Cтраница 4
Указанная последовательность аминокислотных остатков соответствует последовательности в исходном линейном пептиде, ( а) и ( б) - один и тот же циклопептид получен из различных линейных пептидов. [46]
Знание последовательности аминокислотных остатков в пептидных цепях, а также числа и местоположения дисульфидных мостиков позволяют воспроизвести первичную структуру белковой молекулы в целом. [47]
Боковые группы аминокислотных остатков способны вступать во многие р-ции. К важнейшим из них относятся: биуретовая реакция ( пептидные связи), ксан-топротеиновая реакция ( ароматич. [48]
Последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи создает первичную структуру белка; она установлена в настоящее время для ряда природных белков. Синтезы подобного рода требуют последовательного осуществления сотен химических операций. Большую помощь оказывает при этом метод твердофазного синтеза, предложенный Мэрифильдом в 1963 г.: полипептидная цепь постепенно наращивается на полимерном носителе ( полисти-рольной смоле) и лишь после завершения синтеза снимается с носителя. [49]
Выяснение последовательности аминокислотных остатков в белковой цепи представляет собой очень сложную и трудоемкую задачу, решение которой возможно лишь на основе использования комплекса специальных методов. Прежде всего расщепляют белок на сравнительно короткие фрагменты путем разрыва лишь некоторых амидных связей; для этой цели используют избирательные энзиматические или химические методы. [50]
Изучение последовательности аминокислотных остатков в ри-бонуклеазе практически началось с работ К. Немного позже к изучению химической природы рибонуклеазы приступила группа исследователей Рокфеллеровского института в США, во главе которой стояли Мур, Стейн и Хирс. [51]
Указанная последовательность аминокислотных остатков соответствует последовательности в исходном линейном пептиде, ( а) и ( б) - один и тот же циклопептид получен из различных линейных пептидов. [52]
Порядок чередования аминокислотных остатков, называемый первым порядком организации белковой молекулы, не может объяснить всех свойств белков. Особенное значение здесь приобретает расположение полипептидной цепи в пространстве. В соответствии с валентными углами и взаимным расположением аминокислотных остатков полипептидная цепь на большей части своего протяжения или на всем протяжении бывает обычно изогнута в виде спирали. Это называется вторым порядком организации, или вторичной структурой. [53]
Последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи создает первичную структуру белка; она установлена в настоящее время для ряда природных белков. Синтезы подобного рода требуют последовательного осуществления сотен химических операций. Большую помощь оказывает при этом метод твердофазного синтеза, предложенный Мэрифильдом в 1963 г.: полипептидная цепь постепенно наращивается на полимерном носителе ( полисти-рольной смоле) и лишь после завершения синтеза снимается с носителя. [54]
Вследствие полифункциональности аминокислотных остатков в образовании глобулы участвуют разнообразные силы. Несомненно, что особенности белковой глобулы лишь частично отражаются моделью гомогенной цепи ввиду определяющего значения разнородности звеньев и взаимодействий. [55]