Аминокислотные остатки
Cтраница 2
 |
Аминокислотная последовательность гликофорина А из мембран. [16] |
Эти аминокислотные остатки полярны и, по-видимому, являются внешними по отношению к бислою. [17]
Все аминокислотные остатки и пептидные ( амидные) группы - СО-NH - поглощают свет в ультрафиолетовой области спектра. Ароматические остатки Три, Фен, Тир имеют характерные полосы поглощения в области 2800 А. [18]
Все аминокислотные остатки полипептидной цепи КТ востребованы для проявления биологической активности. Однако видовые отличия идентифицированы, и они связаны с аминокислотной последовательностью от 10 до 32 остатков в полипептидной цепи КТ. Установлена аминокислотная последовательность кальцитонина человека, многих животных и рыб. Наибольший интерес представляет КТ лосося, так как его биологическая активность по отношению к млекопитающим в 20 раз выше, чем активность собственных гормонов. [19]
Многие инвариантные аминокислотные остатки гомологичных белков, т.е. остатки, присутствующие всегда в определенных положениях полипептидных цепей независимо от вида организма, из которого получен белок, по всей вероятности, занимают наиболее важные в структурном отношении места в полипептидной цепи. Одни из инвариантных остатков встречаются вблизи изгибов цепи или в самих изгибах, тогда как другие, например остатки цистина, находятся в тех местах цепи, где между близко расположенными петлями третичной структуры возникают поперечные связи. [20]
Последовательность аминокислотных остатков в синтезированном на РНК белке тоже будет нарушена - образуется измененный белок с другими свойствами. Если же измененное основание вообще не спаривается с другими, то в цепи нормальных оснований обнаружатся пропуски, отчего нарушится нормальный порядок расположения оснований, а следовательно, и порядок размещения аминокислот - опять-таки получится неправильный белок, быть может, вовсе не годный для клетки. [21]
 |
Мономолекулярная пленка жирной кислоты на поверхности воды. R - углеводородная группа. [22] |
Среди аминокислотных остатков имеются как полярные, гидрофильные, так и неполярные, гидрофобные, содержащие углеводородные радикалы. Apr, асп, асн, гис, глу, глун, лиз, сер, тир, тре - полярные остатки; ала, вал, гли, иле, лей, мет, про, три, фен, цис - неполярные. Впрочем, тир может обнаруживать и неполярные свойства. [23]
 |
Мономолекулярная пленка жирной кислоты на поверхности воды. R - углеводородная группа. [24] |
Среди аминокислотных остатков имеются как полярные, гидрофильные, так и неполярные, гидрофобные, содержащие углеводородные радикалы. Apr, асп, асн, гис, глу, глун, лиз, сер, тир, тре - полярные остатки; ала, вал, гли, иле, лей, мет, про, три, фен, цис - неполярные. Впрочем, тир может обнаруживать и неполярные свойства. [25]
Последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи называется первичной структурой белка. Она строго специфична для белков каждого индивидуального организма. Не только замена одного или нескольких аминокислотных остатков другими, но даже их незначительный обмен местами в полипептидной цепи существенно изменяет биологические свойства белков, сказывается на специфике их физиологических функций. [26]
Последовательность аминокислотных остатков отдельных участков цепи в молекуле рибонуклеазы была также расшифрована группой К - Анфинсена в Университете в Бетесде. [27]
Число аминокислотных остатков, входящих в макромолекулы отдельных белков, весьма различно: в инсулине их 51, в миоглобине - около 140, в белке ВТМ - свыше 300 тыс. Поэтому и молекулярный вес белков колеблется в очень широких пределах - от 10 000 у. [28]
Содержание аминокислотных остатков в белках в среднем примерно пропорционально числу кодонов для данного остатка. [29]
Разделение аминокислотных остатков на гидрофобные и гидрофильные до некоторой, степени условно. [30]
Страницы: 1 2 3 4