Остатки - аминокислота
Cтраница 1
Остатки аминокислот, включаемых в состав белков в процессе биосинтеза в рибосомах, ограничены, естественно, остатками, закодированными последовательностью оснований в информационной РНК; они переносятся специфическими молекулами транспортных РНК. [1]
Остатки аминокислоты имеют общепринятые сокращения названий, которые приведены на стр. [2]
Остатки аминокислот в белках соединены между собой амидными связями между о - амино - и ( - карбоксильной группами. [3]
 |
Центр связывания глицил - L-тирозина. Модель глицил - L-тирозина в ориентации, определенной по разностным картам, совмещена с несколькими сечениями карты электронной плотности КПА. [4] |
Близлежащие остатки аминокислот приведены в той конфорыации, в которой они находятся в свободной КПА. Справа от субстрата расположен кластер из трех остатков аргинина. [5]
Число остатков аминокислот, входящих в пептидную цепь, бывает очень большим, поэтому относительные молекулярные массы белков могут достигать нескольких миллионов. [6]
Гомологичными называют остатки аминокислот, которые сходны химически или идентичны со своими партнерами. [7]
Последовательность соединения остатков аминокислот в молекуле пептида влияет на его свойства. Так, при взаимодействии двух различных аминокислот ( условно обозначим их через А и В) можно получить два дипептида: АВ и ВА, различающихся по своим физическим и химическим свойствам. [8]
Порядок чередования остатков аминокислот в цепи может быть установлен последовательным отщеплением с обоих концов молекулы отдельных аминокислот, которые предварительно метятся превращением в какие-либо устойчивые к гидролизу производные. Эти данные дополняются результатами рентгеноструктурного анализа. Для многих более сложных белков установлен порядок чередования нескольких аминокислотных звеньев с каждого конца молекулы. [9]
 |
Схема пептидной группы. [10] |
Соединенные пептидной связью остатки аминокислот образуют полипептидные цепи, являющиеся первичной, или основной, структурной частью белковой молекулы. Поэтому пептидная связь является важнейшим типом связи составных частей макромолекулы белка. [11]
Хиновозиламинокислоты PJ, содержащие остатки аминокислот и сахаров, родственные природным, должны обладать большой проникающей способностью в различные ткани организма. Наличие таких заместителей должно способствовать легкому проникновению М - глю-козида через стенки кишечника, создавать более высокую концентрацию препарата в крови, что вообще имеет существенное значение. [12]
Белки построены из остатков аминокислот, соединенных между собой пептидной связью. Этот главнейший тип связи определяет первичную структуру белковой молекулы. [13]
Установлена последовательность расположения остатков аминокислот во многих полипептидных цепях. [14]
Номера у символов остатков аминокислот указывают на их положение в полипептидной цепи. Видно, что в первичной структуре белка они расположены далеко друг от друга. [15]
Страницы: 1 2 3 4