Cтраница 3
При синтезе промежуточных продуктов для получения пептидов, в которых оксиаминокислота является аминным компонентом, обычно не встречается особых затруднений. [31]
При синтезе промежуточных продуктов Длн получения пептидов, в которых оксиаминокислота является аминным компонентом, обычно IK; встречается особых затруднений. [32]
Для проведения направленного фосфорилирования все функциональные группы азотистых оснований, оксиаминокислот, глицерина, миоинозита и других полярных компонент должны быть защищены, за исключением гидроксильных групп, подлежащих фосфорилированию. [33]
Серия ( а-амино - 3-оксипропионовая кислота) - одна из важнейших оксиаминокислот, входит в состав почти всех белков. [34]
О-гликозидная ( IX), соединяющая гликозильный остаток с кислородом оксиаминокислоты полипептидной цепи. [35]
Было бы интересно распространить три-п - нитротиофенилфос-фитны Й метод на ацильные производные оксиаминокислот. [36]
Однако по отношению к оксигруппе и, в частности, к оксигруппе оксиаминокислот эта реакция почти не исследована. Известно, что оксазолоны реагируют со спиртами. С насыщенными оксазолонами реакция идет при незначительном нагревании, с ненасыщенными - при нагревании и в присутствии щелочных или кислых катализаторов. Реакция оксазолонов с аминоспир-тами не изучена. [37]
В процессе разделения содержащих аминокислоты проб наименьшее сродство к катионообменной смоле проявляют кислые и оксиаминокислоты. Нейтральные аминокислоты связываются сильнее, а ароматические аминокислоты, в сравнении с нейтральными, имеют еще большее сродство к смоле. Самым большим сродством к смоле обладают основные аминокислоты. [38]
Из нее следует довольно близкое совпадение числа введенных сульфатных и фосфатных групп с числом оксиаминокислот жирного ряда в белке. Повышенные количества серной и фосфорной кислот, связанные желатиной, вызваны, вероятно, высоким содержанием оксипролина. Однако авторы сами отмечают, что оба метода не лишены недостатков. Фосфорная кислота и еще в большей степени серная - далеко неиндифферентные реагенты и могут вызывать побочные процессы. [39]
Как упоминалось ранее, при гидролизе сильными кислотами вначале обычно происходит разрыв пептидных связей, соседних с оксиаминокислотами, в несколько меньшей степени - связей, соседних с аспарагиновой кислотой, и совсем в незначительной степени происходит разрыв пептидных связей, соседних с глут-аминовой кислотой. Дальнейший кислотный гидролиз, скорость которого зависит от природы аминокислотных остатков, протекает неизбирательно и приводит к накоплению дипептидов. Большая специфичность проявляется при низких температурах и малом времени гидролиза, так как в этих условиях сказываются различия в энергии активации для различных молекул, тогда как при более высоких температурах происходит более беспорядочный разрыв пептидных связей. При гидролизе разбавленной кислотой имеет место большая специфичность, хотя в этом случае возможно побочное образование ангидридов. [40]
Фильтрат, полученный при промывании адсорбента растворителем, содержал аспарагиновую и глутамиповую кислоты, глицин, аланиы и оксиаминокислоты - серии, треонин и оксипролин, причем указанные кислоты появились в фильтрате не одновременно. Так, например, треонин и оксипролин обнаружены лишь в средних порциях фильтрата, а в последних порциях фильтрата обнаружен пролин и следы валина. Диаминокислоты, лейцины и ароматические аминокислоты в фильтрате не содержались. [41]
Среди продуктов гидролиза белковых веществ имеются также кислоты, содержащие одновременно аминогруппу и спиртовый гидроксил, то есть оксиаминокислоты. [42]
В зависимости от строения радикала R аминокислоты подразделяют на следующие группы ( табл. 3.3.1): алифатические аминокислоты алифатические оксиаминокислоты, серусодержащие аминокислоты, ди-карбоновые аминокислоты ( аминокислоты кислотного характера), ди-аминокарбоновые кислоты ( аминокислоты основного характера), жирно-ароматические аминокислоты, гетероциклические аминокислоты и ими-нокислоты. [43]
С целью выяснения возможных путей подхода к изучению роли гидроксила в белке мы исследовали реакционную способность гидроксила в оксиаминокислотах, в частности по отношению к оксазолонам; мы ставили при этом и вторую цель - получение эфирной связи аминокислоты по оксигруппе, о чем изложено будет несколько ниже. [44]
Кремер отметил, что по своему строению серии близок аланину и цистину, и пришел к выводу, что серии представляет собой оксиаминокислоту. Серии широко распространен в белках; относительно большое количество этой аминокислоты находится в фиброине шелка. [45]