Овальбумин

Cтраница 2

Дальнейшими опытами, на описании которых мы здесь не будем останавливаться, было установлено, что чистые препараты серумаль-бумина, овальбумина и казеина, подобно нормальной сыворотке, активируют действие как пергидридазы, так и фенолазы. [16]

Изменение градиента рН в геле по направлению от анода ( слева к катоду ( справа через 10 мин ( 1 и 30 мин ( 2 после начала фокусирования. Диапазон рН амфолитов 3 - 10. [17]

Электрофокусирование образца, нанесенного в виде узкой зойы, осуществляется быстрее по сравнению с образцом, распределенным по всему, гелю 1 ( для овальбумина и гемоглобина это время составляет. [18]

Классификация и основные свойства ЛП сыворотки крови человека. [19]

К белкам этого класса относятся казеиноген молока, в котором содержание фосфорной кислоты достигает 1 %; вителлин, вителлинин и фосвитин, выделенные из желтка куриного яйца; овальбумин, открытый в белке куриного яйца; ихтулин, содержащийся в икре рыб, и др. Большое количество фосфопротеинов содержится в клетках ЦНС. Фосфопротеины занимают особое положение в биохимии фосфорсодержащих соединений не только в результате своеобразия структурной организации, но и вследствие широкого диапазона функций в метаболизме. [20]

К типичным гликопротеинам относят большинство белковых гормонов, секретируемые в жидкие среды организма вещества, мембранные сложные белки, все антитела ( иммуноглобулины), белки плазмы крови, молока, овальбумин, интерфероны, факторы комплемента, группы крови, рецеп-торные белки и др. Из этого далеко не полного перечня гликопротеинов видно, что все они выполняют специфические функции: обеспечивают клеточную адгезию, молекулярное и клеточное узнавание, антигенную активность опухолевых клеток, оказывают защитное и гормональное, а также антивирусное действие. [21]

Например, в 1979 г. было описано фракционирование нативных белков с молекулярными массами 12 - 68 тыс. Дальтон на колонках Lichrosorb-DIOL ( 5 мкм) размерами 0 6 х 25 и 2 3 х 25 см. Авторы сообщили об успешном разделении классического набора стандартных белков ( БСА, овальбумин, химотрипсиногеп, лизоцим, цитохром с), о линейной зависимости log M от VR и подчеркнули, что все фракционирование у них занимало 6 мин. Если мы сравним эту цифру с той, что была приведена выше при описании построения калибровочного графика ( см. рис. 72) для сефадекса G-75 Superfine с использованием тех же белков, то увидим, что скорости элюции различаются более чем в 100 раз. Возникает вопрос - правомерно ли такое увеличение скорости, если иметь в виду, что средний диаметр гранул уменьшен только в 5 - 6 раз. Успевает ли установиться равновесие поперечной диффузии между фазами. Имеется ли выигрыш в эффективности разделения фракций, который можно ожидать от ЖХВД, или авторы пожертвовали им ради скорости процесса. Кстати говоря, такая жертва может быть целесообразной при работе с очень лабильными белками, но в большинстве случаев биохимик-исследователь, вероятно, предпочел бы увеличить длительность опыта до часа или даже нескольких часов, если бы это сулило ему существенный выигрыш в разрешении белковых фракций. Только ради экономии времени вряд ли имеет смысл в биохимической лаборатории идти на внушительные затраты средств, связанные с приобретением колонок и аппаратуры для ЖХВД. [22]

Овальбумин является наиболее доступным54 гликопротеином, послужившим первым объектом серьезного химического изучения гликопротеинов. Овальбумин содержит одну углеводную цепь и относится поэтому к гликопротеинам типа I ( см. стр. [23]

Состав кристаллического овальбумина - основного протеина яичного белка - установлен с большой степенью точности. Насколько авторам известно, до сих пор не было проведено сравнительного исследования содержания основных аминокислот в кристаллических альбуминах куриного яйца и яйцах других животных. Белок яйца содержит, невидимому, больше лизина, чем кристаллический альбумин. Однако это различие вызвано, вероятно, техническими причинами и не имеет большого значения. [24]

Принято считать, что процесс денатурации сопровождается раскручиванием полипептидных цепей, изменением структуры, характерной для природного белка. В коагуляте денатурированного гемоглобина или денатурированного овальбумина раскрученные полипептидные цепи различных молекул данного белка настолько переплетены между собой, что их уже нельзя разделить, чем и объясняется нерастворимость денатурированного белка. Некоторые химические реагенты, к числу которых относятся сильные кислоты, сильные щелочи и спирты, служат сильными денатурирующими средствами. [25]

В высших организмах менее 10 % общей нуклеотидной последовательности структурного гена, так называемые структурные зоны [78, 79], кодируют белок. Исследования генов, кодирующих глобин, овальбумин, а также некоторые белки SV40 и вируса полиомы, подтверждают мозаичный характер эукариотического структурного гена. Нуклеотидные последовательности ДНК, которые транслируются в аминокислотные последовательности, не монотонны по строению, а прерываются участками нетранслнрующенся ДНК. [26]

Имеются, кроме того, достоверные данные о том, что интроны часто оказываются длиннее экзонов и что внутри гена на интроны приходится значительно большая часть нуклеотид-ных пар. Подсчитано, например, что ген овальбумина содержит 7 нитронов, в общей сложности насчитывающих 7700 пар оснований, в то время как сформировавшаяся после сплайсинга мРНК насчитывает всего 1859 оснований. Почти во всех эукариотических клетках синтезированные на структурных генах первичные транскрипты подвергаются процессингу, прежде чем выполнят свои уникальные функции в белковом синтезе. Во многих случаях процессинг имеет место главным образом в ядре, хотя этот процесс продолжается и после транспортировки молекул РНК из ядра в цитоплазму: например, терминальные реакции полиаденилирования и метилирования остатков нуклеозидов. [27]

Иногда значения степени спиральности, вычисленные из [ а ] и &0, неплохо согласуются друг с другом. Иногда же, как в случае инсулина, овальбумина, лактоглобулина, наблюдаются резкие расхождения между данными. Для р-бензиласпартата Ь0 600, что прекрасно согласуется со 100 % левой спирализацпей. [28]

Не обнаруживаются нуклеосомы и в регуляторных участках генов овальбумина кур, активных в клетках яйцевода, а также глоби-новых генов. [29]

Нуклеосомы отсутствуют и в области потенциально активного промотора РНК-полимеразы II, даже когда транскрипция еще не началась. Не обнаруживаются нуклеосомы и в регуляторных участках генов овальбумина кур, активных в клетках яйцевода, а также глоби - НОЕЫХ генов. [30]

Страницы: 1 2 3 4