Cтраница 4
В присутствии ионов меди метиловый эфир диазоацетилнорлейцина [201] и 1-диазо - 4-фенил-бутанон - 2 ( ДФБ) [202] инактивируют пепсин, но не действуют на пепсиноген. [46]
Прежде словом активаторы обозначали вещества, переводящие фермент из неактивного состояния в активное, например: соляную кислоту в том случае, когда она превращает пепсиноген в пепсин. [47]
Превращение пепсиногена в пепсин катализируется ионами водорода ( поэтому активация и происходит в кислой среде), кроме того, и сам пепсин ускоряет процесс превращения пепсиногена в активную форму. [48]
Образование из неактивных белков-предшественников установлено для целого ряда ферментов: пепсина, реннина, трипсина, химотрипсина, карбоксипептидазы А; их получали, соответственно, из пепсиногена, прореннина, трипсиногена, химотрипсиногена, прокарбоксипептидазы А. Активация предшественника характерна также для многих белков, участвующих в системе свертывания крови: так, протромбин превращается в тромбин, плазминоген - в плазмин, а фибриноген - в фибрин. Имеются сведения о существовании в поджелудочной железе проэстеразы. [49]
Пентален 469 Пентаметилбензол 27 Пентаметилендиамин 299, 302 Пентантрикарбоновая кислота 584, 623 Пентафенилмышьяк 404 Пентаоенилсурьма 406 Пентаоенилфосфор 404 Пентаоторанилин 49 Пентафторбромбепзол 49 Пентаотортолуол 51 Пентаоторфенол 49 Пентафторхлорбензол 49 Пентахлортолуол 51 Пентацен 239 Пентенилпенициллин 295 Пентозы, дегидратация 259 Пепсин 653, 700, 701 Пепсиноген 701 Пептидазы 653 Пептидсинтетазы 713 Пептиды, синтез 664 ел. [50]
В пищеварительном тракте от предшественников пищеварительных ферментов отщепляются небольшие пептидные цепи, и они превращаются в активные ферменты. Пепсиноген с относительной молекулярной массой 42 500 превращается в пепсин с молекулярной массой 34 500 под действием имеющейся в желудке соляной кислоты, а также самого пепсина. Превращение трипсиногена в трипсин катализируется ферментом энтерокиназой. Этот фермент выделяется в очень малых количествах слизистой оболочкой желудка. Его функция состоит только в активации нескольких молекул трипсиногена. Образующиеся молекулы трипсина сами активируют другие молекулы трипсиногена и кимотрипсиногена. [51]
Главные гландулоциты желудочных желез человека синтезируют и выделяют пепсиногены двух групп. Пепсиногены первой группы ( их 5) образуются в своде желудка, второй группы ( их 2) - в привратниковой ( пилорической) части желудка и начальной части двенадцатиперстной кишки. [52]
В стенке желудка пепсин содержится в виде пепсиногена, не обладающего активностью. Переход пепсиногена в пепсин совершается автоката-литически при рН 2 0: пепсин способен сам активировать пепсиноген. [53]
Хроматограмма пепсиногена 2 приведена на рисунке, в. При активации пепсиногена были получены соответствующие пепсины. Пепсины 1, 2 ж 3 сходны в том, что все они расщепляют гемоглобин с оптимумом рН около 2 0, их активность, рассчитанная на 1 MS азота, приблизительно одинакова и соответствует активности пепсина свиньи. Пепсин 3 необратимо инактивируется за 30 мин. [54]
Важнейшие представители используемых животных протеи-наз - пепсин, трипсин, а-химотрипсин и сычужный фермент, иногда называемый реннином или химозином. Пепсин образуется из пепсиногена слизистой оболочки желудка, рН - оптимум его действия на белки - 1 7 - 2 2; он расщепляет их, как и пептиды, по связям, которые образованы с участием аминной группы тирозина или фенил-аланина. Трипсин образуется из трипсиногена поджелудочной железы, его действие наиболее интенсивно при рН 7 6 - 9 0; специфичность четко выражена: он гидролизует связи, сформированные с участием СООН-группы положительно заряженных аминокислот, аргинина и лизина. Химотрипсин близок по ряду свойств трипсину, а специфичность его подобна пепсину с тем отличием, что он разрывает связи, в которые ароматические аминокислоты входят не аминными, а карбоксильными группами. Реннин образуется из прореннина в сычуге молодых жвачных животных. Это - протеолитический фермент, специально настроенный на створаживание молока. [55]
Важнейшим фактором превращения белков в желудке является протеолитический фермент - пепсин, содержащийся в желудочном соке. Клетки слизистой желудка выделяют пепсиноген, который под влиянием соляной кислоты желудочного сока превращается в активный протеолитический фермент пепсин. [56]
Кристаллический пепсиноген при благоприятной кислотности среды превращается в пепсин. Отсюда следует, что пепсиноген можно рассматривать как профермент пепсина. [57]
В некоторых случаях ферменты становятся активными только под действием активатора. Так, НС1 активирует пепсиноген, превращая его в пепсин. Следовательно, активатором может быть просто. [58]