Cтраница 4
Пепсин по инвалидности 1 и II групп вследствие общего заболевания членам колхозов назначаются в размерах, предусмотренных подпунктами а и б пункта 38 Положения о порядке назначения и выплаты государственных пенсий. [46]
Пепсин, катализирующий гидролиз пептидных связей, образованных остатками ароматических аминокислот, расщепляет практически все природные белки. Исключение составляют некоторые кератины, протамины, гистоны и мукопротеины. При их гидролизе образуются различного размера пептиды и, возможно, небольшое число свободных аминокислот. В желудочном соке детей грудного возраста, а также в секрете четвертого желудочка телят и других молодых жвачных животных содержится отличный от пепсина весьма активный фермент реннин. У взрослых людей эту функцию выполняет пепсин. Механизм этого процесса, несмотря на кажущуюся простоту, в деталях пока не выяснен. Предполагают, что реннин превращает растворимый казеиноген молока в параказеин, кальциевая соль которого нерастворима, и он выпадает в осадок. Интересно отметить, что после удаления ионов Са2 из молока образования осадка не происходит. [47]
Пепсин получают из слизистых оболочек желудков свиней и крупного рогатого скота. [48]
Продажный кристаллический пепсин получают из желудочного сока или слизистой желудка; он представляет собой смесь ферментов. Фермент этот при низких значениях рН подвергается автолизу. [49]
Пепсином гидролизуется большинство высокомолекулярных белков, за исключением фиброина шелка, кератинов, спонгина, конхиолина, муцина и овомукоида. [50]
Именно пепсин был, вероятно, тем веществом, которое обнаружил Спалланцани в 1783 г., так что его можно считать первым известным белком. В 1930 г. Нортроп получил пепсин в кристаллическом виде. [51]
Используется пепсин главным образом для медицинских нужд, в комбинации с хлористоводородной ( соляной) кислотой или бетаингидрохлоридом, или как пепсиновое питье. [52]
Количество пепсина, равное 0 025 мг, принято условно за единицу. Определяя в тех же условиях время створаживания молока под действием исследуемого желудочного сока или 0 1 % раствора препарата пепсина и зная, что время створаживания обратно пропорционально количеству пепсина; вычисляют содержание пепсина во взятой пробе: в 1 мл желудочного сока, в 100 мл 0 1 % раствора пепсина и в 100 г продажного препарата пепсина. [53]
Количество пепсина в пробе обратно пропорционально времени створаживания. [54]
Активность пепсина очень велика: 1 г кристаллического пепсина за 2 часа расщепляет и переводит в раствор 50 кг денатурированного яичного белка. Известны три группы пептидаз: карбоксипептидазы и амино-пептидазы, гидролизующие пептиды, содержащие не менее трех аминокислотных остатков ( стр. [55]
Для пепсина реакция нечувствительна. Тироглобин дает положительную реакцию на альбумин, а чистый тироксин-отрицательную. [56]
Кристаллизация пепсина проводится из водно-спиртового раствора. К 100 г высокоактивного препарата ( 1: 10000) прибавляют 100 мл воды, перемешивают 1 ч, оставляют на 2 ч и затем еще 2 ч перемешивают. К смеси прибавляют 500 мл 20 % - ного этилового спирта, вновь перемешивают 1 ч отфильтровывают на складчатом фильтре или воронке Бюхнера. Если в качестве исходного материала используют сырой высол, то его берут 200 г, а затем прибавляют 500 мл 20 % - ного спирта, перемешивают и отфильтровывают без предварительных операций. [57]