Cтраница 1
Овальбумин является наиболее доступным54 гликопротеином, послужившим первым объектом серьезного химического изучения гликопротеинов. Овальбумин содержит одну углеводную цепь и относится поэтому к гликопротеинам типа I ( см. стр. [1]
Овальбумин 84 Оверхаузера эффект 34 Окисление анодное 207 периодатное 82 ел. [2]
В противоположность овальбумину поляризация серум-альбумина зависит от рН среды; это связано, по-видимому, с наличием диссоциации. [3]
Вебером исследовано также влияние на овальбумин температуры, кислот и других факторов. Наблюдаемое в ряде случаев увеличение времени релаксации вращения автор объясняет ассоциацией макромолекул, осуществляющейся, по-видимому, водородными связями. Не останавливаясь подробно на результатах этих работ, важных для биохимии, отметим только, что поляризационный метод оказался весьма плодотворным. [4]
Необходимое количество белкового антигена ( например, 500 мг овальбумина) растворяют в 10 мл физиологического раствора хлористого натрия, содержащего 1 % фенола. К раствору антигена добавляют 10 мл одного из имеющихся в продаже эмульгаторов, производных ланолина ( аквафор фирмы Duke Lab. [5]
В составе транскрипционной единицы в ряде случаев ( например, 1ен овальбумина птиц) обнаруживается более одного сигнала поли-дденилирования. Сигналы полиаденилированкя могут находиться в разных участках гена. Выбор одного из возможных сигналов полиаденилирования, вслед за которым следует эндонуклеазное расщепление транскрипта, может также рассматриваться как способ регуляции экспрессии гена, обеспечивающий нужное направление З - процессинга с образованием мРНК данного типа. Информационная РНК, кодирующая кальцитонин, образуется путем сплайсинга первых четырех экзонов гена, причем последний экзон содержит сигнал полиаденилирования, узнаваемый в клетках щитовидной железы. Функции белка, кодируемого этим типом мРНК, не известны. Несомненно, выбор одного из возможных сайтов полиаденилирова-мия играет роль в тканеспецифической экспрессии генов. [6]
В составе транскрипционной единицы в ряде случаев ( например, 1ен овальбумина птиц) обнаруживается более одного сигнала поли-дденилирования. Сигналы полиаденилированкя могут находиться в разных участках гена. Выбор одного из возможных сигналов полиаденилирования, вслед за которым следует эндонуклеазное расщепление транскрипта, может также рассматриваться как способ регуляции экспрессии гена, обеспечивающий нужное направление 3 -процессии га с образованием мРНК данного типа. Информационная РНК, кодирующая кальцитонин, образуется путем сплайсинга первых четырех экзонов гена, причем последний экзон содержит сигнал полиаденилирования, узнаваемый в клетках щитовидной железы. Функции белка, кодируемого этим типом мРНК, не известны. Несомненно, выбор одного из возможных сайтов полиаденилирова-иия играет роль в тканеспецифической экспрессии генов. [7]
Харуна и Акабори [21 ] выделили 35 кислых ДНФ-производных пептидов после частичного гидразинолиза овальбумина ( 20 г.), в результате обработки белка гидразином ( 100 г) при 100 в течение 3 час. В этих условиях только 0 3 моль С-концевой аминокислоты было обнаружено в свободном виде. Оказалось, что большие количества ДНФ-пептидов лучше предварительно разделять методом противоточного распределения, а затем применять хроматографию на колонках. [8]
Встречаются вместе с глобулинами, например, в виде серум -, лакт - и овальбумина соответственно в плазме крови, в молоке и яйцах. [9]
Второй способ применяли для иммобилизации антител к каннабиоидам и гидазепаму и конъюгатов этих наркотиков с овальбумином на поверхность латекса, содержащего карбоксильные, амино - и альдегидные группы. [10]
Белок куриного яйца состоит из смеси гликопротеинов, из которых лучше всего изучены яичный альбумин ( овальбумин), составляющий около 60 % белка, и овомукоид, составляющий около 10 - 15 % белка. [11]
Дополнительные сведения о характере взаимодействия продуктов клеточного метаболизма полимерной природы получены в модельных опытах с использованием овальбумина, полиэтиленимина и хитозана. Добавление поликатионита в оптически прозрачный раствор белка приводит к появлению мутности в результате образования гетерофазы. С использованием метода электронной микроскопии установлено [134], что в процессе флокуляции нативных суспензий E. ПЭК, образующиеся путем интерполимерных реакций внеклеточных продуктов метаболизма и поликатионитов, которые по своему строению напоминают агрегаты флокулянт-овальбумин. В работе [135] обнаружена зависимость скорости седиментации клеток суспензии E. Если добавки белков и липидов ускоряют осаждение клеток, то введение декстра-на снижает скорость этого процесса из-за гидрофилизации клеточной поверхности, затрудняющей адсорбцию флокулянтов. Сходные данные получены при изучении флокуляции бактериальных суспензий Leuconostoc mesenteroides полистиролсульфонатом. Показано, что с увеличением времени культивирования агрегативная устойчивость суспензий клеток возрастает, что связано с биосинтезом декстрана, оказывающего защитное действие на клетки. [13]
Например, введение эстрадиола цыплятам вызывает значительное увеличение скорости синтеза в яйцеводе особых белков яйца, в частности овальбумина и ововителлина. Таким путем эстрадиол подготавливает яичник к формированию яиц. [15]