Остатки - цистеин
Cтраница 2
Внутримолекулярное связывание боковых радикалов двух остатков цистеина создает дисульфидный мостик, который обычно способствует упорядоченности конформации. Многие обладающие важными биологическими функциями полипептиды имеют первичную структуру, включающую дисульфидные мостики между остатками цистеина, которые отделены друг от друга в полипептидной цепи несколькими атомами, что приводит к образованию многочленных колец. Влияние дисульфидных мостиков на конформацию полипептидной цепи, находящейся между двумя остатками цистеина, легко видеть по возрастанию неупорядоченности, происходящему при расщеплении дисульфидных групп. [16]
Полнота расщепления полипептидной цепи зависит от окружения модифицированных остатков цистеина. [17]
Покажите, что существует 105 способов соединения восьми остатков цистеина в четыре пары. [18]
В непрерывной полипептиной цепи рибонуклеазы попарно связаны дисульфидными мостами остатки цистеина, обозначенные одинаковыми номерами. Очевидно, что сама по себе последовательность аминокислот в молекуле рибонуклеазы еще совершенно ничего не говорит о ее каталитическом действии на связь фосфорной кислоты с рибозой в РНК. В высшей степени интересны исследования рибонуклеазы, выполненные Анфисеном. Если подействовать р-оксиэтилмеркаптаном на раствор рибонуклеазы в водном - 50 % - ном растворе мочевины ( где а-спираль нарушена полностью) и таким образом разорвать все S-S - мосты, то каталитические свойства ферментов полностью исчезают. Однако если полученный белок, содержащий SH-группы на месте S-S - мостов и освобожденный от мочевины, окислить воздухом, то все SH-группы попарно окисляются в S-S - мосты, структура рибонуклеазы воссоздается, и вновь приобретается активность. Следовательно, S-S - мосты в данном белке ( и это типично) возникают на прежних местах и, несомненно, одновременно воссоздается не только вторичная, но и третичная структура, свойственная рибонуклеазе. Если же окисление производить в растворе мочевины, где обычные водородные связи вторичной структуры нарушены, то сшивание происходит в беспорядке или в ином порядке и активного фермента не получается. Таким образом, как оказалось в этом случае, не дисульфидные мосты, а водородные связи вторичной структуры предопределяют третичную структуру, сближающую определенные цистеиновые SH-группы и создающие возможность окисления их в цис-тиновые мосты S-S. Вместе с тем ясно, что за ферментативную активность ответственна совокупность первичной, вторичной и третичной структур. [19]
В непрерывной полипептидной цепи рибонуклеазы попарно связаны дисульфидными мостами остатки цистеина, обозначенные одинаковыми номерами. Очевидно, что сама по себе последовательность аминокислот в молекуле рибонуклеазы еще совершенно ничего не говорит о ее каталитическом действии на связь фосфорной кислоты с рибозой в РНК. В высшей степени интересны исследования рибонуклеазы, выполненные Анфинсе-ном. Если подействовать ( i-оксиэтилмеркаптаном на раствор рибонуклеазы в водном - 50 % - ном растворе мочевины ( где а-спираль нарушена полностью) и таким образом разорвать все S-S - мосты, то каталитические свойства ферментов полностью исчезают. Однако если полученный белок, содержащий SH-грушш на месте S-S - мостов и освобожденный от мочевины, окислить воздухом, то все SH-группы попарно окисляются в S-S - мосты, структура рибонуклеазы воссоздается, и вновь приобретается активность. Следовательно, S-S - мосты в данном белке ( и это типично) возникают на прежних местах и, несомненно, одновременно воссоздается не только вторичная, но и третичная структура, свойственная рибонуклеазе. Если же окисление производить в растворе мочевины, где обычные водородные связи вторичной структуры нарушены, то сшивание происходит в беспорядке или в ином порядке и активного фермента не получается. Таким образом, как оказалось в этом случае, не дисульфидные мосты, а водородные связи вторичной структуры предопределяют третичную структуру, сближающую определенные цистеиновые SH-группы и создающие возможность окисления их в цистиновые мосты S-S. Вместе с тем ясно, что за ферментативную активность ответственна совокупность первичной, вторичной и третичной структур. [20]
В 1957 г. Суон [63] предположил, что превращение остатков цистеина и цистина в остатки дегидроаланина может послужить основой метода избирательного расщепления пептидной цепи при этих остатках. [21]
Дисульфидные связи, которые возникают вследствие окисления HS-групп двух остатков цистеина, находящихся или в соседних полипептидных цепях, или на различных местах одной и той же цепи. [22]
Иными словами, они не знали, какой из трех остатков цистеина был ответствен за формирование межмолекулярных дисульфидных связей. Как показали результаты анализа, остатки Cys-31 и Cys-141 в ИФр находятся в тех же позициях, что и остатки Cys-29 и Cys-138 в ИФа. Поскольку последние участвуют в образовании в ИФа внутримолекулярных дисульфидных связей, было разумно предположить, что Cys-17 в ИФР не вовлечен в формирование таких связей и его можно заменить. [24]
Молекула белка содержит от шести до восьми атомов железа и столько же остатков цистеина. В спектре ( 220 МГц) ферри-формы ферредоксина, выделенного из Clostridium pasteu-rianum, [75, 76], в области от - 0 4 до - 0 9t содержится восемь сигналов по интенсивности соответствующих одному протону каждый. Их сдвиги обусловлены сверхтонким взаимодействием, что следует из наблюдаемой температурной зависимости. Имеются, кроме того, сигналы в области 0 - 4т, также смещенные за счет сверхтонкого взаимодействия. [25]
Эти вещества присутствуют в облученном мясе [66, 67] и, очевидно, образуются из остатков цистеина и мегионина. [26]
 |
Молекула вазопрессина. [27] |
Среди таких превращений в первую очередь следует отметить образование дисульфидцых мостиков при окислении двух остатков цистеина в составе уже сформированных пептидных цепей. [28]
Значительное затруднение при расшифровке последовательности аминокислот может возникнуть, если в молекуле анализируемого белка присутствуют остатки цистеина или цистина. При окислении цистеина образуются S-S - мостики, которые не только являются причиной ошибочных выводов, но и препятствуют дальнейшему анализу, так как содержащие их белки и полипептиды весьма устойчивы к ферментативному расщеплению. Поэтому до проведения анализа рекомендуется избавляться от S-S - мостиков и предотвращать спонтанное окисление свободных SH-групп. Кроме того, следует иметь в виду возможность SH / S-S - обмена. [29]
Суммарный вывод из данных этой таблицы состоит в том, что активный центр роданезы содержит остатки цистеина и триптофана и, вероятно, не содержит других остатков. [30]
Страницы: 1 2 3 4