Остатки - цистеин
Cтраница 3
Реакцию проводят при рН 2 0 - 7 5; в этих условиях помимо триптофана идет модификация остатков цистеина. В щелочной области рН модификация идет помимо указанных аминокислот и по остаткам тирозина. При низкой степени модификации оценка осуществляется более простым способом - по соотношению величин поглощения при 280 нм и 410 нм. [31]
Опишите стратегию повышения стабильности белка, в котором а) отсутствуют остатки ци-стеина; б) присутствует нечетное число остатков цистеина. [32]
К числу важнейших функциональных групп белков, находящихся обычно на боковых цепях аминокислот, относятся следующие: сульфгидрильные группы остатков цистеина и дисульфид-ные группы; а-аминные группы, находящиеся на концах цепей, и близкие им по многим свойствам е-аминогруппы лизина, карбоксильные группы аспарагиновой и глютаминовой кислот; гидроксильные группы алифатических оксикислот ( серина и треонина) и фенольные оксигруппы тирозина; наконец, индоль-ные кольца триптофана, имидазольные кольца гистидина и гуани-диновые радикалы аргинина. [33]
Токсины ядовитой шляпки гриба Amanita phalloides, например фаллоидин и аманитины, также являются гомодетными циклическими пептидами, в молекуле которых остатки цистеина и триптофана соединены сульфидными мостиками. [34]
Через некоторое время восстанавливающий раствор смывают и волосы обрабатывают окисляющим агентом, который способствует образованию новых дисульфидных связей между ближайшими парами остатков цистеина в соседних полипептидных цепях, но это уже не те пары, которые были соединены друг с другом в необработанном белке. После промывки и остывания волос полипептидные цепи вновь приобретают а-спиральную конформацию; однако теперь волосы образуют вьющиеся пряди желаемой формы, стабилизированные новыми дисульфидными поперечными связями, которые обеспечивают дополнительное скручивание или изгибание пучков а-спиралей в соответствии с формой прядей. [35]
 |
Необратимое ингибирование. [36] |
Другой необратимый ингибитор некоторых ферментов, иодацетамид ( рис. 9 - 11), может взаимодействовать с сульф-гидрильными ( - SH) группами остатков цистеина или с имидазольными группами остатков гистидина, содержащихся в активных центрах этих ферментов. С помощью таких ингибиторов было установлено, что гидроксильная группа серина, тиоловая группа цистеина и имидазольная группа гистидина участвуют в каталитической активности ферментов, принадлежащих к разным классам. [37]
Во всех цитохромах с гем ковалентно связан с белком посредством тиоэфирных связей между винильными боковыми группами в кольцах А и В и SH-группами остатков цистеина белка. В таких случаях простетическую группу называют гемом с. В цитохромах с железо координационно связано с гистидином и метионином. [38]
Утверждалось, что этот фактор присутствует в повышенном количестве в пивных дрожжах и что в его составе на один атом хрома приходятся две молекулы никотиновой кислоты и остатки цистеина, глицина и глутамата [ Mertz W. Соединение с такой же структурой найдено в печени и в грудном молоке [ Jamamoto M. В связи с этим вопрос об истинной структуре указанного фактора остается открытым. Не обнаружены также ферменты, содержащие в своей молекуле хром. [39]
Они содержат большое кол-во остатков глицина, аланина и сернна ( ок, 87 % от всех аминокислотных остатков; каждый второй аминокислотный остаток - глицин); остатки цистеина и метионина отсутствуют. Совместная укладка пар полипептидных цепей фиброина приводит к образованию вытянутого белкового комплекса, к-рый обволакивается др. белком - серицином ( содержит ок. [40]
В комплекс I входит дегидрогеназа восстановленного НАД ( флаво-протеид, ФП4) и белки, которые содержат негемное железо ( 2 - 8 атомов железа на молекулу) и остатки цистеина, специфическим образом связанные с железом. В комплекс II также входят флавопротеид ( сукци-натдегидрогеназа, ФП2) и белки, содержащие негемное железо. Дегидрогеназа восстановленного НАД и сукцинатдегидрогеназа по молекулярной структуре и механизму действия сходны между собой. Оба эти фермента относятся к высокомолекулярным белковым комплексам. [41]
Примечания, ( а) - терминальные аминогруппы, аминогруппы остатков лизина, гуанидиновые группы остатков аргинина; ( б) - имидазольные группы остатков гистидина, индольные группы остатков триптофана; ( в) - терминальные карбоксильные группы, карбоксильные группы остатков глутаминовой и ас-парагиновой кислот; ( г) - фенольные группы остатков тирозина, гидроксильные группы остатков серина; ( д) - меркаптогруппы остатков цистеина; ( е) - альдегидные группы углеводов. [42]
Белки, содержащие остатки цистеина ( сульф-гидрильные группы), реагируют с нитропруссидом натрия в аммиачном растворе с образованием продукта, окрашенного в красный цвет. [43]
При рН7 0 эти группы ионизированы частично. Характерной особенностью остатков цистеина является нх способность подвергаться в составе молекулы белка самопроизвольному окислению с образованием двойной аминокислоты - цистина. [44]
Связь тема с остатками цистеина подтверждена получением ряда синтетических гемопептидов. У всех видов остатки цистеина в пептиде разделены двумя другими аминокислотными остатками, у каждого имеется последовательность His - Thr рядом с одним остатком цистеина и основной остаток - лизин или аргинин - рядом со вторым остатком цистеина ( см. стр. Вероятно, это обусловлено определенными пространственными требованиями, осуществление которых связано с ферментативной активностью цитохрома с. Нарушение этих требований приводит к потере ферментативной активности. [45]
Страницы: 1 2 3 4