тканевые белки находятся в состоянии динамического равновесия и быстрого обновления за счет аминокислот пищевых белков. Отсюда совершенно ясно, что вытекающее из теории Рубнера и Фойта деление азотистого обмена на экзогенный ( распад основной массы пищевого белка) и эндогенный ( распад тканевого белка в процессе изнашивания) лишено основания. [22]
Выбраны следующие области исследования, направленные на удовлетворение потребностей развивающихся стран: производство пищевых белков, проблемы народонаселения, водоснабжение, опреснение морской воды, выведение культур, способных произрастать на засоленных почвах. [23]
Принимая во внимание исключительную важность биологических функций белков, необходимо хотя бы кратко остановиться на превращениях пищевых белков в живом организме. [24]
Кроме того, аммиак и его соединения, по-видимому, будут достаточно широко применяться для получения кормовых и пищевых белков из нормальных парафинов, так как при биохимическом превращении нормальных парафинов в белки необходим связанный азот, который вводится с азотсодержащими веществами. [25]
Поступившие в плазму полипептиды являются частично продуктами промежуточного распада тканевых белков, а частично - продуктами переваривания пищевых белков в кишечнике. Содержание полипептидов в крови увеличивается при некоторых тяжелых заболеваниях печени и почек и при наличии очагов распада тканей. [26]
Из важнейших пищевых продуктов наиболее богато белками говяжье мясо, которсе содержит от 18 до 21 процента пищевых белков. За ним идет рыба, содержание белка в которой колеблется от 15 до 23 процентов. [27]
Из важнейших пищевых продуктов наиболее богато белками говяжье мясо, которое содержит от 18 до 21 процента пищевых белков. За ним идет рыба, содержание белка в которой колеблется от 15 до 23 процентов. [28]
Поступившие в кровь аминокислоты, подобно полипептидам, являются или продуктом распада тканевых белков, или продуктом переваривания пищевых белков в кишечнике. Во время пищеварения количество аминокислот в крови возрастает. В транспорте аминокислот большую роль играют эритроциты. [29]
Таким образом, для чисто химических или физико-химических исследований основным требованием является точность; для широкого обзора в области пищевых белков самое первое, что нужно, это - получить возможно больше материала по присутствию и содержанию незаменимых аминокислот. В нашей практике часто встречалось, что пищевой белок является хорошим источником большинства незаменимых аминокислот, которые легко определить ( именно: цистин, метионин, аргинин, гистидин, лизин, тирозин и триптофан), и все же неполноценен в отношении других аминокислот, для выявления которых нет простых и точных способов определения. [30]