Пепсиноген

Cтраница 2

Предшественники ( зимогены) - пепсиноген, трипсиноген и химо-трипсиноген получены в чистом виде. Активация заключается в удалении небольшого пептидного фрагмента и катализируется либо активной формой самого фермента, либо энтерокиназой, другим ферментом, имеющимся в пищеварительном тракте. Активация других зимогенов более сложна. Ранние работы Бергманна ( 1937) на простейших модельных пептидах показали, что ферменты избирательно расщепляют определенные пептидные связи. Пепсин, трипсин и химотрипсин известны как эндопептидазы, так как они расщепляют пептидные связи, расположенные внутри молекулы. Пепсин расщепляет амидные связи, образованные аминогруппами фе-нилаланина или тирозина; химотрипсин расщепляет связи, образованные карбоксильными группами этих ароматических аминокислот. Эти протеолитические ферменты расщепляют также эфиры аналогичной структуры. Во всех случаях затрагиваются только пептиды, образованные L-аминокисло-тами. Предположение Михаэлиса ( 1913), что реакции, катализируемые ферментами, проходят через стадию образования промежуточного фермент-субстратного комплекса, были подтверждены всеми последующими работами. С большой очевидностью показано, что каталитическая активность определяется небольшим участком фермента, так называемым его активным центром. [16]

Предшественники ( зимогены) - пепсиноген, трипсиноген и химо-трипсиноген получены в чистом виде. Активация заключается в удалении небольшого пептидного фрагмента и катализируется либо активной формой самого фермента, либо энтерокиназой, другим ферментом, имеющимся в пищеварительном тракте. Активация других зимогенов более сложна. Ранние работы Бергманна ( 1937) на простейших модельных пептидах показали, что ферменты избирательно расщепляют определенно пептидные связи. Пепсин, трипсин и химотрипсин известны как эндопептидазы, так как они расщепляют пептидные связи, расположенные внутри молекулы. Пепсин расщепляет амидные связи, образованные аминогруппами фе-нилаланина или тирозина; химотрипсин расщепляет связи, образованные карбоксильными группами этих ароматических аминокислот. Эти Протеолитические ферменты расщепляют также эфиры аналогичной структуры. Во всех случаях затрагиваются только пептиды, образованные L-аминокисло-тами. Предположение Михаэлиса ( 1913), что реакции, катализируемые ферментами, проходят через стадию образования промежуточного фермент-субстратного комплекса, были подтверждены всеми последующими работами. С большой очевидностью показано, что каталитическая активность определяется небольшим участком фермента, так называемым его активным центром. [17]

Схема действия трипсиногена и образование активной группы трипсина. [18]

Пепсин производится организмом в виде пепсиногена; при активации от пепсииогена отрывается очень большой фрагмент. [19]

При хроматографировании на диэтиламиноэтилцеллюлозе препарата пепсиногена, полученного из слизистой желудка человека, была обнаружена одна фракция, имеющая после активации протеолитическую активность. [20]

Вырабатывается в желудке в виде неактивного пепсиногена и активируется под действием соляной к-ты. [21]

Необходимо отметить, что процессы превращения пепсиногена, трипсиногена и химотрипсиногена в активные энзиматические белки сопровождаются значительным изменением удельной оптической активности, которое пропорционально степени активирования. [22]

Наконец, превращение неактивных зимогенов - пепсиногена, трипсиногена и химотрипсиногена - в соответствующие проте-олиткческие ферменты также осуществляется при помощи ограниченного протеолиза. Трипсиноген можно ( по крайней мере предварительно) считать монопептидным белком. В его единственной цепи с N-концевым валияом при активации разрывается связь, в которую входит изолейцин. Таким образом, в этом случае при активации имеет место разрыв по крайней мере двух связей. Приведенные примеры ясно показывают, что ограниченный протеолиз представляет собой широкое и многообещающее поле деятельности для экспериментатора. [23]

Кристаллы пепсина. [24]

Гистохимические исследования показали, что НС1 и пепсиноген выделяются различными клетками слизистой желудка. Соляная кислота образуется в о б к л а-д о ч н ы х клетках фундальной части ( дна) желудка, а пепсин - в главных клетках слизистой желудка. Кристаллический пепсипоген при благоприятной кислотности среды превращается в пепсин. Отсюда следует, что пепсиноген можно рассматривать как профермент пепсина. [25]

Гистохимические исследования показали, что НС1 и пепсиноген выделяются различными клетками слизистой желудка. Соляная кислота образуется в обкладоч-ных клетках фундалыгой части ( дна) желудка, а пепсин - в главных клетках слизистой желудка. [26]

В стенке желудка пепсин содержится в виде пепсиногена, не обладающего активностью. Переход пепсиногена в пепсин совершается автоката-литически при рН 2 0: пепсин способен сам активировать пепсиноген. [27]

Главные гландулоциты желудочных желез человека синтезируют и выделяют пепсиногены двух групп. Пепсиногены первой группы ( их 5) образуются в своде желудка, второй группы ( их 2) - в привратниковой ( пилорической) части желудка и начальной части двенадцатиперстной кишки. [28]

Образование трипсина из трипсиногеиа. [29]

Гораздо сложнее картина активации химотрипсиногена, про-карбоксипептидазы и пепсиногена. [30]

Страницы: 1 2 3 4