Определение - аминокислотный состав
Cтраница 1
Определение аминокислотного состава пептида проводится после полного гидролиза вещества, в ходе которого все пептидные связи разрушаются, и пептид превращается в смесь аминокислот, составлявших его. Полученный гидролизат подвергают количественному анализу с помощью ионообменной хроматографии и таким образом устанавливают, какие аминокислоты и в каких соотношениях входят в исследуемый пептид. [1]
Определение аминокислотного состава белка препаратов показало, что предлагаемый нами способ обезжиривания и денуклеинизации дрожжевой биомассы существенно не снижает аминокислотный скор белка. Исследована сорбционная способность белково-углеводных концентратов из хлебопекарных дрожжей по отношению к патогенной и условно патогенной микрофлоре, входящей в состав микробных биоценозов толстого и тонкого кишечника, и к тяжелым металлам. Полученные данные позволяют рекомендовать белко-во-углеводные концентраты для введения в пищевые продукты лечебно-профилактического назначения. Проведено определение содержания тяжелых металлов в этих концентратах, позволившее установить отсутствие свинца, кадмия, ртути и мышьяка, которые являются токсичными. Полученные значения функциональных свойств белково-углеводных концентратов ( растворимость, водосвязывающая и жирос-вязывающая способности) делают возможным их применение в качестве биологически активных добавок в хлебобулочных изделиях. Составлены рецептуры хлеба и пищевых крупяных концентратов с повышенной пищевой ценностью на основе полученных добавок. Проведенные опытные выпечки хлеба показали, что качество хлебобулочных изделий, приготовленных с добавлением 5 и 10 % полученных БАД, по основным орга-нолептическим и физико-химическим показателям соответствует требованиям, предъявляемым к данным видам изделий. [2]
Если определение аминокислотного состава белка может быть в настоящее время проведено относительно быстро, то выяснение последовательности соединения аминокислотных остатков - задача исключительно сложная. Сочетанием из двух и трех букв на рисунке условно обозначаются остатки аминокислот. Черным показаны дисульфидные связи. [3]
Для определения аминокислотного состава белка применяют различные физико-химические методы, например распределительную хроматографию и ионообменную хроматографию. Распределительная хроматография на бумаге имеет преобладающее значение. Длительное и сложное определение аминокислотного состава гидролизатов сейчас автоматизировано: по графику на ленте автомата находят абсолютное содержание аминокислот. [4]
Однако определение аминокислотного состава белков дает лишь одностороннюю их характеристику. [5]
Методика определения аминокислотного состава белков и условия их лабораторного получения из семян масличных к льгур - Обзор научно-исследовательских работ по масличным культурам. [6]
Однако с определения аминокислотного состава изучение белка только начинается. Можно подсчитать, что сравнительно простой белок, построенный из 20 остатков разных аминокислот, может за счет различного порядка их чередования иметь 2 - 1018 изомеров. [7]
Из результатов определения аминокислотного состава римопротелина и свиной панкреатической эластазы можно отметить, что оба фермента содержат большое количество гидрофобных аминокислот, которые составляют около 40 % от общего количества аминокислотных остатков в этих ферментах. В эластазе римопротелина по сравнению со свиной эластазой содержится в пять раз больше лизина и в два раза меньше полуцистина. Молекула эластазы римопротелина содержит только четыре остатка полуцистина, которые, по-видимому, образуют два дисульфидных мостика. [8]
Из результатов определения аминокислотного состава фракций аминокислот и фракций пептидов, полученных после гидролиза протофра-дином казеина, альбумина и эластина, можно отметить следующее: после 72-часового протеолиза альбумина во фракции аминокислот не найден гистидин, обнаружено относительно небольшое количество тирозина и много лизина; во фракции аминокислот после 48-часового протеолиза казеина содержится весь полуцистин, очень небольшая часть глицина и полностью отсутствуют аспарагинрвая и глютаминовая кислоты, которые, как известно, образуют с Си2 1 отрицательно заряженные комплексы и потому могут элюироваться не во фракции аминокислот, а в одной из пептидных фракций. После 24-часового действия протофрадина на эластин во фракции аминокислот отсутствовали пролин, треонин, серии, глютаминовая кислота, которые полностью находились во фракции пептидов. Нейтральные аминокислоты с алифатическими цепями ( глицин, аланин, валин), на долю которых в эластине приходится около 70 % общего количества аминокислот, в основном также остаются во фракции пептидов; во фракции аминокислот найдено только около 5 % общего количества глицина, 14 % лизина и 30 % валина. В то же время большая часть тирозина и лизина обнаружена во фракции аминокислот. Такое распределение аминокислот по фракциям, не наблюдавшееся при гидролизе казеина и альбумина сои, по всей вероятности, зависит как от специфичности протеиназ протофрадина, так и от особенностей строения и аминокислотного состава эластина. [9]
Установление первичной структуры начинается с определения аминокислотного состава и молекулярной массы выделенного и очищенного белка. Белки, состоящие из нескольких полипептидных цепей, разделяются с помощью денатурирующих реагентов ( концентрированный раствор мочевины или ДСН) на мономеры. Дисульфидные мостики расщепляют восстановлением меркаптоэтанолом. Для предотвращения дисульфидного обмена и окисления образующихся свободных меркаптогрупп их блокируют каким-либо методом, например алкилированием иодуксусной кислотой с образованием S-карбоксиметильного производного или цианэтилированием акри-лонитрилом. После определения N - и С-концевых аминокислот полипептидная цепь расщепляется химически или ферментативно ( в нескольких вариантах) на меньшие перекрывающиеся фрагменты. Для каждого фрагмента устанавливается аминокислотная последовательность. И наконец, комбинируя отдельные последовательности, приходят к полной последовательности исходной полипептидной цепи. [10]
Кроме этой теоретической задачи, определение аминокислотного состава белков крайне важно для установления пищевой и кормовой ценности сельскохозяйственных продуктов. Часть аминокислот не может синтезироваться в животном организме, и такие аминокислоты человек и животные должны получать с пищей и кормом. [11]
Что касается весьма распространенных методов определения аминокислотного состава с помощью хроматографии на бумаге ( БХ) [12] и хроматографии в тонком слое силикагеля ( ТСХ), то ими при исследовании пищевых продуктов для получения количественных данных пользоваться не рекомендуется, поскольку они не могут обеспечить необходимой точности анализа. При составлении настоящих таблиц данные, полученные этими методами, не использовались. [12]
Изучение химического строения белка начинают с определения аминокислотного состава. Для этого проводят полный кислотный гидролиз белка с последующим разделением и идентификацией аминокислот гидролизата. С развитием методов хроматографии эта задача решается достаточно просто. [13]
 |
Структура аденокортикотрогшна свиньи. [14] |
Изучение химического строения белка начинают с определения аминокислотного состава. С этой целью проводят полный кислотный гидролиз белка с последующим разделением и идентификацией аминокислот гидролизата. С развитием методов хроматографии эта задача решается достаточно просто. [15]
Страницы: 1 2 3 4