Аминокислотные остатки

Cтраница 3

Реакции, катализируемые различными классами ферментов. [31]

Идентификация аминокислотных остатков, входящих в активный центр того или иного фермента, осуществляется различными методами. Так, применение ингибиторного анализа дает возможность выявить функциональные группы, отвечающие за проявление ферментативной активности. Локализация активного центра возможна также при применении протеолитических ферментов, гидролизующих молекулу фермента на отдельные фрагменты. [32]

Группы аминокислотных остатков образуют ансамбли, обладающие высокой реакц. [33]

Последовательность аминокислотных остатков различна для каждого белка, что создает на поверхности спирали из боковых цепей аминокислот специфичный рельеф, определяющий структуру центров ферментативной, антигенной, гормональной активности белка. Взаимодействие боковых цепей вызывает также специфические для каждого белка отклонения основного хода спирали. В фибриллярных белках-фиброин шелка, ( 3-кератин, миозин и др., спирали вытянуты и водородные связи соединяют цепи по перпендикулярным к их осям направлениям. При денатурации происходит перегруппировка части звеньев цепи с нарушением первоначальной специфической конфигурации и рельефа боковых групп, вследствие чего изменяются илиутрачиваются различные свойства белковой молекулы. Спиральная конфигурация белковых молекул, с множеством внутримолекулярных химических, водородных, солевых и других связей придает всей молекуле значительную жесткость, что способствует устойчивости структуры активных центров. Рассчитано ( Пасынский), что модуль упругости молекул альбуминов составляет около 15 - 40 кг / мм2, почти на два порядка выше чем у каучукоподобных полимеров. Благодаря высокой однородности молекул глобулярного белка по форме, размерам и конфигурации, они образуют трехмерные кристаллы ( размером до долей миллиметра) с хорошо развитыми гранями. Однако эти кристаллы отличаются тем, что у них регулярно расположены полипептидные цепи, но вдоль полипептидной спирали нет повторяющихся групп аминокислотных остатков; в этом смысле вся полипептидная цепь является уникальным элементом структуры. [34]

Последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи белка называют его первичной структурой. [35]

Последовательность аминокислотных остатков цитохрома с дрожжей более чем на 50 % идентична аминокислотной последовательности цитохрома с человека. У видов, более близких друг другу в эволюционном отношении, сходство в строении цитохро-мов с еще больше. [36]

Среди аминокислотных остатков белка имеются как Полярные, так и неполярные, как гидрофобные, так и гидрофильные. [37]

Схема действия креатинкиназы. Переходные состояния. [38]

Разнообразие аминокислотных остатков фермента и атомных групп кофактора определяет полифункциональность активного центра - его способность связывать субстрат и каталитическую активпость. Ферментативная реакция многостадийна, протекает через ряд химических превращений. [39]

Инициирующие спираль аминокислотные остатки были обнаружены путем сравнения последовательностей. В этом случае все а-спирали несут на своих N-концевых участках или Pro, или остатки с короткими полярными боковыми цепями ( Asn, Asp, His, Ser, Thr), которые могут образовывать водородные связи с основной цепью. Эти водородные связи, по-видимому, необходимы для инициации спирали, так же как в некоторых случаях и наличие про-лина, фиксирующего необходимую для а-спирали величину двугранного угла. Эти факторы приводят к благоприятному соотношению между связывающей энергией и энтропией цепи; водородные связи увеличивают связывающую энергию, a Pro понижает число возможных конформаций, а следовательно, и энтропию цепи. [40]

Определение С-концевой последовательности пептида с помощью кар-боксипептндаз. [41]

Пептидгидродазы, отщепляющие N-концевые аминокислотные остатки пептидов и белков, составляют группу аминопептидаз. Необходимым условием для действия аминопептидаз является наличие у субстрата свободной а-аминогруппы. Ферменты этой группы гидролизуют и дипептиды. В структурных исследованиях белков наибольшее применение нашли лейцинаминопептидаза ( ЛАП) и ам и но пептида за М ( АПМ), выделяемые из почек свиньи. [42]

Уникальная последовательность аминокислотных остатков в цепи, характерная для каждого белка, называется первичной структурой белка. [43]

Последовательность соединения аминокислотных остатков в молекуле грамицидина была установлена путем изучения продуктов его неполного гидролиза, разделенных хроматографиро-ванием на бумаге, а также электрофорезом. [44]

Порядок чередования аминокислотных остатков в полипептидных цепях ( называемый первичной структурой) впервые был установлен для белка инсулина. [45]

Страницы: 1 2 3 4