Аминокислотные остатки

Cтраница 1

Аминокислотные остатки на концах пептидной цепи отличаются по свойствам от всех остальных звеньев и друг от друга: N-конце-вой остаток содержит свободную аминогруппу, а С-концевой остаток - свободную карбоксильную группу. [1]

Аминокислотные остатки, кроме Arg и Pro, заменены остатками аланина. [2]

Аминокислотные остатки, входящие в состав этого центра, расположены в различных местах полипептидной цепи, поэтому активный центр образуется, когда белковая молекула приобретает присущую ей третичную ( глобулярную) структуру. [3]

Некоторые ферменты и области их применения. [4]

Аминокислотные остатки, замененные на остатки цистеина, располагались в активном ферменте близко друг к другу, так что при образовании новых дисульфидных связей общая конформация молекулы существенно не изменялась. [5]

Аминокислотные остатки 13 - 19 ( см. выше) расположены на наружной поверхности щели. Остаток Мет-80, очевидно, расположен на противоположной поверхности щели, так как полипептидная цепь образует петлю. [6]

Аминокислотные остатки располагаются всегда строго линейно, плечом к плечу, подобно солдатам, стоящим по стойке смирно. Но так устроен и биологически активный белок, и белок, нагретый, скажем, до 60 С, когда он уже полностью теряет свою биологическую активность. Необходима еще совершенно определенная укладка в пространстве групп, закодированных на рис. 2 в виде сокращенных названий аминокислот, которые на самом деле вовсе не кружочки и не шарики, а имеют каждая свою весьма причудливую форму. [7]

Аминокислотные остатки в полипептидных цепях, расположенные в определенной последовательности, образуют так называемую первичную структуру белков. [8]

Гомологичные аминокислотные остатки в двух цепях выделены крупным шрифтом. [9]

Аминокислотные остатки цепи в зависимости от вида боковой группы R делятся на неск. К неполярным, плохо растворяющимся в воде относятся аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенил аланин, триптофан, тирозин, метионин, глицин и цистепин. Полярные и заряженные аминокислотные остатки обладают хорошей растворимостью в воде. К полярным относятся серии, треонин, аснарагин, пролил и глутамин. Могут быть заряженными также цистеин и гистидин. В целом молекула белка несет положит, и отрицат. В первичной структуре белка заключена вся информация, определяющая его пространств, структуру и ф-ции. Определение первичной структуры полипептидной цепи производят путем частичного расщепления ее на короткие перекрывающиеся фрагменты с последующим анализом их аминокислотной последовательности, начиная с N-конца. Это удается сделать для не слишком длинных последовательностей, поэтому структуру длинных полипептидов находят, комбинируя данные для фрагментов. [10]

Нек-рые аминокислотные остатки ( аланин в положении 3 2-аминомасляная в составе 3-метиллантионина) имеют В-конфигурацию. [11]

Нейтральные алифатические аминокислотные остатки, не имеющие функциональных групп, не реакционно-способны в обычном смысле слова, но способны к ван-дерваальсовым взаимодействиям с находящимися поблизости другими молекулами или остатками других аминокислот. Остаток глицина обладает некоторыми особыми свойствами, связанными с тем, что у него отсутствует боковая цепь. В частности, в звене, содержащем этот остаток, возможны резкие изгибы полипептидной цепи. [12]

Аминокислотные остатки активного центра фермента маскируют молекулами ингибитора или субстрата. Результаты модификации в присутствии и в отсутствие этих лигандов дают информацию относительно строения активного центра. [13]

Сколько аминокислотных остатков связано в а-спираль-ной конфигурации только одной водородной связью. [14]

Различимы аминокислотные остатки с крупными ( например, ароматическими) радикалами. [15]

Страницы: 1 2 3 4