Остатки - аминокислота
Cтраница 3
Цифры в графах обозначают число остатков соответствующих аминокислот. [31]
Молекула этого антибиотика построена из остатков следующих аминокислот: 3-оксипиколиновой кислоты, ь-треонина, в-а-аминомасляной кислоты, ь-пролина, L-N - метилфенилаланина, ь - ( -) - 4-кетопипеколиновой кислоты и ь-фенилглицина. Стафиломицин S является лактоном, о чем свидетельствуют данные ИК-спектроскопии и превращение антибиотика при обработке щелочами в биологически неактивную стафиломициновую S кислоту, при гидролизе которой образуются те же аминокислоты, что и при гидролизе стафиломицина S. В отличие от стафиломицина S при обработке стафило-мициновой S кислоты хромовой кислотой остаток треонина разрушается. [32]
 |
Складчато-цепная структура фиброина ( Fox S. W., Foster J. F. [33] |
Остальные 25 % - это преимущественно остатки аминокислот с полярными или объемистыми боковыми группами. [34]
Удивительна скорость образования молекул белка: остатки аминокислот сшиваются под действием фермента с такой быстротой, что за одну секунду образуется цепочка примерно из 600 аминокислотных остатков. [35]
С, к-рая отщепляет от С-конца любые остатки аминокислот. Она выделена из плодов и листьев цитрусовых. В плазме крови человека функционирует К. Этот фермент катализирует отщепление С-коицевого аргинина от находящегося в крови пептида брадикинина ( см. Кинины), в результате чего этот пептид теряет способность понижать кровяное давление. [36]
ПОЛИПЕПТЙДЫ, полимеры, построенные из остатков аминокислот ( от 6 - 10 до неск. Белок может состоять из неск. [37]
Пептидные связи являются основным видом связи остатков аминокислот в белковых молекулах, и полипептидные цепи из остатков аминокислот являются основными структурными единицами белковых тел. [38]
Белки - биополимеры, состоящие из остатков аминокислот. Играют важнейшую роль в процессах жизнедеятельности. [39]
 |
Зависимость температуры течения смешанных полиамидов от соотношения исходных веществ. [40] |
Смешанные полипептиды со строго регулярным расположением остатков аминокислот могут быть получены, как показали Вилсон и Паску [200], путем поликонденсации метиловых эфиров различных трипептидов. [41]
Вещества белковой природы ( состоящие из остатков аминокислот, соединенных между собой пептидной связью), имеющие относительно меньшую молекулярную массу и меньшую степень пространственной организации макромолекулы, называются полипептидами. Провести резкую границу между белками и полипептидами трудно. [42]
ПОЛИПЕПТИДЫ, полимеры, построенные из остатков аминокислот ( от 6 - 10 до неск. Осуществлен хим. синтез мн. [43]
Белки построены из линейных цепей ковалентно связанных остатков аминокислот. Каждая мономерная единица в такой цепи может быть представлена любой из примерно двадцати различных аминокислот. Именно колоссальной вариабельностью, свойственной этой группе полимеров, частично объясняется широкий спектр биологических функций белков. [44]
В зависимости от положения в нативной структуре остатки аминокислот могут находиться в различном состоянии. Одни из них маскированы в глубине молекулы, другие доступны для растворителя. Кроме того, состояние аминокислоты в значительной мере определяется ее непосредственным окружением. Например, образование водородной связи между боковыми цепями аминокислот изменяет их химические и физикохимические свойства, а каталитические функции ферментов осуществляются в результате согласованного действия некоторых аминокислотных остатков, определенным образом сгруппированных в активном центре. Естественно, непосредственное окружение оказывает влияние и на доступность аминокислотных остатков действию химических реагентов. [45]
Страницы: 1 2 3 4