Cтраница 4
Различия в выявленных многими исследователями изменениях в метаболизме нуклеиновых кислот обусловлены, по-видимому, особенностями методических подходов и в значительной мере зависят от содержания белка, витамина А и, возможно, других компонентов в используемых рационах, от качественного состава пищевых белков, возраста животных и длительности пребывания их на экспериментальных диетах. Несмотря на изложенные противоречия, полученные в настоящее время данные свидетельствуют о том, что дальнейшее изучение влияния пищевых белков и витамина А на метаболизм нуклеиновых кислот представляет несомненно важный интерес в плане выяснения биохимических механизмов развития белковой недостаточности, а также гипо - и гипервитаминоза А. Это представляется необходимым и для дальнейшего раскрытия механизмов возникновения патологических сдвигов в условиях все еще широко распространенной формы алиментарной недо-статочности; а именно при белковой недостаточности, развивающейся на фоне гиповитаминоза А. [46]
Глутамин выполняет аналогичную функцию в организме животного. Как уже отмечалось выше, организм животного синтезирует определенные аминокислоты ( заменимые), используя для этой цели аммиак, образующийся при дезаминиро-вании или переаминировании пищевых белков или собственных белков организма. Однако аммиак токсичен для организма животного и образуется в крови лишь в крайне малых концентрациях. Установлено ( Кребс), что почечная ткань содержит фермент, катализирующий образование глутамина из глутаминовой кислоты. [47]
Очень перспективно применение мембранных методов для очистки сточных вод сыроваренных заводов, на которых в США и Дании построено несколько опытно-промышленных и промышленных установок для извлечения пищевых белков, лактозы, витаминов и молочной кислоты из сбрасываемых в. [48]
Производство искусственных белковых волокон возникло в результате стремления изготовить волокно, возможно более близкое по свойствам природным белковым волокнам-шерсти и шелку. Однако следует учитывать, что тонкая структура волокнооб-разующих белков-кератина шерсти и фиброина шелка, рентгенограммы которых показывают наличие кристаллитов, отличается от тонкой структуры пищевых, почти аморфных белков. Использование пищевых белков в качестве волокнообразую-щих веществ собственно противоречит их свойствам. Полученные из таких белков волокна обладают незначительной прочностью, особенно во влажном состоянии, и могут перерабатываться только вместе с натуральными волокнами, например с шерстью. [49]
Организм человека и животного способен адаптироваться к изменению режима питания и его белковой части. Но иногда механизмы ферментативной адаптации оказываются недейственными и утилизация белка нарушаете. Это мохсет наблюдаться при наличии или при образовании особых свойств пищевых белков в результате жесткой или необычной обработки при приготовлении пищи. В подобных случаях возникает несоответствие между данными, полученными химическими методами, и фактическими результатами утилизации аминокислот в эксперименте на животных. Так, из общего количества аминокислот, находящихся в белке, определенного химическим анализом после кислотного гидролиза, организмом усваивается лишь определенная доля. [50]
Структурные белки объединяют те фибриллярные белки, которые в животных организмах выполняют типичные опорную и каркасную функции. Они имеют характерный аминокислотный состав, нерастворимы в воде и не атакуются протеолитическими ферментами. Вследствие плохой усвояемости и низкого содержания важных аминокислот они не подходят в качестве пищевых белков. [51]
В состав желудочного сока входят вода, белки, ферменты ( пепсин, гастрйксин. NaCl, кислые фосфаты, гормон - гастрин, гликопротеин - внутренний фактор Кастла. Соляная кислота, вырабатываемая обкладочными клетками, выполняет функцию активации пепсиногена в пепсин, денатурирует пищевые белки, способствует набуханию пищевого комка, оказывает бактерицидное действие, обеспечивает усвоение железа, активирует выработку секретина и внутреннего фактора Кастла. [52]