Пепсин

Cтраница 1

Пепсин находится в желудочном соке млекопитающих, птиц, рептилий и рыб. [1]

Пепсин представляет хорошо кристаллизующийся белок, сходный по растворимости с глобулином. Сырой пепсин представляет смесь двух пепсинов, желатиназы и катепсина. Пепсин сам себя переваривает. [2]

Пепсин, трипсин и химотрипсин выделяются слизистой оболочкой желудка и поджелудочной железой в форме зимогенов ( пепсиноген, трипсиноген и химотрипсиноген), по-видимому, чтобы предотвратить переваривание ими белков тех клеток, которые их вырабатывают. [3]

Пепсин - фермент желудочного сока. Молекула пепсина представляет собой одиночную полипептидную цепь примерно из 340 аминокислотных остатков. Пепсин гидролизует белки до пептидов. Низшие пептиды по свойствам близки к аминокислотам. [4]

Структурные особенности, увеличивающие площадь поверхности тонкого кишечника. [5]

Пепсин расщепляет белки на более короткие полипептиды. В присутствии ионов кальция под воздействием реннина происходит коагуляция казеина, растворимого белка молока, с образованием его нерастворимой кальциевой соли. В виде кальциевой соли казеин переваривается пепсином. [6]

Пепсин при комнатной температуре. [7]

Пепсин при пониженной температуре. [8]

Пепсин является пищеварительным ферментом свиного желудка, и последний является исходным материалом для его полу -, чения. [9]

Активация протеиназ в кишечнике. [10]

Пепсин является эндонуклеазой, и его действие приводит к накоплению смеси пептидов; наиболее активно он гидролизует пептидные связи, NH-группа которых принадлежит ароматическим аминокислотам - тирозину, фенилаланину, триптофану. В слизистой желудка человека выделен также про-теолитический фермент гастриксин, сходный по свойствам с пепсином. [11]

Пепсин - протеолитическии фермент класса гидролаз, расщепляющий в кислой среде белки и пептиды преимущественно по связям, в образовании которых принимают участие ароматические или дикарбоно-вые аминокислоты. Образуется в желудочном соке. [12]

Пепсин ( действующее начало желудочного сока теплокровных животных), расщепляющий белки в кислой среде, рекомендован для применения в некоторых косметических средствах, имеющих кислую среду, в сочетании с аскорбиновой кислотой. [13]

Пепсин действует на внутренние пептидные связи, расщепляя белки на пептиды. [14]

Пепсин, папаин и субтилизин обладают низкой специфичностью. Поэтому, за исключением пепсина, в этих ферментах, трудно обнаружить примеси других ферментов. В случае пепсина это не имеет большого значения, так как оптимум его активности наблюдается при рН 1 8 - 2 2, в то время как возможные примеси других ферментов проявляют свое действие в среде, близкой к нейтральной. Влияние примесей может быть ослаблено уменьшением времени переваривания исследуемого белка ферментом. Пепсин разрывает пептидные связи, соседние как с глутаминовой кислотой или глутамином, так и с фенилаланином или тирозином. Иногда отсутствие специфичности проявляется в том, что он гидролизует связи аланин - аланин и аланин - серии. Папаин обладает аналогичной низкой специфичностью с еще более широким спектром активности. Субтилизин также имеет широкий спектр активности, гидролизуя связи, которые расщепляют трипсин, химотрипсин и пепсин. Однако его особым преимуществом является способность гидролизовать нативные белки. Следовательно, с его помощью могут быть обнаружены дисульфидные мостики, например в инсулине и рибонуклеазе. [15]

Страницы: 1 2 3 4