Остатки - тирозин
Cтраница 3
В данной последовательности присутствуют все восемь аминокислот, обнаруживаемых в исходном окситоцине. Таким образом, остатки тирозина и изолейцина соединены друг с другом, образуя циклический пентапептид, - заключение, подтверждаемое тем обстоятельством, что окисление бромом расщепляет связь тир-изл. Это предположение было также подтверждено концевым анализом по Эдману. [31]
Спектрофотометрическое обнаружение белков и пептидов в растворах заключается в измерении поглощения при длине волны, соответствующей максимальному поглощению. Большинство белков содержит остатки тирозина, фенилаланина и в меньшей степени остатки триптофана, характеризующиеся максимумом поглощения в коротковолновой части спектра. В этой же части спектра располагаются полосы поглощения, характерные для пептидной связи, а-спирали пептидной цепи, дисульфидных связей, остатков цистина и др. На практике наибольший интерес представляет широкая полоса поглощения в области 275 - 280 нм, характерная для остатков тирозина и триптофана. Поглощение белков в области выше 280 нм сильно зависит от рН среды, что связано с ионизацией гидроксильных групп остатков тирозина в сильнощелочной среде, вызывающей изменение коэффициента экстинкции и сдвиг максимума поглощения в более длинноволновую часть спектра. [32]
В данной последовательности присутствуют все восемь аминокислот, обнаруживаемых в исходном окситоцияе. Таким образом, остатки тирозина и изолейцина соединены друг с другом, образуя циклический пентапептид, - заключение, подтверждаемое тем обстоятельством, что окисление бромом расщепляет связь тир-изл. Это предположение было также подтверждено концевым анализом по Эдману. [33]
Распад тиреоидных гормонов происходит в основном в печени и начинается с полного их деиодирования. Затем происходит дезаминирование и декар-боксилирование остатков тирозина. Завершается биотрансформация конъюгацией с глюкуроновой кислотой, причем выведение этих конъюгатов происходит как с желчью, так и с мочой через почки. [34]
 |
Инсулиновый рецептор ( схема. [35] |
Связывание инсулина с а-цепями запускает аутофосфорилирование остатков тирозина в 3-цепях; активный тирозинкиназный домен затем участвует в фосфорилировании неактивных белков-мишеней в цитозоле. [36]
Рамана, показали наличие в кобрамине В из яда индийской кобры большого числа непараллельных ( 3-структур, существующих наряду с неупорядоченными спиралями и а-спиралями. Как и в молекулах пост - НТ-1, остатки тирозина в МАП локализованы внутри молекулы. [37]
Хермодсон предложил новый метод расщепления пептидных связей, образованных остатками триптофане, с помощью о-иодозобензойной кислоты. Реагент селективно разрывает связи Тгр - X, не модифицируя остатки тирозина и гистидина: метионии может окисляться до сульфокснда. [38]
При изучении эффекта Керра [119], а также при исследовании спектров флуоресценции - глобулина [120] показано, что 90 % ароматических остатков спрятаны внутри глобулы и находятся в гидрофобном окружении. При подробном изучении дифференциальных УФ-спектров 7-гл булина Окуловым и Троицким [121] обнаружено, что примерно 17 остатков тирозина ( из 56) и 3 остатка триптофана ( из 22) расположены на поверхности нативной глобулы; 7 - 8 тирозинов расположены в щелях глобулы и больше половины тирозинов ( 31 - 32) и подавляющая часть триптофанов находятся внутри глобулы. Авторами было замечено, что при рН - 3 молекула у-глобулина может набухать, что приводит к повышению доступности хромофоров без разрушения упорядоченных структур молекулы. Это, вероятно, связано с частичным разрушением глобулярной ( третичной) структуры без нарушения вторичной. Если при этом частично или полностью разрушаются гидрофобные области, то естественно, что связывание углеводорода должно уменьшаться. Вероятно, такое поведение ( существование частично развернутой формы белка) при изменении рН присуще всем глобулярным белкам. Однако для обнаружения этих форм недостаточно изучения только вязкости и оптической активности. Очень важную информацию может дать исследование связывания углеводородов. [39]
Аминокислотный состав карбоангидраз эритроцитов представлен в табл. 16.2. Характерно наличие только одного остатка цис-теина у большинства изоферментов и отсутствие этой аминокислоты в ферменте быка. Имеется один или два остатка метионина ( см. ниже о расщеплении бромцианом) и небольшое число остатков тирозина и триптофана. С эволюционной точки зрения самой старой является карбоангидраза из эритроцитов акул. Единственный остаток цистеина карбоангидра-зы С человека, по-видимому, не участвует непосредственно в катализе. [40]
 |
Молярная экстинкция в максимумах поглощения для компонентов. [41] |
Это относится к спектрофото-метрическому определению нуклеиновых кислот в области 260 нм, в которой поглощает каждый гетероцикл, и к Определению белков в области 200 нм, в которой поглощает каждая пептидная связь. В средней УФ-области у белков поглощение происходит в первую очередь за счет остатков триптофана и в меньшей мере за счет остатков тирозина, число которых в составе полимерной молекулы невелико и резко варьирует от белка к белку. Поэтому при использовании этой области для спектрофотометрической детекции белков целесообразно пользоваться молярными величинами для биополимера в целом. Максимум поглощения у триптофансодержащих белков находится вблизи 280 нм. Поэтому иногда соотношение поглощения фракции при 260 и 280 нм используют для того, чтобы оценить, какая группа биополимеров - белки или нуклеиновые кислоты - преобладает во фракции. [42]
Аналитические данные показывают, что яичный альбумин содержит около 9 остатков тирозина, обнаружить которые титрованием не удается. Ионизацию фенольных групп можно установить спектральным методом, так как известно, что при 295 ммк заметно поглощает только анионная форма остатков тирозина. В яичном альбумине до рН12 5 роста поглощения, характерного для анионной формы фенольных групп, не наблюдается, а затем оно наступает быстро и необратимо. Если затем снизит значение рН, то конформация белковой молекулы оказывается отличной от исходной. Необратимую денатурацию вызывает также нагревание и добавление сильной кислоты или концентрированного раствора мочевины. [43]
Еще более убедительные данные были получены при изучении реакций с конъюгированными антигенами, содержащими комплексные гаптены. На основании количественных исследований подавления реакции антител к простым гаптенам Хукер и Бойд [13, 14] сделали вывод, что на специфичность антител в некоторой степени влияют остатки тирозина или ги-стидина в белке, с которыми соединялись диазотиро-ванные амины. [44]
 |
Спектры КД полн - Ь - лнзнна в водных растворах в а-спиральной ( 1, Р - структурной ( 2 и неупорядоченной ( 3 конформациях. [45] |
Страницы: 1 2 3 4